+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5uod | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of bovine endothelial nitric oxide synthase heme domain in complex with 3-[(2-Amino-4-methylquinolin-7-yl)methoxy]-5-((methylamino)methyl)benzonitrile | ||||||
要素 | Nitric oxide synthase, endothelial一酸化窒素合成酵素 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE inhibitor / nitric oxide synthase (一酸化窒素合成酵素) / inhibitor complex (酵素阻害剤) / heme enzyme / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE inhibitor complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 cellular response to laminar fluid shear stress / positive regulation of guanylate cyclase activity / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / nitric oxide mediated signal transduction / arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / mitochondrion organization / negative regulation of blood pressure ...cellular response to laminar fluid shear stress / positive regulation of guanylate cyclase activity / negative regulation of leukocyte cell-cell adhesion / nitric-oxide synthase (NADPH) / nitric-oxide synthase activity / nitric oxide mediated signal transduction / arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / mitochondrion organization / negative regulation of blood pressure / nitric oxide biosynthetic process / response to hormone / カベオラ / 凝固・線溶系 / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / NADP binding / response to lipopolysaccharide / 細胞骨格 / calmodulin binding / heme binding / ゴルジ体 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.01 Å | ||||||
データ登録者 | Li, H. / Poulos, T.L. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2017 タイトル: Nitrile in the Hole: Discovery of a Small Auxiliary Pocket in Neuronal Nitric Oxide Synthase Leading to the Development of Potent and Selective 2-Aminoquinoline Inhibitors. 著者: Cinelli, M.A. / Li, H. / Chreifi, G. / Poulos, T.L. / Silverman, R.B. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5uod.cif.gz | 344.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5uod.ent.gz | 290.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5uod.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uod ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uo/5uod | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 5unrC 5unsC 5untC 5unuC 5unvC 5unwC 5unxC 5unyC 5unzC 5uo0C 5uo1C 5uo2C 5uo3C 5uo4C 5uo5C 5uo6C 5uo7C 5uo8C 5uo9C 5uoaC 5uobC 5uocC C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 49727.012 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 40-482 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Residues 110 to 119 are disordered. The N-terminal residues 39 to 66 are invisible in density. Residue 100 was found as an Arg in crystal rather than a Cys 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / Cell: endothelial / 遺伝子: NOS3 / プラスミド: pCWori / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P29473, nitric-oxide synthase (NADPH) |
---|
-非ポリマー , 6種, 483分子
#2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | ChemComp-ZN / | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.8 % / 解説: cube |
---|---|
結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 詳細: 20-24% PEG3350,0.1 M cacodylate,140-200 mM Mg acetate,5 mM TCEP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 1.18 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月16日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.18 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.01→80 Å / Num. obs: 62276 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.074 / Rsym value: 0.082 / Net I/σ(I): 6.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.01→2.09 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.863 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. unique obs: 4031 / CC1/2: 0.53 / Rpim(I) all: 0.767 / Rsym value: 0.863 / % possible all: 89.9 |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.01→78.325 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 23.31
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.01→78.325 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|