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万見
- PDB-5twv: Cryo-EM structure of the pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5twv
タイトルCryo-EM structure of the pancreatic ATP-sensitive K+ channel SUR1/Kir6.2 in the presence of ATP and glibenclamide
要素
  • ATP-binding cassette sub-family C member 8
  • ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / katp (ATP感受性カリウムチャネル) / kir6.2 / sur1 / potassium channel (カリウムチャネル)
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of insulin secretion / ATP感受性カリウムチャネル / ABC-family proteins mediated transport / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade ...Regulation of insulin secretion / ATP感受性カリウムチャネル / ABC-family proteins mediated transport / response to resveratrol / ventricular cardiac muscle tissue development / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / cell body fiber / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / CAMKK-AMPK signaling cascade / voltage-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / inward rectifier potassium channel activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / nervous system process / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / inorganic cation transmembrane transport / 活動電位 / ankyrin binding / Ion homeostasis / response to ATP / response to testosterone / potassium ion import across plasma membrane / voltage-gated potassium channel activity / potassium channel activity / regulation of insulin secretion / axolemma / 介在板 / negative regulation of insulin secretion / ABC-type transporter activity / potassium ion transmembrane transport / 横行小管 / heat shock protein binding / regulation of membrane potential / acrosomal vesicle / response to ischemia / determination of adult lifespan / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / 筋鞘 / potassium ion transport / cellular response to nicotine / glucose metabolic process / response to estradiol / presynaptic membrane / 核膜 / cellular response to tumor necrosis factor / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / エンドソーム / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / glutamatergic synapse / apoptotic process / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / ATP-binding cassette sub-family C member 8
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.3 Å
データ登録者Martin, G.M. / Yoshioka, C. / Chen, J.Z. / Shyng, S.L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01DK066485 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)F31DK105300 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of the ATP-sensitive potassium channel illuminates mechanisms of assembly and gating.
著者: Gregory M Martin / Craig Yoshioka / Emily A Rex / Jonathan F Fay / Qing Xie / Matthew R Whorton / James Z Chen / Show-Ling Shyng /
要旨: K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of ...K channels are metabolic sensors that couple cell energetics to membrane excitability. In pancreatic β-cells, channels formed by SUR1 and Kir6.2 regulate insulin secretion and are the targets of antidiabetic sulfonylureas. Here, we used cryo-EM to elucidate structural basis of channel assembly and gating. The structure, determined in the presence of ATP and the sulfonylurea glibenclamide, at ~6 Å resolution reveals a closed Kir6.2 tetrameric core with four peripheral SUR1s each anchored to a Kir6.2 by its N-terminal transmembrane domain (TMD0). Intricate interactions between TMD0, the loop following TMD0, and Kir6.2 near the proposed PIP binding site, and where ATP density is observed, suggest SUR1 may contribute to ATP and PIP binding to enhance Kir6.2 sensitivity to both. The SUR1-ABC core is found in an unusual inward-facing conformation whereby the two nucleotide binding domains are misaligned along a two-fold symmetry axis, revealing a possible mechanism by which glibenclamide inhibits channel activity.
履歴
登録2016年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月31日Group: Structure summary
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8470
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
B: ATP-binding cassette sub-family C member 8
C: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
D: ATP-binding cassette sub-family C member 8
E: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
F: ATP-binding cassette sub-family C member 8
G: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
H: ATP-binding cassette sub-family C member 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)889,93412
ポリマ－887,9058
非ポリマー2,0294
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area36970 Å2
ΔGint-298 kcal/mol
Surface area351960 Å2

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要素

#1: タンパク質
ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / BIR / Inward rectifier K(+) channel Kir6.2 / Potassium channel / inwardly rectifying subfamily J member 11


分子量: 43645.719 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Kcnj11 / 細胞株 (発現宿主): INS-1 / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P70673*PLUS
#2: タンパク質
ATP-binding cassette sub-family C member 8 / Sulfonylurea receptor 1 / SUR1


分子量: 178330.516 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)
遺伝子: ABCC8, SUR / 細胞株 (発現宿主): INS-1 / 発現宿主: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: Q09427
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細Kir6.2: GenBank reference BAA96239.1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1ATP-sensitive K+ channel complex SUR1/Kir6.2COMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2SUR1ABCC8COMPLEX#21RECOMBINANT
3Kir6.2COMPLEX#11RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
22Cricetus cricetus (クロハラハムスクー)10034
33Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞プラスミド
11Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116INS-1
22Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116INS-1pShuttle-TetR:pAdEasy
33Rattus norvegicus (ドブネズミ)10116INS-1pShuttle-CMV:pAdEasy
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFIND4CTF補正
13RELION2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 6.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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