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- PDB-5tjn: Crystal structure of GTB + B trisaccharide (native) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tjn
タイトルCrystal structure of GTB + B trisaccharide (native)
要素Histo-blood group ABO system transferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / glycosyltransferases (グリコシルトランスフェラーゼ) / histo blood group enzymes / product trisaccharide / GT-A fold
機能・相同性
機能・相同性情報


フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / nucleotide binding / ゴルジ体 / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 6 / Glycosyltransferase family 6 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histo-blood group ABO system transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.47 Å
データ登録者Legg, M.S.G. / Gagnon, S.M.L. / Evans, S.V.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Glycobiology / 年: 2017
タイトル: High-resolution crystal structures and STD NMR mapping of human ABO(H) blood group glycosyltransferases in complex with trisaccharide reaction products suggest a molecular basis for product release.
著者: Gagnon, S.M.L. / Legg, M.S.G. / Sindhuwinata, N. / Letts, J.A. / Johal, A.R. / Schuman, B. / Borisova, S.N. / Palcic, M.M. / Peters, T. / Evans, S.V.
履歴
登録2016年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_atom_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2463
ポリマ－34,5271
非ポリマー7192
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子

A: Histo-blood group ABO system transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,4916
ポリマ－69,0542
非ポリマー1,4384
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area5430 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area22490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.670, 150.030, 79.250
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Histo-blood group ABO system transferase / Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N- ...Fucosylglycoprotein 3-alpha-galactosyltransferase / Fucosylglycoprotein alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / Glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-galactosyltransferase / Histo-blood group A transferase / A transferase / Histo-blood group B transferase / B transferase / NAGAT


分子量: 34526.844 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 64-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-[alpha-D-galactopyranose-(1-3)]octyl beta-D-galactopyranoside


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 600.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/3,3,2/[a2112h-1b_1-5_1*OCCCCCCCC][a1221m-1a_1-5][a2112h-1a_1-5]/1-2-3/a2-b1_a3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][hexyl]{[(1+1)][b-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}[(3+1)][a-D-Galp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル / 2-Methyl-2,4-pentanediol


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: Native crystals of GTA/GTB lacking any heavy metals were grown at 4 degrees Celsius from much higher concentrations of protein (30-40 mg/mL for GTB and 16-20 mg/mL for GTA) along with 1% PEG ...詳細: Native crystals of GTA/GTB lacking any heavy metals were grown at 4 degrees Celsius from much higher concentrations of protein (30-40 mg/mL for GTB and 16-20 mg/mL for GTA) along with 1% PEG 4000, 4.5-5% 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM ADA buffer pH 7.5, 30 mM sodium acetate buffer pH 4.6 and 5 mM MnCl2 for GTB crystallization and 5-8 mM CoCl2 for GTA crystallization. 10-15 microlitre drops were placed against a reservoir containing 3.7% PEG 4000, 7% MPD, 0.3 M ammonium sulfate, 0.25 M sodium chloride, 0.2 M ADA buffer and 0.1 M sodium acetate. The crystals were usually grown for 5-10 days. Before making complexes, crystals of GTA/GTB were washed with modified mother liquor ML-2 consisting of 3.5% PEG 4000, 50 mM ammonium sulfate, 40 mM sodium chloride, 35 mM ADA buffer and 15% MPD or glycerol. Crystals of native GTA/GTB in complex with the respective A or B trisaccharide were obtained by soaking them in mother liquor ML-2 with 15% glycerol or MPD and 45-50 mM of each substrate for 2-5 days at 4 degrees Celsius. Before freezing the crystals for data collection, the concentration of the cryoprotectant was made 30% glycerol or 20% MPD respectively

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-002 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.47→19.85 Å / Num. obs: 53360 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.01 % / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.47-1.523.310.3483.1197.7
1.52-1.583.380.3833.5198.4
1.58-1.663.460.2684.2198.8
1.66-1.743.610.1885.3199.2
1.74-1.853.810.1566.9199.5
1.85-1.994.260.1159.1199.8
1.99-2.24.50.08212.7199.9
2.2-2.514.580.0618.51100
2.51-3.164.620.0425.21100
3.16-19.854.520.02247.8198.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK9.7 W8RSSIデータスケーリング
REFMAC5.8.0155精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
d*TREKデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LZ7

1lz7


解像度: 1.47→19.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 1.178 / SU ML: 0.044 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.07 / ESU R Free: 0.069
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2044 2706 5.1 %RANDOM
Rwork0.1832 ---
obs0.1843 50642 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 56.24 Å2 / Biso mean: 21.136 Å2 / Biso min: 11.59 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.58 Å20 Å20 Å2
2--0.32 Å20 Å2
3---0.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.47→19.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2258 0 47 243 2548
Biso mean--26.5 29.74 -
残基数----278
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.022403
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5051.9743271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1293.0095307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.395282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.06722.636110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.95215401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9151519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02574
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.231.931116
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2251.9281115
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8442.8871393
LS精密化 シェル解像度: 1.47→1.508 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 211 -
Rwork0.389 3615 -
all-3826 -
obs--97.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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