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万見
- PDB-5tq0: Crystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tq0
タイトルCrystal structure of amino terminal domains of the NMDA receptor subunit GluN1 and GluN2A in the presence of EDTA
要素
  • FAB, HEAVY CHAINFragment antigen-binding
  • FAB, LIGHT CHAINFragment antigen-binding
  • Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
  • NMDA glutamate receptor subunitNMDA型グルタミン酸受容体
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / ION CHANNEL (イオンチャネル) / NMDA RECEPTOR (NMDA型グルタミン酸受容体) / ALLOSTERIC MODULATION (アロステリック調節因子) / ZINC INHIBITION / IMMUNE SYSTEM (免疫系)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to ammonium ion / directional locomotion / serotonin metabolic process / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / 睡眠 / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / locomotion ...response to ammonium ion / directional locomotion / serotonin metabolic process / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / protein localization to postsynaptic membrane / response to other organism / 睡眠 / cellular response to magnesium ion / response to methylmercury / locomotion / voltage-gated monoatomic cation channel activity / cellular response to dsRNA / glutamate-gated calcium ion channel activity / response to carbohydrate / dendritic spine organization / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / cellular response to lipid / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / Synaptic adhesion-like molecules / parallel fiber to Purkinje cell synapse / calcium ion transmembrane import into cytosol / response to manganese ion / glutamate binding / cellular response to zinc ion / 活動電位 / dopamine metabolic process / regulation of neuronal synaptic plasticity / spinal cord development / response to zinc ion / startle response / response to amine / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of NMDA receptor activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / response to light stimulus / neuron development / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / regulation of postsynaptic membrane potential / glutamate receptor binding / cellular response to manganese ion / response to fungicide / glutamate-gated receptor activity / monoatomic cation channel activity / sensory perception of pain / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / response to amphetamine / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / cell adhesion molecule binding / 神経発生 / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic membrane / 学習 / synaptic transmission, glutamatergic / long-term synaptic potentiation / hippocampus development / postsynaptic density membrane / cellular response to amino acid stimulus / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / regulation of synaptic plasticity / protein catabolic process / modulation of chemical synaptic transmission / calcium channel activity / visual learning / cytoplasmic vesicle membrane / negative regulation of protein catabolic process / terminal bouton / response to organic cyclic compound / cerebral cortex development / 記憶 / cellular response to growth factor stimulus / response to wounding / response to calcium ion / rhythmic process / calcium ion transport / シナプス小胞 / presynaptic membrane / ATPase binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / scaffold protein binding / postsynapse / response to ethanol / 樹状突起スパイン / postsynaptic density / learning or memory / neuron projection / response to xenobiotic stimulus / positive regulation of apoptotic process / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / シナプス / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Response regulator / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-プロパノール / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Romero-Hernandez, A. / Simorowski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)MH085926 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM105730 米国
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2016
タイトル: Molecular Basis for Subtype Specificity and High-Affinity Zinc Inhibition in the GluN1-GluN2A NMDA Receptor Amino-Terminal Domain.
著者: Romero-Hernandez, A. / Simorowski, N. / Karakas, E. / Furukawa, H.
履歴
登録2016年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_audit_support / software
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _software.classification / _software.name
改定 1.22018年5月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NMDA glutamate receptor subunit
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A
H: FAB, HEAVY CHAIN
L: FAB, LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,77421
ポリマ－131,9354
非ポリマー1,83917
水90150
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9920 Å2
ΔGint-169 kcal/mol
Surface area46080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)79.980, 118.346, 156.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 NMDA glutamate receptor subunit / NMDA型グルタミン酸受容体


分子量: 43801.043 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 24-408 / 変異: N38Q, N348Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: grin1, NR1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q91977, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2A / GluN2A / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-1 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2A / NR2A


分子量: 40572.078 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 34-393 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grin2a / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q00959

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抗体 , 2種, 2分子 HL

#3: 抗体 FAB, HEAVY CHAIN / Fragment antigen-binding


分子量: 23993.883 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 FAB, LIGHT CHAIN / Fragment antigen-binding


分子量: 23568.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)

-
糖 , 1種, 2分子

#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 4種, 65分子

#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル / 2-プロパノール


分子量: 60.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#9: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 50 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8 M Ammonium sulfate, 2.5% Isopropanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 77929 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 7.72

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データ収集
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5TPW

5tpw


解像度: 2.7→47.569 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 25.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2461 7809 10.02 %
Rwork0.2084 70120 -
obs0.2122 77929 99.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 147.64 Å2 / Biso mean: 66.2492 Å2 / Biso min: 28.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→47.569 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8197 0 104 50 8351
Biso mean--92.05 56.5 -
残基数----1118
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64911602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0461351
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.844942
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.73070.39262530.3572237249095
2.7307-2.76280.37132610.34822337259898
2.7628-2.79650.33482820.3052302258499
2.7965-2.83190.35212490.30452353260299
2.8319-2.86920.33242540.28112349260399
2.8692-2.90850.3122860.28722299258599
2.9085-2.950.31452810.28372314259599
2.95-2.9940.33432510.28652267251898
2.994-3.04080.29382840.28472366265098
3.0408-3.09060.32872610.27632297255899
3.0906-3.14390.30192580.26572354261299
3.1439-3.20110.31522590.24872411267099
3.2011-3.26260.28862570.240323102567100
3.2626-3.32920.28752450.24912397264299
3.3292-3.40160.27612550.238823252580100
3.4016-3.48070.26732600.237423682628100
3.4807-3.56770.28652540.224323292583100
3.5677-3.66410.30332500.22562373262399
3.6641-3.77190.25062640.21142313257799
3.7719-3.89360.24632630.194523262589100
3.8936-4.03270.2322660.19252365263199
4.0327-4.19410.22082560.174823562612100
4.1941-4.38480.18582610.163523542615100
4.3848-4.61580.19242640.160723662630100
4.6158-4.90470.19592530.15742332258599
4.9047-5.2830.2052470.170123832630100
5.283-5.81380.21872580.192223412599100
5.8138-6.65310.23282540.207523762630100
6.6531-8.37480.22642580.1942322258099
8.3748-47.57660.21712650.1862298256398

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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