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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5u1d | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the human TAP ATP-Binding Cassette Transporter | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / membrane (生体膜) / protein (タンパク質) / ABC transporter / antigen (抗原) / presentation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 vesicle fusion with endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment (ERGIC) membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / symbiont-mediated suppression of host adaptive immune response / peptide antigen transport ...vesicle fusion with endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment (ERGIC) membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib via ER pathway, TAP-dependent / tapasin binding / ABC-type antigen peptide transporter / ABC-type peptide antigen transporter activity / TAP complex / ABC-type peptide transporter activity / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent / symbiont-mediated suppression of host adaptive immune response / peptide antigen transport / MHC class Ib protein binding / : / symbiont-mediated suppression of host antigen processing and presentation / cytosol to endoplasmic reticulum transport / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / peptide transport / peptide transmembrane transporter activity / TAP1 binding / TAP2 binding / antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I / centriolar satellite / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / MHC class I protein binding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / viral process / ADP binding / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / defense response / transmembrane transport / MHC class I peptide loading complex / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / protein transport / ER-Phagosome pathway / host cell cytoplasm / 獲得免疫系 / membrane => GO:0016020 / nuclear speck / host cell nucleus / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / protein homodimerization activity / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.97 Å | ||||||
データ登録者 | Oldham, M.L. / Chen, J. / Grigorieff, N. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2016 タイトル: Structure of the transporter associated with antigen processing trapped by herpes simplex virus. 著者: Michael L Oldham / Nikolaus Grigorieff / Jue Chen / 要旨: The transporter associated with antigen processing (TAP) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter essential to cellular immunity against viral infection. Some persistent viruses have evolved ...The transporter associated with antigen processing (TAP) is an ATP-binding cassette (ABC) transporter essential to cellular immunity against viral infection. Some persistent viruses have evolved strategies to inhibit TAP so that they may go undetected by the immune system. The herpes simplex virus for example evades immune surveillance by blocking peptide transport with a small viral protein ICP47. In this study, we determined the structure of human TAP bound to ICP47 by electron cryo-microscopy (cryo-EM) to 4.0 Å. The structure shows that ICP47 traps TAP in an inactive conformation distinct from the normal transport cycle. The specificity and potency of ICP47 inhibition result from contacts between the tip of the helical hairpin and the apex of the transmembrane cavity. This work provides a clear molecular description of immune evasion by a persistent virus. It also establishes the molecular structure of TAP to facilitate mechanistic studies of the antigen presentation process. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5u1d.cif.gz | 222.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5u1d.ent.gz | 163.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5u1d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/5u1d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/u1/5u1d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 8482MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10816 (タイトル: Cryo-electron microscopy reconstruction of human TAP Transporter bound to Herpes Simplex Virus 1 Inhibitor ICP47 Data size: 1.5 TB Data #1: Unaligned and uncorrected multiframe movies of human TAP Transporter bound to Herpes Simplex Virus 1 Inhibitor ICP47 [micrographs - multiframe]) |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 81034.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP1, ABCB2, PSF1, RING4, Y3 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q03518 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 75736.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAP2, ABCB3, PSF2, RING11, Y1 / 発現宿主: Komagataella pastoris (菌類) / 参照: UniProt: Q03519 |
#3: タンパク質 | 分子量: 9850.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Human herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス) 遺伝子: US12 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: A0A140GKJ0 |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: TAP ATP-Binding Cassette Transporter / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Komagataella pastoris (菌類) / プラスミド: pPICZa | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.4 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
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試料 | 濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3 4C | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 22 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Calibrated defocus min: 1500 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3000 nm / Cs: 0.01 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER 最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K |
撮影 | 平均露光時間: 0.2 sec. / 電子線照射量: 1.48 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3875 |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF |
画像スキャン | 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50 |
-解析
ソフトウェア | 名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0155 / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: NONE | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 501973 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 501973 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | B value: 150 / プロトコル: OTHER / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: R factor and FSC | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | 解像度: 3.97→92.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / SU B: 159.273 / SU ML: 1.96 / ESU R: 1.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 402.314 Å2
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拘束条件 |
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