+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5m5x | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | RNA Polymerase I elongation complex 1 | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / RNA Polymerase I (RNAポリメラーゼI) / elongation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 RNA polymerase III activity / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / : / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / regulation of cell size / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping ...RNA polymerase III activity / RNA polymerase I preinitiation complex assembly / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / : / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / regulation of cell size / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Estrogen-dependent gene expression / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / RNA-templated transcription / termination of RNA polymerase III transcription / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Dual incision in TC-NER / RNA polymerase I activity / termination of RNA polymerase I transcription / transcription initiation at RNA polymerase III promoter / tRNA transcription by RNA polymerase III / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / transcription initiation at RNA polymerase I promoter / transcription elongation by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase III complex / transcription by RNA polymerase III / RNA polymerase II, core complex / promoter-specific chromatin binding / transcription elongation by RNA polymerase II / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / ribonucleoside binding / ポリメラーゼ / ペルオキシソーム / リボソーム生合成 / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / nucleic acid binding / protein dimerization activity / 核小体 / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å | ||||||
データ登録者 | Tafur, L. / Sadian, Y. / Hoffmann, N.A. / Jakobi, A.J. / Wetzel, R. / Hagen, W.J.H. / Sachse, C. / Muller, C.W. | ||||||
資金援助 | ドイツ, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2016 タイトル: Molecular Structures of Transcribing RNA Polymerase I. 著者: Lucas Tafur / Yashar Sadian / Niklas A Hoffmann / Arjen J Jakobi / Rene Wetzel / Wim J H Hagen / Carsten Sachse / Christoph W Müller / 要旨: RNA polymerase I (Pol I) is a 14-subunit enzyme that solely synthesizes pre-ribosomal RNA. Recently, the crystal structure of apo Pol I gave unprecedented insight into its molecular architecture. ...RNA polymerase I (Pol I) is a 14-subunit enzyme that solely synthesizes pre-ribosomal RNA. Recently, the crystal structure of apo Pol I gave unprecedented insight into its molecular architecture. Here, we present three cryo-EM structures of elongating Pol I, two at 4.0 Å and one at 4.6 Å resolution, and a Pol I open complex at 3.8 Å resolution. Two modules in Pol I mediate the narrowing of the DNA-binding cleft by closing the clamp domain. The DNA is bound by the clamp head and by the protrusion domain, allowing visualization of the upstream and downstream DNA duplexes in one of the elongation complexes. During formation of the Pol I elongation complex, the bridge helix progressively folds, while the A12.2 C-terminal domain is displaced from the active site. Our results reveal the conformational changes associated with elongation complex formation and provide additional insight into the Pol I transcription cycle. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5m5x.cif.gz | 876.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb5m5x.ent.gz | 704.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5m5x.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/5m5x ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m5/5m5x | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
-DNA-directed RNA polymerase I subunit ... , 7種, 7分子 ABDGIMN
#1: タンパク質 | 分子量: 186676.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P10964, ポリメラーゼ |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 135910.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22138, ポリメラーゼ |
#4: タンパク質 | 分子量: 14599.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P50106 |
#7: タンパク質 | 分子量: 36264.852 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P46669 |
#9: タンパク質 | 分子量: 13676.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P32529 |
#13: タンパク質 | 分子量: 46721.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q01080 |
#14: タンパク質 | 分子量: 26933.518 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P47006 |
-DNA-directed RNA polymerases I and III subunit ... , 2種, 2分子 CK
#3: タンパク質 | 分子量: 37732.613 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P07703 |
---|---|
#11: タンパク質 | 分子量: 16167.860 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P28000 |
-DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit ... , 5種, 5分子 EFHJL
#5: タンパク質 | 分子量: 25117.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20434 |
---|---|
#6: タンパク質 | 分子量: 17931.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20435 |
#8: タンパク質 | 分子量: 16525.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P20436 |
#10: タンパク質 | 分子量: 8290.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P22139 |
#12: タンパク質 | 分子量: 7729.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P40422 |
-DNA鎖 , 2種, 2分子 ST
#16: DNA鎖 | 分子量: 11756.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
---|---|
#17: DNA鎖 | 分子量: 11629.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
-RNA鎖 / 非ポリマー , 2種, 7分子 R
#15: RNA鎖 | 分子量: 6414.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
---|---|
#18: 化合物 | ChemComp-ZN / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
| ||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 |
| ||||||||||||||||||
由来(天然) |
| ||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7.5 | ||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| ||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||
試料支持 | グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 | ||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K 詳細: 2.5 ul of sample 15 seconds wait time Blot time for 8 seconds |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 20 |
-解析
EMソフトウェア | 名称: RELION / バージョン: 1.4 / カテゴリ: 3次元再構成 |
---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) |
3次元再構成 | 解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 83787 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | 空間: REAL |