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- PDB-5iou: Cryo-EM structure of GluN1/GluN2B NMDA receptor in the glutamate/... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iou
タイトルCryo-EM structure of GluN1/GluN2B NMDA receptor in the glutamate/glycine-bound conformation
要素
  • Ionotropic glutamate receptor subunit NR2B
  • N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1-8aNMDA型グルタミン酸受容体
キーワードSIGNALING PROTEIN / ligand-gated ion channel (リガンド依存性イオンチャネル) / synaptic transmission
機能・相同性
機能・相同性情報


NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / response to zinc ion / response to magnesium ion / late endosome / postsynaptic membrane / リソソーム / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 3 / Solute-binding protein family 3/N-terminal domain of MltF / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / リガンド依存性イオンチャネル / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタミン酸 / グリシン / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7 Å
データ登録者Zhu, S. / Stein, A.R. / Yoshioka, C. / Lee, C.H. / Goehring, A. / Mchaourab, S.H. / Gouaux, E.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2016
タイトル: Mechanism of NMDA Receptor Inhibition and Activation.
著者: Shujia Zhu / Richard A Stein / Craig Yoshioka / Chia-Hsueh Lee / April Goehring / Hassane S Mchaourab / Eric Gouaux /
要旨: N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated, calcium-permeable ion channels that mediate synaptic transmission and underpin learning and memory. NMDAR dysfunction is directly ...N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated, calcium-permeable ion channels that mediate synaptic transmission and underpin learning and memory. NMDAR dysfunction is directly implicated in diseases ranging from seizure to ischemia. Despite its fundamental importance, little is known about how the NMDAR transitions between inactive and active states and how small molecules inhibit or activate ion channel gating. Here, we report electron cryo-microscopy structures of the GluN1-GluN2B NMDA receptor in an ensemble of competitive antagonist-bound states, an agonist-bound form, and a state bound with agonists and the allosteric inhibitor Ro25-6981. Together with double electron-electron resonance experiments, we show how competitive antagonists rupture the ligand binding domain (LBD) gating "ring," how agonists retain the ring in a dimer-of-dimers configuration, and how allosteric inhibitors, acting within the amino terminal domain, further stabilize the LBD layer. These studies illuminate how the LBD gating ring is fundamental to signal transduction and gating in NMDARs.
履歴
登録2016年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8097
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1-8a
C: N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1-8a
B: Ionotropic glutamate receptor subunit NR2B
D: Ionotropic glutamate receptor subunit NR2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)372,2168
ポリマ－371,7724
非ポリマー4444
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1-8a / NMDA型グルタミン酸受容体


分子量: 92651.234 Da / 分子数: 2
変異: K51F, R52F, N300Q, N350Q, N368D, N440D, N469D, K493A, K494A, E495A, G610R, I617L, D656R, N769E
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: C0KD18, UniProt: A0A1L8F5J9*PLUS
#2: タンパク質 Ionotropic glutamate receptor subunit NR2B /


分子量: 93234.742 Da / 分子数: 2
変異: M20S, G21R, C22A, A64E, N69Q, N343D, T490V, V615L, E654R, E655R
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
遺伝子: NR2B / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: A7XY94
#3: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸 / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: GluN1-GluN2B NMDA receptor / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: unknown
緩衝液pH: 6.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 8.7 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / バージョン: 1.3 / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 185009
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 116968 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 7 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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