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- PDB-5do9: Structure of regulator of G protein signaling 8 (RGS8) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5do9
タイトルStructure of regulator of G protein signaling 8 (RGS8) in complex with AlF4-activated Galpha-q
要素
  • Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
  • Regulator of G-protein signaling 8
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / GTP-Binding Protein alpha subunits (Gタンパク質) / Gq-G11 / RGS proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / G alpha (q) signalling events ...Fatty Acids bound to GPR40 (FFAR1) regulate insulin secretion / Acetylcholine regulates insulin secretion / PLC beta mediated events / forebrain neuron development / regulation of melanocyte differentiation / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Thromboxane signalling through TP receptor / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / G-protein activation / G alpha (q) signalling events / endothelin receptor signaling pathway / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipase C-activating G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / developmental pigmentation / phospholipase C-activating dopamine receptor signaling pathway / regulation of dopamine receptor signaling pathway / cranial skeletal system development / regulation of platelet activation / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / maternal behavior / glutamate receptor signaling pathway / regulation of canonical Wnt signaling pathway / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / 活動電位 / neuronal cell body membrane / neuron remodeling / embryonic digit morphogenesis / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of potassium ion transport / enzyme regulator activity / negative regulation of signal transduction / GTPase activator activity / post-embryonic development / G protein activity / skeletal system development / G protein-coupled receptor binding / カベオラ / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of GTPase activity / 血圧 / heterotrimeric G-protein complex / cell body / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / heart development / G alpha (i) signalling events / perikaryon / 核膜 / protein stabilization / G protein-coupled receptor signaling pathway / GTPase activity / 樹状突起 / シナプス / protein-containing complex binding / GTP binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Regulator of G-protein signalling 8, RGS domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / G-protein alpha subunit, group Q / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain ...Regulator of G-protein signalling 8, RGS domain / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 - #10 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 1 / RGS, subdomain 1/3 / G-protein alpha subunit, group Q / Regulator of G-protein Signalling 4, domain 2 / Regulator of G-protein Signalling 4; domain 2 / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Regulator of G protein signaling domain / RGS, subdomain 2 / RGS domain / RGS domain profile. / Regulator of G protein signalling domain / RGS domain superfamily / G-alpha domain profile. / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G protein alpha subunit / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TETRAFLUOROALUMINATE ION / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Regulator of G-protein signaling 8
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Taylor, V.G. / Tesmer, J.J.G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2016
タイトル: Structure of the Regulator of G Protein Signaling 8 (RGS8)-G alpha q Complex: MOLECULAR BASIS FOR G alpha SELECTIVITY.
著者: Taylor, V.G. / Bommarito, P.A. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2015年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月3日Group: Database references
改定 1.22016年2月10日Group: Derived calculations
改定 1.32017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: Regulator of G-protein signaling 8
C: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
D: Regulator of G-protein signaling 8
E: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
F: Regulator of G-protein signaling 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,55615
ポリマ-157,8446
非ポリマー1,7119
4,161231
1
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
B: Regulator of G-protein signaling 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
D: Regulator of G-protein signaling 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
F: Regulator of G-protein signaling 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
A: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
ヘテロ分子

D: Regulator of G-protein signaling 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_455x-1/2,y+1/2,z1
Buried area2870 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area21770 Å2
手法PISA
5
C: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
ヘテロ分子

B: Regulator of G-protein signaling 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_545x,y-1,z1
Buried area2890 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area21730 Å2
手法PISA
6
E: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
ヘテロ分子

F: Regulator of G-protein signaling 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1855
ポリマ-52,6152
非ポリマー5703
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555-x+1/2,y+1/2,-z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area21730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.946, 95.881, 112.898
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13B
23D
14B
24F
15C
25E
16D
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Refine code: 0

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGGLNGLNAA37 - 3501 - 314
21ARGARGGLNGLNCC37 - 3501 - 314
12ARGARGLEULEUAA38 - 3492 - 313
22ARGARGLEULEUEE38 - 3492 - 313
13SERSERSERSERBB40 - 1731 - 134
23SERSERSERSERDD40 - 1731 - 134
14SERSERSERSERBB40 - 1731 - 134
24SERSERSERSERFF40 - 1731 - 134
15ARGARGLEULEUCC38 - 3492 - 313
25ARGARGLEULEUEE38 - 3492 - 313
16SERSERSERSERDD40 - 1731 - 134
26SERSERSERSERFF40 - 1731 - 134

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 ACEBDF

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha / Guanine nucleotide-binding protein alpha-q


分子量: 36853.871 Da / 分子数: 3
断片: Guanine nucleotide-binding protein G(q) subunit alpha
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Gnaq / プラスミド: pFastbac HT A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P21279
#2: タンパク質 Regulator of G-protein signaling 8 / RGS8


分子量: 15760.928 Da / 分子数: 3 / 断片: RGS Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RGS8 / プラスミド: pQTEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P57771

-
非ポリマー , 4種, 240分子

#3: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : AlF4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.64 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: Ammonium acetate, BisTris pH 5.5, PEG 8000

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0383 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年6月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0383 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 56869 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.146 / Χ2: 1.764 / Net I/av σ(I): 14.233 / Net I/σ(I): 7.6 / Num. measured all: 211145
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.643.60.58527500.7150.3580.6870.66797.6
2.64-2.693.80.52928290.7690.3130.6160.701100
2.69-2.743.80.47928620.7920.2830.5560.717100
2.74-2.83.80.40728070.8480.2410.4730.763100
2.8-2.863.80.35528330.8890.210.4130.823100
2.86-2.933.80.30628470.8920.1810.3560.897100
2.93-33.80.28628520.9120.170.3330.997100
3-3.083.80.2428260.9270.1420.2791.119100
3.08-3.173.80.21428230.9430.1270.2491.293100
3.17-3.283.80.18228400.9570.1080.2111.482100
3.28-3.393.80.15928330.9690.0940.1851.713100
3.39-3.533.80.14128580.9760.0840.1651.992100
3.53-3.693.70.12528540.9810.0750.1462.31699.9
3.69-3.883.70.10828240.9860.0650.1262.526100
3.88-4.123.60.09328520.9890.0560.1092.85199.9
4.12-4.443.60.08228380.990.050.0963.07499.8
4.44-4.893.50.07328620.9920.0450.0863.11699.9
4.89-5.593.60.07828710.9910.0470.0913.0899.9
5.59-7.033.60.0828930.990.0490.0932.947100
7.03-303.40.04829150.9960.030.0562.78399.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation7.8 Å29.55 Å
Translation7.8 Å29.55 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / WRfactor Rfree: 0.2066 / WRfactor Rwork: 0.1592 / FOM work R set: 0.827 / SU B: 23.884 / SU ML: 0.219 / SU R Cruickshank DPI: 0.5517 / SU Rfree: 0.2745 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.552 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2255 2833 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.1804 54036 99.27 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 256.16 Å2 / Biso mean: 47.491 Å2 / Biso min: 18.62 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20.44 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3---1.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11092 0 102 231 11425
Biso mean--27.12 37.71 -
残基数----1343
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.01911431
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.0210769
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5841.96415439
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.505324767
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.60651337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.0223.697587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.86152073
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1491592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21673
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212717
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.022749
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5822.0135366
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5812.0125365
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.6233.016697
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A191780.14
12C191780.14
21A193090.13
22E193090.13
31B77730.14
32D77730.14
41B76290.15
42F76290.15
51C189990.15
52E189990.15
61D76120.16
62F76120.16
LS精密化 シェル解像度: 2.597→2.664 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 183 -
Rwork0.27 3705 -
all-3888 -
obs--92.33 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.31570.3186-0.00251.21960.34451.7411-0.05320.14840.0653-0.15980.0708-0.0198-0.0703-0.0219-0.01760.2519-0.0396-0.08180.20510.03650.0369-10.176-17.99831.724
20.93690.85590.16344.5336-0.69950.9871-0.10860.0679-0.0892-0.1353-0.027-0.455-0.07760.30560.13560.2649-0.1105-0.04520.31430.02410.103311.112-3.95735.015
34.30490.54130.29381.40620.23071.57970.1424-0.7520.3760.133-0.03730.03150.081-0.1241-0.10510.1873-0.0086-0.0460.3401-0.04340.062117.411-60.37841.986
44.9908-1.34620.67541.5961-0.63020.8712-0.0711-0.2630.81480.1062-0.0202-0.0707-0.15530.09320.09130.2093-0.0401-0.05470.2795-0.08340.171940.757-50.62639.171
50.9611-0.09710.67321.05130.03213.03740.01880.0383-0.0129-0.0051-0.00710.0023-0.09960.2376-0.01170.1383-0.0071-0.02860.20960.04920.019527.163-50.512-6.916
62.7767-2.9159-0.78253.21170.7040.56670.06450.071-0.5538-0.0329-0.09340.61320.27380.01440.02890.43050.0336-0.0980.28360.02750.225528.382-75.918-4.804
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A37 - 350
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 403
3X-RAY DIFFRACTION1A501 - 565
4X-RAY DIFFRACTION1B214
5X-RAY DIFFRACTION2B40 - 173
6X-RAY DIFFRACTION3C37 - 350
7X-RAY DIFFRACTION3C401 - 403
8X-RAY DIFFRACTION3C501 - 547
9X-RAY DIFFRACTION4D40 - 173
10X-RAY DIFFRACTION4D201 - 216
11X-RAY DIFFRACTION4E525
12X-RAY DIFFRACTION5E38 - 350
13X-RAY DIFFRACTION5E401 - 403
14X-RAY DIFFRACTION5F211
15X-RAY DIFFRACTION6F40 - 173
16X-RAY DIFFRACTION6F201 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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