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- PDB-5lw7: S. solfataricus ABCE1 post-splitting state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lw7
タイトルS. solfataricus ABCE1 post-splitting state
要素ABC transporter ATP-binding protein
キーワードRIBOSOME (リボソーム) / ABCE1 / recycling (リサイクル) / 30S
機能・相同性
機能・相同性情報


4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / ABC transporter-like, conserved site ...RLI, domain 1 / RLI1 / RNase L inhibitor RLI-like, possible metal-binding domain / Possible Fer4-like domain in RNase L inhibitor, RLI / 4Fe-4S binding domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
鉄・硫黄クラスター / ABC transporter ATP-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus abyssi (古細菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 17 Å
データ登録者Heuer, A. / Gerovac, M. / Beckmann, R. / Tampe, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationFOR1805 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the ribosome post-recycling complex probed by chemical cross-linking and mass spectrometry.
著者: Kristin Kiosze-Becker / Alessandro Ori / Milan Gerovac / André Heuer / Elina Nürenberg-Goloub / Umar Jan Rashid / Thomas Becker / Roland Beckmann / Martin Beck / Robert Tampé /
要旨: Ribosome recycling orchestrated by the ATP binding cassette (ABC) protein ABCE1 can be considered as the final-or the first-step within the cyclic process of protein synthesis, connecting translation ...Ribosome recycling orchestrated by the ATP binding cassette (ABC) protein ABCE1 can be considered as the final-or the first-step within the cyclic process of protein synthesis, connecting translation termination and mRNA surveillance with re-initiation. An ATP-dependent tweezer-like motion of the nucleotide-binding domains in ABCE1 transfers mechanical energy to the ribosome and tears the ribosome subunits apart. The post-recycling complex (PRC) then re-initiates mRNA translation. Here, we probed the so far unknown architecture of the 1-MDa PRC (40S/30S·ABCE1) by chemical cross-linking and mass spectrometry (XL-MS). Our study reveals ABCE1 bound to the translational factor-binding (GTPase) site with multiple cross-link contacts of the helix-loop-helix motif to the S24e ribosomal protein. Cross-linking of the FeS cluster domain to the ribosomal protein S12 substantiates an extreme lever-arm movement of the FeS cluster domain during ribosome recycling. We were thus able to reconstitute and structurally analyse a key complex in the translational cycle, resembling the link between translation initiation and ribosome recycling.
履歴
登録2016年9月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: em_image_scans / em_software / pdbx_struct_conn_angle
Item: _em_software.name
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4113
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4113
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: ABC transporter ATP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9903
ポリマ－67,2861
非ポリマー7032
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area730 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area25850 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter ATP-binding protein


分子量: 67286.273 Da / 分子数: 1 / 変異: E238A E485A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus abyssi (strain GE5 / Orsay) (古細菌)
遺伝子: PAB0824 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UZA4
#2: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: S. solfataricus ABCE1 post-splitting state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: MULTIPLE SOURCES
分子量値: 0.067 MDa / 実験値: NO
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris pH 7.5Tris(hydroxymethyl)aminomethane1
2100 mMPotassium ChlorideKCl1
35 mMMgCl21
42 mMDTT1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/PALLADIUM / グリッドのタイプ: Quantifoil R3/3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI SPIRIT
電子銃電子線源: その他 / 加速電圧: 120 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 35000 nm / Calibrated defocus min: 10000 nm / Cs: 2.2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Signature粒子像選択
2EM-Tools画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9Cootモデル精密化
10SPIDER9.03初期オイラー角割当
11SPIDER9.03最終オイラー角割当
12SPIDER9.03分類
13SPIDER9.03３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 17 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 19500 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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