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万見
- PDB-5u6p: Structure of the human HCN1 hyperpolarization-activated cyclic nu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u6p
タイトルStructure of the human HCN1 hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated ion channel in complex with cAMP
要素(Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11) x 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / pacemaker ion channel
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / regulation of membrane depolarization ...intracellular cAMP-activated cation channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / HCN channels / general adaptation syndrome, behavioral process / HCN channel complex / retinal cone cell development / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / apical protein localization / voltage-gated monoatomic cation channel activity / voltage-gated sodium channel activity / regulation of membrane depolarization / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / neuronal action potential / sodium ion transmembrane transport / presynaptic active zone membrane / cAMP binding / cellular response to cAMP / potassium ion transmembrane transport / regulation of membrane potential / postsynaptic membrane / protein homotetramerization / 神経繊維 / 樹状突起 / glutamatergic synapse / identical protein binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily ...Ion transport N-terminal / Ion transport protein N-terminal / Potassium channel, voltage-dependent, EAG/ELK/ERG / Cyclic nucleotide-binding domain signature 1. / Cyclic nucleotide-binding, conserved site / Cyclic nucleotide-monophosphate binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain / cAMP/cGMP binding motif profile. / Cyclic nucleotide-binding domain / Cyclic nucleotide-binding domain superfamily / RmlC-like jelly roll fold / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.51 Å
データ登録者Lee, C.-H. / MacKinnon, R.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Structures of the Human HCN1 Hyperpolarization-Activated Channel.
著者: Chia-Hsueh Lee / Roderick MacKinnon /
要旨: Hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) channels underlie the control of rhythmic activity in cardiac and neuronal pacemaker cells. In HCN, the polarity of voltage dependence is ...Hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated (HCN) channels underlie the control of rhythmic activity in cardiac and neuronal pacemaker cells. In HCN, the polarity of voltage dependence is uniquely reversed. Intracellular cyclic adenosine monophosphate (cAMP) levels tune the voltage response, enabling sympathetic nerve stimulation to increase the heart rate. We present cryo-electron microscopy structures of the human HCN channel in the absence and presence of cAMP at 3.5 Å resolution. HCN channels contain a K channel selectivity filter-forming sequence from which the amino acids create a unique structure that explains Na and K permeability. The voltage sensor adopts a depolarized conformation, and the pore is closed. An S4 helix of unprecedented length extends into the cytoplasm, contacts the C-linker, and twists the inner helical gate shut. cAMP binding rotates cytoplasmic domains to favor opening of the inner helical gate. These structures advance understanding of ion selectivity, reversed polarity gating, and cAMP regulation in HCN channels.
履歴
登録2016年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_image_scans / pdbx_audit_support
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8512
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
E: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
B: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
F: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
C: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
G: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
D: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
H: Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)306,43212
ポリマ－305,1158
非ポリマー1,3174
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.007682, 0.999958, -0.005088), (-0.999966, -0.007696, -0.002854), (-0.002893, 0.005066, 0.999983)0.52019, 122.84318, -0.20262
3given(-0.999982, -0.00533, -0.002917), (0.005334, -0.999985, -0.001227), (-0.00291, -0.001242, 0.999995)122.48782, 121.97884, 0.20527
4given(0.008326, -0.99995, -0.005461), (0.999964, 0.008335, -0.001634), (0.00168, -0.005447, 0.999984)121.74802, -0.28717, 0.1402
詳細The structure is a tetramer. Chains E, F, G, and H are portions of chains A, B, C, and D, respectively, that are modeled separately.

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要素

#1: タンパク質
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11 / Brain cyclic nucleotide-gated channel 1 / BCNG-1


分子量: 74643.734 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 1-635,866-890 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCN1, BCNG1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O60741
#2: タンパク質・ペプチド
Potassium/sodium hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated channel 11 / Brain cyclic nucleotide-gated channel 1


分子量: 1635.006 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HCN1, BCNG1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-CMP / ADENOSINE-3',5'-CYCLIC-MONOPHOSPHATE / CYCLIC AMP / CAMP / cAMP / 環状アデノシン一リン酸


分子量: 329.206 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C10H12N5O6P
配列の詳細Chains E, F, G, and H are residues ~615 to ~633 (uncertain register) of chains A, B, C, and D. They ...Chains E, F, G, and H are residues ~615 to ~633 (uncertain register) of chains A, B, C, and D. They are represented as separate chains at the authors' request.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human HCN1 hyperpolarization-activated cyclic nucleotide-gated ion channel in complex with cAMP
タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pEG_BacMam
緩衝液pH: 8
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3300 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 1.78 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.51 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 125339 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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