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- PDB-5c1b: p97-delta709-728 in complex with a UFD1-SHP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c1b
タイトルp97-delta709-728 in complex with a UFD1-SHP peptide
要素
  • Transitional endoplasmic reticulum ATPase
  • Ubiquitin fusion degradation protein 1 homolog
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / AAA ATPase / ERAD / VCP / CDC48
機能・相同性
機能・相同性情報


UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / cellular response to misfolded protein / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control ...UFD1-NPL4 complex / negative regulation of RIG-I signaling pathway / cellular response to misfolded protein / positive regulation of Lys63-specific deubiquitinase activity / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / protein-DNA covalent cross-linking repair / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / BAT3 complex binding / Derlin-1 retrotranslocation complex / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / ERAD pathway / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / aggresome assembly / regulation of protein localization to chromatin / NADH metabolic process / vesicle-fusing ATPase / : / stress granule disassembly / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / negative regulation of protein localization to chromatin / ubiquitin-dependent protein binding / retrograde protein transport, ER to cytosol / positive regulation of mitochondrial membrane potential / negative regulation of type I interferon production / regulation of aerobic respiration / ATPase complex / regulation of synapse organization / positive regulation of ATP biosynthetic process / ubiquitin-specific protease binding / ubiquitin-like protein ligase binding / autophagosome maturation / RHOH GTPase cycle / polyubiquitin modification-dependent protein binding / HSF1 activation / DNA修復 / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / MHC class I protein binding / Protein methylation / interstrand cross-link repair / Attachment and Entry / ATP metabolic process / endoplasmic reticulum unfolded protein response / : / negative regulation of smoothened signaling pathway / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / skeletal system development / proteasomal protein catabolic process / ADP binding / Hh mutants are degraded by ERAD / Defective CFTR causes cystic fibrosis / オートファジー / Hedgehog ligand biogenesis / Translesion Synthesis by POLH / ABC-family proteins mediated transport / positive regulation of protein-containing complex assembly / establishment of protein localization / オートファジー / Aggrephagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of protein catabolic process / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / KEAP1-NFE2L2 pathway / azurophil granule lumen / double-strand break repair / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / Ovarian tumor domain proteases / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / site of double-strand break / cellular response to heat / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of apoptotic process / secretory granule lumen / protein phosphatase binding / cysteine-type deubiquitinase activity / ficolin-1-rich granule lumen / Attachment and Entry / protein ubiquitination / Ub-specific processing proteases / protein domain specific binding / intracellular membrane-bounded organelle / DNA修復 / lipid binding / glutamatergic synapse / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain ...Ubiquitin fusion degradation protein Ufd1-like / Ufd1-like, Nn domain / Ubiquitin fusion degradation protein UFD1 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, CDC48 family / Barwin-like endoglucanases / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Βバレル / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Transitional endoplasmic reticulum ATPase / Ubiquitin recognition factor in ER-associated degradation protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Haenzelmann, P. / Schindelin, H.
引用ジャーナル: Structure / : 2016
タイトル: Characterization of an Additional Binding Surface on the p97 N-Terminal Domain Involved in Bipartite Cofactor Interactions.
著者: Hanzelmann, P. / Schindelin, H.
履歴
登録2015年6月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月20日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
B: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
C: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
D: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
E: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
F: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
V: Ubiquitin fusion degradation protein 1 homolog
U: Ubiquitin fusion degradation protein 1 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)532,93940
ポリマ-525,9718
非ポリマー6,96832
54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area59670 Å2
ΔGint-405 kcal/mol
Surface area176050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.715, 180.664, 254.958
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDEFVU

#1: タンパク質
Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin-containing protein / VCP


分子量: 86933.094 Da / 分子数: 6 / 変異: 709-728 deletion / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VCP / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P55072, vesicle-fusing ATPase
#2: タンパク質・ペプチド Ubiquitin fusion degradation protein 1 homolog / UB fusion protein 1


分子量: 2186.454 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 221-241 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in humans / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q92890

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非ポリマー , 5種, 62分子

#3: 化合物
ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : Cl
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 6.5-7% PEG 4000, 0.4-0.6 M potassium acetate, 0.1 M MES pH 5.75

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.08→49.14 Å / Num. obs: 120596 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11 % / Biso Wilson estimate: 106.98 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 1326505
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
3.08-3.1310.92.5821.16437259200.5270.81399.9
16.87-49.149.90.04240.681708220.9990.01396.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Aimless0.1.27データスケーリング
MxCuBEデータ収集
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3CF3
解像度: 3.08→49.136 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2402 6052 5.02 %
Rwork0.1975 114426 -
obs0.1997 120478 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 575.3 Å2 / Biso mean: 145.5665 Å2 / Biso min: 45.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.08→49.136 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34227 0 574 30 34831
Biso mean--111.54 126.68 -
残基数----4365
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00335264
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7347648
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036232
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.06513669
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
3.08-3.1150.3442280.315237643992
3.115-3.15170.35521950.304337573952
3.1517-3.19010.38581930.284337843977
3.1901-3.23050.32141990.272537823981
3.2305-3.2730.29662020.260237723974
3.273-3.31780.29852060.251137403946
3.3178-3.36520.31391950.239538274022
3.3652-3.41540.29911830.248837743957
3.4154-3.46870.2941800.24537883968
3.4687-3.52560.30652030.226937913994
3.5256-3.58640.25142090.220937513960
3.5864-3.65160.29391800.208438103990
3.6516-3.72180.27751790.220438284007
3.7218-3.79770.25492180.214437623980
3.7977-3.88030.27242070.205637843991
3.8803-3.97050.2561940.194737813975
3.9705-4.06970.22372140.187737874001
4.0697-4.17970.23872120.184138254037
4.1797-4.30260.24492040.18937913995
4.3026-4.44140.22462080.17737823990
4.4414-4.60010.23972090.173238104019
4.6001-4.78410.21361920.170538344026
4.7841-5.00160.22831950.175338384033
5.0016-5.2650.20971880.184338244012
5.265-5.59450.2552220.204438474069
5.5945-6.02570.26491840.217238614045
6.0257-6.63080.25042110.209338494060
6.6308-7.58730.24832000.194438944094
7.5873-9.54770.17962070.157839384145
9.5477-49.14210.20842350.192140514286
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0973-2.16370.53934.6444-0.42124.72080.12470.48650.52230.2391-0.08810.97680.2227-1.4896-0.00270.7897-0.13260.211.7338-0.03781.5091-52.24786.032361.7124
26.60762.9840.93553.51321.50785.46960.3537-0.56930.00810.4541-0.40510.27460.2567-0.2560.0580.5857-0.02870.06690.73750.15930.7663-22.22766.444361.2616
31.6537-1.19640.29451.6906-1.01312.0702-0.0910.1588-0.1813-0.20840.13410.33210.5152-0.5189-0.05850.9337-0.251-0.03410.78620.10040.8894-15.3548-27.159852.1903
43.2653-0.9532.01571.1863-0.41425.59860.05650.45260.3134-0.5792-0.12490.4314-0.1325-0.68070.06690.9063-0.0037-0.17070.9910.24430.9981-25.27919.099614.4689
54.3399-0.2824-1.18131.7167-0.15236.46690.12960.42510.0301-0.2958-0.0811-0.06490.6903-0.3176-0.11030.6440.064-0.00270.54390.18620.718-7.396613.104224.8685
62.3857-0.185-0.56461.6915-0.27161.8681-0.13590.5625-0.3346-0.13110-0.00190.452-0.2170.11630.9887-0.1780.02250.82190.00110.6444-0.9251-21.026222.5352
71.49271.3519-1.7142.1628-2.77195.103-0.16550.40990.146-0.8147-0.1267-0.40620.02490.19350.26111.04150.02910.16890.79890.20580.8826.154633.0457.5312
84.0784-0.2231-0.78182.3842-0.71043.9677-0.1290.1533-0.3879-0.2009-0.2522-0.56320.23140.60550.34880.67290.08480.06840.59110.15420.692526.81221.460425.7349
93.57310.35860.31092.1915-0.27841.12060.10510.7733-0.1685-0.23960.0422-0.52710.35020.471-0.13480.990.09560.17171.055-0.03320.888531.8881-11.896419.7773
103.3380.96273.04296.65852.04884.9373-0.0069-0.11590.4434-0.2276-0.1285-0.7854-0.74420.73380.12761.1244-0.4080.0451.03480.14821.56967.661338.758251.8272
115.591-0.75280.72451.9672-1.2875.48590.1990.4520.0241-0.1228-0.3245-0.4557-0.27470.20960.11280.6503-0.0887-0.01180.55170.10980.916939.403625.092647.3101
121.73880.69140.00022.22060.18491.85340.1845-0.1066-0.26190.0011-0.2913-0.7070.17960.53780.10550.59280.0518-0.01591.01350.21781.170352.2139-6.682751.1382
132.7024-0.20412.04180.6084-0.11857.1506-0.1544-0.14170.38430.33050.0433-0.2081-0.71010.7490.13960.9835-0.1234-0.12530.84640.03540.8238.942824.450492.5378
140.57270.24740.01992.16770.8720.98030.1362-0.422-0.44410.6202-0.164-0.31180.2617-0.00970.03460.9039-0.1187-0.24880.88550.30571.038235.8293-13.616483.1572
152.5404-0.3076-2.85363.51413.14795.31670.5368-1.39870.2491.1743-0.56240.55361.0464-1.83740.01251.8889-0.62350.38332.8752-0.01821.2634-15.71336.3675112.9705
165.66283.1875-0.08265.84920.00475.57360.3796-0.43920.03960.504-0.24270.07420.5028-0.0126-0.09270.7575-0.10350.00980.92270.0950.54872.69619.451287.1854
173.7697-2.9484-0.58173.01480.26510.78690.0128-0.1238-0.04110.5734-0.06150.1564-0.0177-0.31630.06891.097-0.28190.00850.72440.10880.7893-2.0574-15.182785.6753
186.73163.0364-1.47414.204-0.98562.7919-0.07870.3104-0.13220.23980.0964-0.0948-0.05320.0048-0.03070.75920.0115-0.07380.48870.11450.65314.7418-33.876778.0978
192.1475-2.0167-1.71232.54222.49722.60420.1479-0.7647-0.4211.80480.133-1.247-0.16460.3194-0.0942.1729-0.5716-0.16661.91580.06422.282872.78350.887568.309
209.87110.3285-1.59416.3655-0.91936.92540.0601-0.1179-0.1413-1.30590.81720.5225-0.81480.1012-0.74461.46881.0393-0.15733.1281-0.1431.2391-64.389317.16548.373
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 21 through 209 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 210 through 433 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 434 through 770 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 21 through 295 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 296 through 448 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 449 through 770 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 21 through 295 )C0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 296 through 448 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 449 through 770 )C0
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 21 through 209 )D0
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 210 through 407 )D0
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 408 through 770 )D0
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 21 through 364 )E0
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'E' and (resid 365 through 770 )E0
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'F' and (resid 21 through 209 )F0
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'F' and (resid 210 through 407 )F0
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'F' and (resid 408 through 568 )F0
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'F' and (resid 569 through 770 )F0
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'V' and (resid 225 through 235 )V0
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'U' and (resid 226 through 235 )U0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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