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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5liw | ||||||
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タイトル | Crystal structure of human AKR1B10 complexed with NADP+ and the inhibitor MK319 | ||||||
要素 | Aldo-keto reductase family 1 member B10 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / alpha-beta TIM barrel / cytosol (細胞質基質) / aldo-keto reductase / halogenated ligand | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 indanol dehydrogenase activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / farnesol catabolic process / geranylgeranyl reductase activity / cellular detoxification of aldehyde / aldo-keto reductase (NADPH) activity / NADP-レチノールデヒドロゲナーゼ / アリルアルコールデヒドロゲナーゼ / allyl-alcohol dehydrogenase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity ...indanol dehydrogenase activity / alcohol dehydrogenase (NADP+) activity / farnesol catabolic process / geranylgeranyl reductase activity / cellular detoxification of aldehyde / aldo-keto reductase (NADPH) activity / NADP-レチノールデヒドロゲナーゼ / アリルアルコールデヒドロゲナーゼ / allyl-alcohol dehydrogenase activity / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / Retinoid metabolism and transport / リソソーム / ミトコンドリア / extracellular region / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å | ||||||
データ登録者 | Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Mitschler, A. / Fanfrlik, J. / Kamlar, M. / Vesely, J. / Hobza, P. / Podjarny, A. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2016 タイトル: IDD388 Polyhalogenated Derivatives as Probes for an Improved Structure-Based Selectivity of AKR1B10 Inhibitors. 著者: Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Fanfrlik, J. / Gimenez-Dejoz, J. / Mitschler, A. / Kamlar, M. / Vesely, J. / Ajani, H. / Pares, X. / Farres, J. / Hobza, P. / Podjarny, A.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5liw.cif.gz | 86.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5liw.ent.gz | 63.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5liw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/5liw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/li/5liw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36300.887 Da / 分子数: 1 / 変異: K125R, V301L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B10, AKR1B11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: O60218, 酸化還元酵素; CH-OHの結合に対し酸化酵素として働く; NAD又はNADPを用いる | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-NAP / | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-EDO / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 30% PEG 6000, 100 mM sodium cacodylate |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54178 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月3日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54178 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 33155 / % possible obs: 92.4 % / 冗長度: 2.6 % / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 19.03 |
反射 シェル | 解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 1.7 % / Mean I/σ(I) obs: 3.32 / % possible all: 81.1 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1ZUA 解像度: 1.75→23.088 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.47 / 位相誤差: 20.76
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.75→23.088 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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