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- PDB-5fua: Cryo-EM of BK polyomavirus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5fua
タイトルCryo-EM of BK polyomavirus
要素MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
キーワードVIRUS (ウイルス) / BKPYV (BKウイルス) / BK / POLYOMAVIRUS (ポリオーマウイルス科)
機能・相同性
機能・相同性情報


caveolin-mediated endocytosis of virus by host cell / T=7 icosahedral viral capsid / host cell nucleus / structural molecule activity / virion attachment to host cell
類似検索 - 分子機能
Capsid protein VP1,Polyomavirus / Polyomavirus capsid protein VP1 superfamily / Polyomavirus coat protein / Double-stranded DNA virus, group I, capsid
類似検索 - ドメイン・相同性
Major capsid protein VP1
類似検索 - 構成要素
生物種BK POLYOMAVIRUS (BKウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.6 Å
データ登録者Hurdiss, D.L. / Morgan, E.L. / Thompson, R.F. / Prescott, E.L. / Panou, M.M. / Macdonald, A. / Ranson, N.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: New Structural Insights into the Genome and Minor Capsid Proteins of BK Polyomavirus using Cryo-Electron Microscopy.
著者: Daniel L Hurdiss / Ethan L Morgan / Rebecca F Thompson / Emma L Prescott / Margarita M Panou / Andrew Macdonald / Neil A Ranson /
要旨: BK polyomavirus is the causative agent of several diseases in transplant patients and the immunosuppressed. In order to better understand the structure and life cycle of BK, we produced infectious ...BK polyomavirus is the causative agent of several diseases in transplant patients and the immunosuppressed. In order to better understand the structure and life cycle of BK, we produced infectious virions and VP1-only virus-like particles in cell culture, and determined their three-dimensional structures using cryo-electron microscopy (EM) and single-particle image processing. The resulting 7.6-Å resolution structure of BK and 9.1-Å resolution of the virus-like particles are the highest-resolution cryo-EM structures of any polyomavirus. These structures confirm that the architecture of the major structural protein components of these human polyomaviruses are similar to previous structures from other hosts, but give new insight into the location and role of the enigmatic minor structural proteins, VP2 and VP3. We also observe two shells of electron density, which we attribute to a structurally ordered part of the viral genome, and discrete contacts between this density and both VP1 and the minor capsid proteins.
履歴
登録2016年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年10月3日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / em_software
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3283
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3283
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
2: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
3: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
4: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
5: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
6: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,9286
ポリマ－240,9286
非ポリマー00
水0
1
1: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
2: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
3: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
4: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
5: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
6: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,455,662360
ポリマ－14,455,662360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation1
3
1: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
2: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
3: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
4: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
5: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
6: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.2 MDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,204,63930
ポリマ－1,204,63930
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation5
4
1: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
2: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
3: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
4: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
5: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
6: MAJOR CAPSID PROTEIN VP1
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.45 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,445,56636
ポリマ－1,445,56636
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質
MAJOR CAPSID PROTEIN VP1 / / MAJOR STRUCTURAL PROTEIN VP1 / BK POLYOMAVIRUS VP1 ASYMMETRIC UNIT


分子量: 40154.617 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BK POLYOMAVIRUS (BKウイルス) / 株: DUNLOP / 参照: UniProt: P03088

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: BK POLYOMAVIRUSBKウイルス / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 10MM HEPES PH 7.9, 1MM CACL2, 1MM MGCL2, 5MM KCL / pH: 7.9 / 詳細: 10MM HEPES PH 7.9, 1MM CACL2, 1MM MGCL2, 5MM KCL
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: 6.5 SECONDS BLOT BEFORE PLUNGING IN LIQUID ETHAN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2014年12月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 19000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 432

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解析

EMソフトウェア名称: RELION / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: CTFFIND3
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 7.6 Å / 粒子像の数: 2237
詳細: A HOMOLOGY MODEL OF THE BKPYV VP1 ASYMMETRIC UNIT BASED ON THE CRYSTAL STRUCTURE OF SV40 (PDB 1SVA) WAS BUILT USING THE SWISS-MODEL SERVER. THIS WAS THEN FITTED (AS A RIGID BODY) INTO A ...詳細: A HOMOLOGY MODEL OF THE BKPYV VP1 ASYMMETRIC UNIT BASED ON THE CRYSTAL STRUCTURE OF SV40 (PDB 1SVA) WAS BUILT USING THE SWISS-MODEL SERVER. THIS WAS THEN FITTED (AS A RIGID BODY) INTO A CORRESPONDING SEGMENT OF THE BKPYV CRYO-EM DENSITY MAP GENERATED USING UCSF CHIMERA. FLEXIBLE FITTING OF THE HOMOLOGY MODEL WAS THEN CARRIED OUT USING MDFF (TRABUCO ET AL. 10 2008). SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3283. (DEPOSITION ID: 14117).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY MODEL
精密化最高解像度: 7.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16042 0 0 0 16042

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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