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- PDB-5gs2: Crystal structure of diabody complex with repebody and MBP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gs2
タイトルCrystal structure of diabody complex with repebody and MBP
要素
  • Maltose-binding periplasmic protein
  • anti-MBP
  • anti-repebody
  • repebody
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / diabody (単鎖可変領域フラグメント) / antibody fragment / complex / SUGAR BINDING PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / DNA damage response / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / Alpha-Beta Horseshoe / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / 抗体 / Immunoglobulin-like ...Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / リボヌクレアーゼインヒビター / Alpha-Beta Horseshoe / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / 抗体 / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.592 Å
データ登録者Kim, J.H. / Song, D.H. / Youn, S.J. / Kim, J.W. / Cho, G. / Lee, H. / Lee, J.O.
資金援助 韓国, 2件
組織認可番号国
Ministry of Science, ICT and Future PlanningNRF-2014R1A2A1A10050436 韓国
Ministry of Health & WelfareHI15C1886 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of mono- and bi-specific diabodies and reduction of their structural flexibility by introduction of disulfide bridges at the Fv interface.
著者: Kim, J.H. / Song, D.H. / Youn, S.J. / Kim, J.W. / Cho, G. / Kim, S.C. / Lee, H. / Jin, M.S. / Lee, J.O.
履歴
登録2016年8月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding periplasmic protein
D: anti-repebody
H: anti-MBP
B: repebody


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,8064
ポリマ－121,8064
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)278.835, 278.835, 132.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein


分子量: 40366.621 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 27-393 / 変異: R367N / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: malE, b4034, JW3994 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9
#2: 抗体 anti-repebody


分子量: 25138.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#3: 抗体 anti-MBP


分子量: 25901.592 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#4: タンパク質 repebody


分子量: 30398.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.2 / 詳細: 0.1 M Sodium acetate pH 4.2, 2 M Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→50 Å / Num. obs: 22895 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.2 % / Net I/σ(I): 20.7
反射 シェル解像度: 3.6→3.73 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PGF, 3RFJ, 4J8R

3pgf

3rfj

4j8r


解像度: 3.592→44.107 Å / SU ML: 0.44 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 28.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2776 1999 8.74 %
Rwork0.2168 --
obs0.2221 22880 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.592→44.107 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8461 0 0 0 8461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0138746
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.68111901
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0675221
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0911327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011518
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.5923-3.68210.32941310.2581377X-RAY DIFFRACTION93
3.6821-3.78160.28961450.25141495X-RAY DIFFRACTION100
3.7816-3.89280.35611410.26441476X-RAY DIFFRACTION100
3.8928-4.01840.32851420.2521488X-RAY DIFFRACTION100
4.0184-4.16190.35691430.23771502X-RAY DIFFRACTION100
4.1619-4.32840.27341420.21531468X-RAY DIFFRACTION100
4.3284-4.52520.26771430.19061503X-RAY DIFFRACTION100
4.5252-4.76350.23271440.19321498X-RAY DIFFRACTION100
4.7635-5.06150.21391430.17281504X-RAY DIFFRACTION100
5.0615-5.45170.23831420.18931476X-RAY DIFFRACTION100
5.4517-5.99910.27341450.22231514X-RAY DIFFRACTION100
5.9991-6.86440.2871440.23491509X-RAY DIFFRACTION100
6.8644-8.63780.30161460.22721516X-RAY DIFFRACTION100
8.6378-44.11060.25821480.20691555X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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