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- PDB-5u4j: Structural Basis of Co-translational Quality Control by ArfA and ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5u4j
タイトルStructural Basis of Co-translational Quality Control by ArfA and RF2 Bound to Ribosome
要素
  • (30S ribosomal protein ...) x 4
  • 16S rRNA
  • 23S rRNA23SリボソームRNA
  • Alternative ribosome-rescue factor A
  • P-site tRNA fMet
  • Peptide chain release factor 2
  • mRNA伝令RNA
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / ArfA / RF2 / nonstop translation
機能・相同性
機能・相同性情報


translation release factor activity, codon specific / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / rescue of stalled ribosome / translational termination / negative regulation of translational initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing ...translation release factor activity, codon specific / ribosomal large subunit binding / misfolded RNA binding / Group I intron splicing / RNA folding / rescue of stalled ribosome / translational termination / negative regulation of translational initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / positive regulation of RNA splicing / transcription antitermination / maintenance of translational fidelity / DNA-templated transcription termination / mRNA 5'-UTR binding / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / cytosolic small ribosomal subunit / regulation of translation / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / response to antibiotic / mRNA binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alternative ribosome-rescue factor A / Alternative ribosome-rescue factor A / Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I ...Alternative ribosome-rescue factor A / Alternative ribosome-rescue factor A / Peptide chain release factor 2 / Peptide chain release factor / PCRF domain / PCRF / Peptide chain release factor class I superfamily / Prokaryotic-type class I peptide chain release factors signature. / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Peptide chain release factor class I / RF-1 domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Double Stranded RNA Binding Domain / Nucleic acid-binding proteins / Ribosomal protein S3, bacterial-type / Ribosomal protein S4, bacterial-type / Ribosomal protein S5, bacterial-type / Ribosomal protein S12, bacterial-type / KHドメイン / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S3, conserved site / K Homology domain, type 2 / Ribosomal protein S3, C-terminal / Ribosomal protein S3, C-terminal domain superfamily / KHドメイン / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal protein S3 signature. / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9, N-terminal / Ribosomal protein S4, conserved site / Type-2 KH domain profile. / Ribosomal protein S4/S9 N-terminal domain / Ribosomal protein S4/S9 / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S5, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S5 signature. / Ribosomal protein S5 / Ribosomal protein S5, N-terminal / S5 double stranded RNA-binding domain profile. / Ribosomal protein S5, C-terminal / Ribosomal protein S5, N-terminal domain / Ribosomal protein S5, C-terminal domain / S4 RNA-binding domain / RNA-binding S4 domain / RNA-binding S4 domain superfamily / S4 domain / Ribosomal protein S4 signature. / Ribosomal protein S12/S23 / S4 RNA-binding domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12 signature. / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS3 ...: / : / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Peptide chain release factor RF2 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Alternative ribosome-rescue factor A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Zeng, F. / Chen, Y. / Remis, J. / Shekhar, M. / Phillips, J.C. / Tajkhorshid, E. / Jin, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM120552 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structural basis of co-translational quality control by ArfA and RF2 bound to ribosome.
著者: Fuxing Zeng / Yanbo Chen / Jonathan Remis / Mrinal Shekhar / James C Phillips / Emad Tajkhorshid / Hong Jin /
要旨: Quality control mechanisms intervene appropriately when defective translation events occur, in order to preserve the integrity of protein synthesis. Rescue of ribosomes translating on messenger RNAs ...Quality control mechanisms intervene appropriately when defective translation events occur, in order to preserve the integrity of protein synthesis. Rescue of ribosomes translating on messenger RNAs that lack stop codons is one of the co-translational quality control pathways. In many bacteria, ArfA recognizes stalled ribosomes and recruits the release factor RF2, which catalyses the termination of protein synthesis. Although an induced-fit mechanism of nonstop mRNA surveillance mediated by ArfA and RF2 has been reported, the molecular interaction between ArfA and RF2 in the ribosome that is responsible for the mechanism is unknown. Here we report an electron cryo-microscopy structure of ArfA and RF2 in complex with the 70S ribosome bound to a nonstop mRNA. The structure, which is consistent with our kinetic and biochemical data, reveals the molecular interactions that enable ArfA to specifically recruit RF2, not RF1, into the ribosome and to enable RF2 to release the truncated protein product in this co-translational quality control pathway. The positively charged C-terminal domain of ArfA anchors in the mRNA entry channel of the ribosome. Furthermore, binding of ArfA and RF2 induces conformational changes in the ribosomal decoding centre that are similar to those seen in other protein-involved decoding processes. Specific interactions between residues in the N-terminal domain of ArfA and RF2 help RF2 to adopt a catalytically competent conformation for peptide release. Our findings provide a framework for understanding recognition of the translational state of the ribosome by new proteins, and expand our knowledge of the decoding potential of the ribosome.
履歴
登録2016年12月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月25日Group: Database references
改定 1.22017年2月8日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software / Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name
改定 1.52018年10月3日Group: Data collection / Other / Refinement description / カテゴリ: cell / refine / Item: _cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c
改定 1.62019年12月18日Group: Author supporting evidence / Other / カテゴリ: atom_sites / pdbx_audit_support
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-8506
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8506
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: 16S rRNA
A: 23S rRNA
c: 30S ribosomal protein S3
d: 30S ribosomal protein S4
e: 30S ribosomal protein S5
z: mRNA
x: P-site tRNA fMet
l: 30S ribosomal protein S12
v: Peptide chain release factor 2
w: Alternative ribosome-rescue factor A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,600,33210
ポリマ－1,600,33210
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
RNA鎖 , 4種, 4分子 aAzx

#1: RNA鎖 16S rRNA /


分子量: 497075.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: GenBank: 817573384
#2: RNA鎖 23S rRNA / 23SリボソームRNA


分子量: 941790.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: GenBank: 42756
#6: RNA鎖 mRNA / 伝令RNA


分子量: 5922.644 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌)
#7: RNA鎖 P-site tRNA fMet


分子量: 24786.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: RNA was prepared by in vitro transcription / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: GenBank: 687670942

-
30S ribosomal protein ... , 4種, 4分子 cdel

#3: タンパク質 30S ribosomal protein S3 /


分子量: 26031.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Gene Name(s): rpsC b3314 JW3276 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7V3
#4: タンパク質 30S ribosomal protein S4 /


分子量: 23514.199 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Gene Name(s): rpsD ramA b3296 JW3258 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7V8
#5: タンパク質 30S ribosomal protein S5 /


分子量: 17629.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Gene Name(s): rpsE spc b3303 JW3265 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7W1
#8: タンパク質 30S ribosomal protein S12 /


分子量: 13768.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Gene Name(s): rpsL strA b3342 JW3304 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 参照: UniProt: P0A7S3

-
タンパク質 , 2種, 2分子 vw

#9: タンパク質 Peptide chain release factor 2 / RF-2


分子量: 43299.844 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gene Name(s): prfB ECK2886 JW5847 supK / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 遺伝子: prfB, supK, b2891, JW5847 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P07012
#10: タンパク質 Alternative ribosome-rescue factor A /


分子量: 6513.396 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Gene Name(s): arfA ECK3278 JW3253 yhdL / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: MRE600 / 遺伝子: arfA, yhdL, b4550, JW3253 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P36675

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実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来詳細
1Non-stop ribosomal complex with ArfA and RF2RIBOSOMEall0MULTIPLE SOURCES
230S subunitProkaryotic small ribosomal subunitCOMPLEX#1, #3-#5, #81NATURAL
350S subunitProkaryotic large ribosomal subunitCOMPLEX#21NATURAL
4Alternative ribosome-rescue factor AORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#101RECOMBINANT
5Peptide chain release factor 2ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#91RECOMBINANT
6P-site tRNA fMetORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#71MULTIPLE SOURCESP-site tRNA (fMet) was in vitro transcribed.
7mRNA伝令RNAORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#61MULTIPLE SOURCES
823S rRNA23SリボソームRNAORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#23NATURAL
916S rRNAORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#12NATURAL
1030S ribosomal protein S3ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#32NATURAL
1130S ribosomal protein S4ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT#42NATURAL
1230S ribosomal protein S5ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT2NATURAL
1330S ribosomal protein S12ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT2NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11NO
21NO
31NO
416.35 kDa/nmNO
5140.13 kDa/nmNO
61NO
71NO
81NO
91
110
111
112
113
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Escherichia coli (大腸菌)562
33Escherichia coli (大腸菌)562
44Escherichia coli (大腸菌)562
55Escherichia coli (大腸菌)562
66Escherichia coli (大腸菌)562
78Escherichia coli (大腸菌)562
89Escherichia coli (大腸菌)562
910Escherichia coli (大腸菌)562
1011Escherichia coli (大腸菌)562
1112Escherichia coli (大腸菌)562
1213Escherichia coli (大腸菌)562
11Escherichia coli (大腸菌)562
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株プラスミド
34Escherichia coli (大腸菌)562BL21pET28
45Escherichia coli (大腸菌)562BL21pETNKI-his3C-LIC-Kan
56Escherichia coli (大腸菌)562pUC18
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidC8H18N2O4S1
215 mMmagnesium acetateMg(CH3COO)21
3150 mMpotassium acetateCH3CO2K1
44 mM2-mercapthoethanolHOCH2CH2SH1
52 mMspermidineスペルミジンC7H19N31
60.05 mMsperminC10H26N41
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-2/0.5 4C
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: Grids were blotted for 3.5 s

-
電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（補正後）: 83822 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 6 sec. / 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 30 / 利用したフレーム数/画像: 4-25

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0155 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION1.4粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION2初期オイラー角割当
10RELION2最終オイラー角割当
12RELION2３次元再構成
13REFMAC5.8モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 155440 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 108.501 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Average FSC
精密化解像度: 3.7→458.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.596 / SU B: 6.611 / SU ML: 0.094 / ESU R: 0.086
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
Rfactor反射数%反射
Rwork0.43355 --
obs0.43355 3976064 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 108.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å2-0.46 Å2-1.7 Å2
2--0.01 Å2-0.01 Å2
3---0.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 11360
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0050.01412278
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.9041.51718210
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg3.8525517
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg41.52622.139187
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg15.79415776
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg8.7291550
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0660.21954
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0020.026637
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it2.19514.5572089
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it4.14921.8152599
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it1.2869.91610189
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined9.29320376
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork1.519 295394 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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