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- PDB-5lop: Structure of the active form of /K. lactis/ Dcp1-Dcp2-Edc3 decapp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lop
タイトルStructure of the active form of /K. lactis/ Dcp1-Dcp2-Edc3 decapping complex bound to m7GDP
要素
  • KLLA0A11308p
  • KLLA0E01827p
  • KLLA0F23980p
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA decay / multiprotein complex (タンパク質複合体)
機能・相同性
機能・相同性情報


5'-(N(7)-methylguanosine 5'-triphospho)-[mRNA] hydrolase activity / intracellular organelle / deadenylation-dependent decapping of nuclear-transcribed mRNA / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / enzyme activator activity / P-body / manganese ion binding / RNA binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / mRNA-decapping enzyme subunit 1 / Dcp1-like decapping family / YjeF N-terminal domain superfamily / YjeF-related protein N-terminus / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain profile. ...FDF domain / DFDF domain / DFDF domain profile. / FDF / mRNA-decapping enzyme subunit 1 / Dcp1-like decapping family / YjeF N-terminal domain superfamily / YjeF-related protein N-terminus / YjeF N-terminal domain / YjeF N-terminal domain profile. / mRNA decapping protein 2, Box A domain / mRNA decapping protein 2, Box A domain superfamily / mRNA decapping enzyme 2 , NUDIX hydrolase domain / Dcp2, box A domain / Dcp2, box A domain / : / Sm domain profile. / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / NUDIX domain / PH-domain like / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / KLLA0F23980p / KLLA0E01827p / Enhancer of mRNA-decapping protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Charenton, C. / Taverniti, V. / Gaudon-Plesse, C. / Back, R. / Seraphin, B. / Graille, M.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research AgencyANR-11-BSV800902 フランス
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structure of the active form of Dcp1-Dcp2 decapping enzyme bound to m(7)GDP and its Edc3 activator.
著者: Charenton, C. / Taverniti, V. / Gaudon-Plesse, C. / Back, R. / Seraphin, B. / Graille, M.
履歴
登録2016年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月19日Group: Database references
改定 1.22016年11月16日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KLLA0F23980p
B: KLLA0E01827p
C: KLLA0A11308p
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,4287
ポリマ－61,8963
非ポリマー5324
水1267
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5620 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area26190 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.810, 219.810, 74.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 KLLA0F23980p


分子量: 32634.709 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
遺伝子: KLLA0_F23980g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon+ / 参照: UniProt: Q6CIU1
#2: タンパク質 KLLA0E01827p


分子量: 21929.830 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
遺伝子: KLLA0_E01827g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon+ / 参照: UniProt: Q6CPV9
#3: タンパク質 KLLA0A11308p


分子量: 7331.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis NRRL Y-1140 (酵母)
遺伝子: KLLA0_A11308g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon+ / 参照: UniProt: Q6CX48

-
非ポリマー , 3種, 11分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-M7G / 7N-METHYL-8-HYDROGUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / m7GDP


分子量: 459.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H19N5O11P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25% PEG 400, 100 mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.0725 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0725 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→48.2 Å / Num. obs: 13907 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21.2 % / Biso Wilson estimate: 205.95 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.026 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 3.5→3.82 Å / 冗長度: 21.2 % / Rmerge(I) obs: 1.38 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / CC1/2: 0.362 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.5→48.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Rfactor Rfree error: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.497
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 697 5.02 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.203 13889 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 230.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--17.2818 Å20 Å20 Å2
2---17.2818 Å20 Å2
3---34.5636 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.52 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.5→48.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4038 0 32 7 4077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014158HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.315627HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1481SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes113HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes576HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4158HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd3SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion25.56
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion534SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4881SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.49→3.77 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.311 141 5.09 %
Rwork0.25 2629 -
all0.253 2770 -
obs--99.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9985-2.8691-1.37453.75571.99063.8131-0.3014-0.3506-0.3840.50250.29940.46480.56860.37180.002-0.21260.02670.3141-0.2333-0.1696-0.250555.313632.6685.0229
212.0119-0.1491-4.00718.15182.12457.261-0.1286-0.26890.16560.7481-0.3989-0.604-0.38610.40690.52750.1139-0.4030.1204-0.1176-0.2815-0.108360.845464.64116.2651
36.4264-1.1501-1.45740.5933.23578.174-0.0654-0.14470.23650.216-0.01820.063-0.12340.14240.08350.07270.2577-0.14720.0258-0.2356-0.3288102.244612.97576.7455
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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