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- PDB-5urf: The structure of human bocavirus 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5urf
タイトルThe structure of human bocavirus 1
要素viral protein 3ウイルス性
キーワードVIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) / HBoV1 / human parvovirus 1 (パルボウイルス) / parvovirus (パルボウイルス) / respiratory tract infection
機能・相同性
機能・相同性情報


phospholipase A2 activity => GO:0004623 / phospholipase A2 activity => GO:0004623 / ホスホリパーゼA2 / phospholipase A2 activity / T=1 icosahedral viral capsid / lipid catabolic process / カプシド / host cell cytoplasm / host cell nucleus / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus
類似検索 - ドメイン・相同性
Minor capsid protein VP1 / Minor capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種Human bocavirus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Mietzsch, M. / Kailasan, S. / Garrison, J. / Ilyas, M. / Chipman, P. / Kandola, K. / Jansen, M. / Spear, J. / Sousa, D. / McKenna, R. ...Mietzsch, M. / Kailasan, S. / Garrison, J. / Ilyas, M. / Chipman, P. / Kandola, K. / Jansen, M. / Spear, J. / Sousa, D. / McKenna, R. / Soderlund-Venermo, M. / Baker, T. / Agbandje-McKenna, M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2017
タイトル: Structural Insights into Human Bocaparvoviruses.
著者: Mario Mietzsch / Shweta Kailasan / Jamie Garrison / Maria Ilyas / Paul Chipman / Kalle Kantola / Mandy E Janssen / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Kevin Brown / Maria Söderlund- ...著者: Mario Mietzsch / Shweta Kailasan / Jamie Garrison / Maria Ilyas / Paul Chipman / Kalle Kantola / Mandy E Janssen / John Spear / Duncan Sousa / Robert McKenna / Kevin Brown / Maria Söderlund-Venermo / Timothy Baker / Mavis Agbandje-McKenna /
要旨: Bocaparvoviruses are emerging pathogens of the family. Human bocavirus 1 (HBoV1) causes severe respiratory infections and HBoV2 to HBoV4 cause gastrointestinal infections in young children. Recent ...Bocaparvoviruses are emerging pathogens of the family. Human bocavirus 1 (HBoV1) causes severe respiratory infections and HBoV2 to HBoV4 cause gastrointestinal infections in young children. Recent reports of life-threatening cases, lack of direct treatment or vaccination, and a limited understanding of their disease mechanisms highlight the need to study these pathogens on a molecular and structural level for the development of therapeutics. Toward this end, the capsid structures of HBoV1, HBoV3, and HBoV4 were determined to a resolution of 2.8 to 3.0 Å by cryo-electron microscopy and three-dimensional image reconstruction. The bocaparvovirus capsids, which display different tissue tropisms, have features in common with other parvoviruses, such as depressions at the icosahedral 2-fold symmetry axis and surrounding the 5-fold symmetry axis, protrusions surrounding the 3-fold symmetry axis, and a channel at the 5-fold symmetry axis. However, unlike other parvoviruses, densities extending the 5-fold channel into the capsid interior are conserved among the bocaparvoviruses and are suggestive of a genus-specific function. Additionally, their major viral protein 3 contains loops with variable regions at their apexes conferring capsid surface topologies different from those of other parvoviruses. Structural comparisons at the strain (HBoV) and genus (bovine parvovirus and HBoV) levels identified differences in surface loops that are functionally important in host/tissue tropism, pathogenicity, and antigenicity in other parvoviruses and likely play similar roles in these viruses. This study thus provides a structural framework to characterize determinants of host/tissue tropism, pathogenicity, and antigenicity for the development of antiviral strategies to control human bocavirus infections. Human bocaviruses are one of only a few members of the family pathogenic to humans, especially young children and immunocompromised adults. There are currently no treatments or vaccines for these viruses or the related enteric bocaviruses. This study obtained the first high-resolution structures of three human bocaparvoviruses determined by cryo-reconstruction. HBoV1 infects the respiratory tract, and HBoV3 and HBoV4 infect the gastrointestinal tract, tissues that are likely targeted by the capsid. Comparison of these viruses provides information on conserved bocaparvovirus-specific features and variable regions resulting in unique surface topologies that can serve as guides to characterize HBoV determinants of tissue tropism and antigenicity in future experiments. Based on the comparison to other existing parvovirus capsid structures, this study suggests capsid regions that likely control successful infection, including determinants of receptor attachment, host cell trafficking, and antigenic reactivity. Overall, these observations could impact efforts to design antiviral strategies and vaccines for HBoVs.
履歴
登録2017年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22017年5月24日Group: Database references
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_image_scans
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8598
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8598
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: viral protein 3
B: viral protein 3
C: viral protein 3
D: viral protein 3
E: viral protein 3
F: viral protein 3
G: viral protein 3
H: viral protein 3
I: viral protein 3
J: viral protein 3
K: viral protein 3
L: viral protein 3
M: viral protein 3
N: viral protein 3
O: viral protein 3
P: viral protein 3
Q: viral protein 3
R: viral protein 3
S: viral protein 3
T: viral protein 3
U: viral protein 3
V: viral protein 3
W: viral protein 3
X: viral protein 3
Y: viral protein 3
Z: viral protein 3
1: viral protein 3
2: viral protein 3
3: viral protein 3
4: viral protein 3
5: viral protein 3
6: viral protein 3
a: viral protein 3
b: viral protein 3
c: viral protein 3
d: viral protein 3
e: viral protein 3
f: viral protein 3
g: viral protein 3
h: viral protein 3
i: viral protein 3
j: viral protein 3
k: viral protein 3
l: viral protein 3
m: viral protein 3
n: viral protein 3
o: viral protein 3
p: viral protein 3
q: viral protein 3
r: viral protein 3
s: viral protein 3
t: viral protein 3
u: viral protein 3
v: viral protein 3
w: viral protein 3
x: viral protein 3
y: viral protein 3
z: viral protein 3
7: viral protein 3
8: viral protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,634,09860
ポリマ－3,634,09860
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area850210 Å2
ΔGint-4516 kcal/mol
Surface area798460 Å2

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要素

#1: タンパク質 ...
viral protein 3 / ウイルス性 / VP3 / VP1-VP2


分子量: 60568.301 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human bocavirus 1 (ウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: U5XGX2, UniProt: Q3YPH4*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human bocavirus 1Bocaparvovirus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Human bocavirus 1 (ウイルス)
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 63 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-20 (5k x 3k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.10-2155_2155: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 31064 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.011251280
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.456343020
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.308253740
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.07135820
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00945180

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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