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- PDB-5d8d: Crystal structure of D-alanine-D-alanine ligase from Acinetobacte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5d8d
タイトルCrystal structure of D-alanine-D-alanine ligase from Acinetobacter baumannii
要素D-alanine--D-alanine ligase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / D-alanine-D-alanine ligase (D-アラニル-D-アラニンリガーゼ) / Acinetobacter baumannii / Apo structure / Drug target (生物学的標的)
機能・相同性
機能・相同性情報


D-アラニル-D-アラニンリガーゼ / D-alanine-D-alanine ligase activity / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-ala D-ala ligase C-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain ...D-alanine--D-alanine ligase/VANA/B/C, conserved site / D-alanine--D-alanine ligase / D-alanine--D-alanine ligase, C-terminal / D-alanine--D-alanine ligase, N-terminal domain / D-ala D-ala ligase N-terminus / D-ala D-ala ligase C-terminus / D-alanine--D-alanine ligase signature 1. / D-alanine--D-alanine ligase signature 2. / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-alanine--D-alanine ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii ACICU (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Huynh, K.H. / Hong, M.K. / Kang, L.W.
引用ジャーナル: J. Microbiol. / 年: 2015
タイトル: The crystal structure of the D-alanine-D-alanine ligase from Acinetobacter baumannii suggests a flexible conformational change in the central domain before nucleotide binding
著者: Huynh, K.H. / Hong, M.K. / Lee, C. / Tran, H.T. / Lee, S.H. / Ahn, Y.J. / Cha, S.S. / Kang, L.W.
履歴
登録2015年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanine--D-alanine ligase
B: D-alanine--D-alanine ligase
C: D-alanine--D-alanine ligase
D: D-alanine--D-alanine ligase
E: D-alanine--D-alanine ligase
F: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,3566
ポリマ－200,3566
非ポリマー00
水3,585199
1
A: D-alanine--D-alanine ligase
C: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2300 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area23320 Å2
手法PISA
2
B: D-alanine--D-alanine ligase
E: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2700 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area23600 Å2
手法PISA
3
D: D-alanine--D-alanine ligase
F: D-alanine--D-alanine ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7852
ポリマ－66,7852
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2270 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area23880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)221.618, 74.766, 143.117
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.27, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
D-alanine--D-alanine ligase / D-Ala-D-Ala ligase / D-alanylalanine synthetase


分子量: 33392.746 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii ACICU (バクテリア)
株: ACICU / 遺伝子: ddl, ACICU_03532 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: B2I1J3, D-アラニル-D-アラニンリガーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 199 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.64 %
結晶化温度: 287 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.2M NaSCN, 20% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 115881 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.2 % / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 2.19→2.24 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.19→36.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 10.406 / SU ML: 0.237 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.234 / ESU R Free: 0.216 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28065 5778 5 %RANDOM
Rwork0.22062 ---
obs0.22365 109440 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 64.572 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20.01 Å2
2---0.02 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→36.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12711 0 0 199 12910
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.01912909
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.0212523
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7551.95917465
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.111328826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0951655
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.24625.312544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.68152211
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.981560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1210.22005
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214618
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.022758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.6186.1996683
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.6176.1996682
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.9079.2678317
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.9079.2678318
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8476.7366226
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.8466.7376227
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.4999.8989149
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined10.1548.49613861
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other10.14548.48913854
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.193→2.25 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.421 360 -
Rwork0.4 7098 -
obs--86.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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