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- PDB-5lqy: Structure of F-ATPase from Pichia angusta, in state2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lqy
タイトルStructure of F-ATPase from Pichia angusta, in state2
要素(ATP synthase ...ATP合成酵素) x 17
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ATP synthase (ATP合成酵素) / ATP hydrolase / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / heme biosynthetic process / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis ...angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / heme biosynthetic process / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex, catalytic sector F(1) / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / 赤血球形成 / ATPase binding / protein homotetramerization / ミトコンドリア内膜 / calmodulin binding / lipid binding / structural molecule activity / 細胞膜 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial ...: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP合成酵素 / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit a ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
Ogataea angusta (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Vinothkumar, K.R. / Montgomery, M.G. / Liu, S. / Walker, J.E.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Structure of the mitochondrial ATP synthase from determined by electron cryo-microscopy.
著者: Kutti R Vinothkumar / Martin G Montgomery / Sidong Liu / John E Walker /
要旨: The structure of the intact monomeric ATP synthase from the fungus, , has been solved by electron cryo-microscopy. The structure provides insights into the mechanical coupling of the transmembrane ...The structure of the intact monomeric ATP synthase from the fungus, , has been solved by electron cryo-microscopy. The structure provides insights into the mechanical coupling of the transmembrane proton motive force across mitochondrial membranes in the synthesis of ATP. This mechanism requires a strong and integral stator, consisting of the catalytic αβ-domain, peripheral stalk, and, in the membrane domain, subunit a and associated supernumerary subunits, kept in contact with the rotor turning at speeds up to 350 Hz. The stator's integrity is ensured by robust attachment of both the oligomycin sensitivity conferral protein (OSCP) to the catalytic domain and the membrane domain of subunit b to subunit a. The ATP8 subunit provides an additional brace between the peripheral stalk and subunit a. At the junction between the OSCP and the apparently stiff, elongated α-helical b-subunit and associated d- and h-subunits, an elbow or joint allows the stator to bend to accommodate lateral movements during the activity of the catalytic domain. The stator may also apply lateral force to help keep the static a-subunit and rotating c-ring together. The interface between the c-ring and the a-subunit contains the transmembrane pathway for protons, and their passage across the membrane generates the turning of the rotor. The pathway has two half-channels containing conserved polar residues provided by a bundle of four α-helices inclined at ∼30° to the plane of the membrane, similar to those described in other species. The structure provides more insights into the workings of this amazing machine.
履歴
登録2016年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月2日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / em_software / Item: _em_sample_support.grid_type / _em_software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant
改定 1.32018年1月31日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.42018年9月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

ムービー
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: ATP synthase subunit f
2: ATP synthase subunit AAP1
3: ATP synthase subunit a
4: ATP synthase subunit b
A: ATP synthase alpha subunit
B: ATP synthase alpha subunit
C: ATP synthase alpha subunit
D: ATP synthase beta subunit
E: ATP synthase beta subunit
F: ATP synthase beta subunit
G: ATP synthase gamma subunit
H: ATP synthase delta subunit
I: ATP synthase epsilon subunit
J: ATP synthase inhibitor protein IF1
K: ATP synthase c subunit
L: ATP synthase c subunit
M: ATP synthase c subunit
N: ATP synthase c subunit
O: ATP synthase c subunit
P: ATP synthase c subunit
Q: ATP synthase c subunit
R: ATP synthase c subunit
S: ATP synthase c subunit
T: ATP synthase c subunit
U: ATP synthase OSCP subunit
V: ATP synthase subunit b
W: ATP synthase subunit d
X: ATP synthase subunit h
Y: ATP synthase subunit a
Z: ATP synthase subunit a
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)557,70541
ポリマ－554,94130
非ポリマー2,76511
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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ATP synthase ... , 17種, 30分子 1234ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#1: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit f / ATP合成酵素


分子量: 2571.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16
#2: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit AAP1 / ATP合成酵素


分子量: 2145.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16
#3: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit a / ATP合成酵素


分子量: 1464.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Helix 1 of subunit a / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16
#4: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit b / ATP合成酵素


分子量: 2315.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16
#5: タンパク質 ATP synthase alpha subunit


分子量: 55007.535 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK51*PLUS
#6: タンパク質 ATP synthase beta subunit


分子量: 50852.434 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK52*PLUS
#7: タンパク質 ATP synthase gamma subunit /


分子量: 29418.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK53*PLUS
#8: タンパク質 ATP synthase delta subunit / ATP synthase delta/OSCP subunit


分子量: 14171.783 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: W1QBD1*PLUS
#9: タンパク質 ATP synthase epsilon subunit


分子量: 6910.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: A0A1L1QK34*PLUS
#10: タンパク質 ATP synthase inhibitor protein IF1


分子量: 7462.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: P01096*PLUS
#11: タンパク質
ATP synthase c subunit


分子量: 7837.380 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK59*PLUS
#12: タンパク質 ATP synthase OSCP subunit


分子量: 20678.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: W1QCI5*PLUS
#13: タンパク質 ATP synthase subunit b / ATP合成酵素


分子量: 22292.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK58*PLUS
#14: タンパク質 ATP synthase subunit d / ATP合成酵素


分子量: 16427.818 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: C0HK60*PLUS
#15: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit h / ATP合成酵素


分子量: 1805.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16
#16: タンパク質 ATP synthase subunit a / ATP合成酵素


分子量: 27559.775 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: helices 4, 5 and 6 / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16 / 参照: UniProt: E7E837*PLUS
#17: タンパク質・ペプチド ATP synthase subunit a / ATP合成酵素


分子量: 3762.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Helices 2 and 3 of subunit a / 由来: (天然) Ogataea angusta (菌類) / Variant: A16

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非ポリマー , 3種, 11分子

#18: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#19: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#20: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1Yeast F1FO ATP SynthaseCOMPLEXThe complex comprises of the catalytic domain, membrane domain and peripheral stalk of the yeast ATP synthase.#1-#170MULTIPLE SOURCES
2Yeast F1FO ATP SynthaseCOMPLEXYeast F1FO ATP Synthase#1-#9, #11-#171NATURAL
3ATP synthase inhibitor protein IF1COMPLEXATP synthase inhibitor protein IF1#101RECOMBINANT
分子量値: 0.55 MDa
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Ogataea angusta (菌類)870730
33Bos taurus (ウシ)9913
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMTris-HCLトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2100 mMsodium chloride塩化ナトリウム1
32 mMMagnesium sulphate1
42 mMATPアデノシン三リン酸1
50.05 %Cymal-71
試料濃度: 3.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The enzyme with bound inhibitor protein extracted in DDM and purified in Cymal-7.
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K
詳細: Grids were blotted for 12-14 seconds before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 47000 X / 倍率（補正後）: 81395 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最低温度: 87.5 K
撮影平均露光時間: 4 sec. / 電子線照射量: 64 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4096 / 縦: 4096 / 動画フレーム数/画像: 69 / 利用したフレーム数/画像: 1-32

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION1.4粒子像選択Using template generated with a subset of data, particles were automatically picked, followed by manual inspection and deletion of aggregates and non-particles.
2EPU画像取得One image was collected for each hole
4CTFFIND3CTF補正CTF correction was applied to each particle in RELION
7Coot0.8.3モデルフィッティング
12RELION1.4分類
13RELION1.4３次元再構成
画像処理詳細: The total exposure was 4 seconds resulting in 69 frames and a total dose of 64 e/A2. Frames were captured with an in-house protocol. For processing frames 1-32 were used.
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 123683
詳細: After 2D classification, the number of particles used for orientation determination and reconstruction was 100724 particles followed by per-particle motion correction and B-factor weighting.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23065 / クラス平均像の数: 2 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: The refinement of whole data was done at 1.72 A sampling. The map was scaled to 1.75 A after comparison with the model.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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