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- PDB-5iok: Crystal structure of Taf14 YEATS domain in complex with histone H3K9cr -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5iok
タイトルCrystal structure of Taf14 YEATS domain in complex with histone H3K9cr
要素
  • (ACE)QTAR(KCR)ST
  • Transcription initiation factor TFIID subunit 14
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / crotonylation / crotonyllysine / epigenetics (エピジェネティクス) / reader / histone H3 (ヒストンH3) / H3K9cr
機能・相同性
機能・相同性情報


NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Ino80 complex / mediator complex / transcription factor TFIIF complex / replication fork protection complex ...NuA3b histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / NuA3a histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Ino80 complex / mediator complex / transcription factor TFIIF complex / replication fork protection complex / SWI/SNF complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / transcription factor TFIID complex / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / CENP-A containing nucleosome / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / histone binding / transcription by RNA polymerase II / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / DNA修復 / DNA-templated transcription / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / YEATS domain / ウィリアム・バトラー・イェイツ / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. ...SAS complex subunit SAS5/transcription initiation factor TFIID subunit 14 / YEATS domain / ウィリアム・バトラー・イェイツ / YEATS superfamily / YEATS family / YEATS domain profile. / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / ヒストンH3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Andrews, F.H. / Kuateladze, T.G.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: The Taf14 YEATS domain is a reader of histone crotonylation.
著者: Andrews, F.H. / Shinsky, S.A. / Shanle, E.K. / Bridgers, J.B. / Gest, A. / Tsun, I.K. / Krajewski, K. / Shi, X. / Strahl, B.D. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2016年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月4日Group: Database references
改定 1.22016年6月1日Group: Database references
改定 1.32017年8月23日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription initiation factor TFIID subunit 14
C: (ACE)QTAR(KCR)ST
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2794
ポリマ－17,0662
非ポリマー2122
水2,036113
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area8760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.095, 113.095, 26.176
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Transcription initiation factor TFIID subunit 14 / Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling ...Actin non-complementing mutant 1 / Chromosome stability protein 10 / SWI/SNF chromatin-remodeling complex subunit TAF14 / SWI/SNF complex 29 kDa subunit / SWI/SNF complex subunit TAF14 / TBP-associated factor 14 / TBP-associated factor 30 kDa / Transcription factor G 30 kDa subunit / Transcription initiation factor TFIIF 30 kDa subunit


分子量: 16180.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: TAF14, ANC1, CST10, SWP29, TAF30, TFG3, YPL129W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35189
#2: タンパク質・ペプチド (ACE)QTAR(KCR)ST


分子量: 885.986 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This peptide is N-terminally acetylated / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P61830*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.3 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 44% PEG600 (v/v) and 0.2 M citric acid (pH 6.0)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→32.65 Å / Num. obs: 9584 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 2.22→2.26 Å / 冗長度: 1.4 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 72.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5d7e

5d7e


解像度: 2.22→32.648 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2391 478 5.01 %
Rwork0.2101 --
obs0.2117 9546 97.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.22→32.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1207 0 14 113 1334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.231749
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.391488
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006230
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2202-2.54140.34221510.27672819X-RAY DIFFRACTION93
2.5414-3.20140.30531600.27343072X-RAY DIFFRACTION99
3.2014-32.65120.19241670.1713177X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 43.6113 Å / Origin y: 13.0749 Å / Origin z: 2.021 Å
111213212223313233
T0.197 Å20.057 Å2-0.0071 Å2-0.1684 Å2-0.0443 Å2--0.2242 Å2
L2.2747 °2-2.0209 °20.4079 °2-5.2768 °2-0.5672 °2--0.9508 °2
S0.0825 Å °0.0767 Å °0.0728 Å °-0.1244 Å °-0.1344 Å °0.1835 Å °-0.0694 Å °-0.1313 Å °0.0363 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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