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- PDB-5ik5: Laminin A2LG45 C-form, G6/7 bound. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ik5
タイトルLaminin A2LG45 C-form, G6/7 bound.
要素Laminin subunit alpha-2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Extracellular Matrix (細胞外マトリックス) / Ligand binding (リガンド) / LG domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / 基底膜 ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of muscle cell differentiation / regulation of embryonic development / 基底膜 / positive regulation of cell adhesion / synaptic cleft / regulation of cell migration / 軸索誘導 / animal organ morphogenesis / 筋鞘 / neuromuscular junction / collagen-containing extracellular matrix / 樹状突起スパイン / 細胞接着 / signaling receptor binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / ラミニン / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / ラミニン / Laminin G domain profile. / ラミニン / ラミニン / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thomsen-Friedenreich antigen / 7-hydroxy-4-methyl-2H-chromen-2-one / Laminin subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.39 Å
データ登録者Briggs, D.C. / Hohenester, E. / Campbell, K.P.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101748/Z/13/Z 英国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Structural basis of laminin binding to the LARGE glycans on dystroglycan.
著者: Briggs, D.C. / Yoshida-Moriguchi, T. / Zheng, T. / Venzke, D. / Anderson, M.E. / Strazzulli, A. / Moracci, M. / Yu, L. / Hohenester, E. / Campbell, K.P.
履歴
登録2016年3月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月24日Group: Database references
改定 1.22016年9月28日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Laminin subunit alpha-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,88013
ポリマ－42,6281
非ポリマー2,25112
水8,287460
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.390, 110.740, 123.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4013-

4MU

21A-4533-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Laminin subunit alpha-2 / / Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / ...Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / Merosin heavy chain


分子量: 42628.438 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2730-3118 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Lama2 / プラスミド: pCEP-Pu / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q60675

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糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-3)-2-acetamido-2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / Thomsen-Friedenreich antigen / Thomsen–Friedenreich antigen


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 抗原抗原 / 分子量: 383.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: Thomsen-Friedenreich antigen
記述子タイププログラム
DGalpb1-3DGalpNAca1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1a_1-5_2*NCC/3=O][a2112h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(3+1)][a-D-GalpNAc]{[(3+1)][b-D-Galp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D- ...alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid-(1-3)-alpha-D-xylopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranuronic acid


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 634.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DXylpa1-3DGlcpAb1-3DXylpa1-3DGlcpAb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122A-1b_1-5][a212h-1a_1-5]/1-2-1-2/a3-b1_b3-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpA]{[(3+1)][a-D-Xylp]{[(3+1)][b-D-GlcpA]{[(3+1)][a-D-Xylp]{}}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 469分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-4MU / 7-hydroxy-4-methyl-2H-chromen-2-one / 4-methylumbelliferone / 4-メチルウンベリフェロン / Hymecromone


分子量: 176.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 460 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.57 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM HEPES/MOPS 120mM Glucuronic Acid 30% PEG8k/Glycerol mix

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.39→61.95 Å / Num. obs: 81183 / % possible obs: 83.7 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 18.04 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 1.39→1.44 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.422 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 35.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DYK

1dyk


解像度: 1.39→61.95 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1768 4052 4.99 %Random Selection
Rwork0.1489 ---
obs0.1504 81182 83.5 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.39→61.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2888 0 146 460 3494
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123182
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8954310
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2241204
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079503
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005543
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.39-1.40640.305500.2633995X-RAY DIFFRACTION32
1.4064-1.42350.2825510.25491221X-RAY DIFFRACTION38
1.4235-1.44150.2936700.23271325X-RAY DIFFRACTION42
1.4415-1.46050.3073630.22571548X-RAY DIFFRACTION48
1.4605-1.48050.2711780.20961659X-RAY DIFFRACTION52
1.4805-1.50170.26481030.19931817X-RAY DIFFRACTION58
1.5017-1.52410.24581010.19321960X-RAY DIFFRACTION62
1.5241-1.54790.22411200.18842112X-RAY DIFFRACTION68
1.5479-1.57330.22961290.16982326X-RAY DIFFRACTION74
1.5733-1.60040.22261270.15892519X-RAY DIFFRACTION78
1.6004-1.62950.24781350.16012684X-RAY DIFFRACTION86
1.6295-1.66090.19821410.15582882X-RAY DIFFRACTION91
1.6609-1.69480.19271440.15723055X-RAY DIFFRACTION96
1.6948-1.73160.19941710.15163155X-RAY DIFFRACTION100
1.7316-1.77190.20921940.153135X-RAY DIFFRACTION100
1.7719-1.81620.19171320.14833211X-RAY DIFFRACTION100
1.8162-1.86530.18431630.14283167X-RAY DIFFRACTION100
1.8653-1.92020.20211550.14183165X-RAY DIFFRACTION100
1.9202-1.98220.16061850.13833150X-RAY DIFFRACTION99
1.9822-2.05310.13931620.13523177X-RAY DIFFRACTION100
2.0531-2.13530.18411500.13623188X-RAY DIFFRACTION100
2.1353-2.23240.15911770.13483163X-RAY DIFFRACTION100
2.2324-2.35010.16261600.14573205X-RAY DIFFRACTION100
2.3501-2.49740.17041560.14463176X-RAY DIFFRACTION99
2.4974-2.69020.18771480.15573221X-RAY DIFFRACTION100
2.6902-2.96090.18911780.14923211X-RAY DIFFRACTION100
2.9609-3.38940.18821930.14623166X-RAY DIFFRACTION99
3.3894-4.27010.1521980.13333223X-RAY DIFFRACTION99
4.2701-62.01160.16192180.16033314X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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