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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5bxc | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of GTA + UDP + DI | ||||||||||||
要素 | Histo-blood group ABO system transferase | ||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Glycosyltransferase Deoxyinhibitor ABO(H) Blood-Group System Complex | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding ...フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / nucleotide binding / ゴルジ体 / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Gagnon, S. | ||||||||||||
資金援助 | カナダ, 3件
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引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015 タイトル: High Resolution Structures of the Human ABO(H) Blood Group Enzymes in Complex with Donor Analogs Reveal That the Enzymes Utilize Multiple Donor Conformations to Bind Substrates in a Stepwise Manner. 著者: Gagnon, S.M. / Meloncelli, P.J. / Zheng, R.B. / Haji-Ghassemi, O. / Johal, A.R. / Borisova, S.N. / Lowary, T.L. / Evans, S.V. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5bxc.cif.gz | 88.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5bxc.ent.gz | 62.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5bxc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/5bxc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bx/5bxc | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 5c1gC 5c1hC 5c1lC 5c36C 5c38C 5c3aC 5c3bC 5c3dC 5c47C 5c48C 5c49C 5c4bC 5c4cC 5c4dC 5c4eC 5c4fC 5c8rC 1lz0S C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34694.008 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 64-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P16442, glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase, フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-DA8 / |
#3: 化合物 | ChemComp-MN / |
#4: 化合物 | ChemComp-UDP / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 1 % PEG 4000, 4.5-5 % 2-methyl-2,4-pentanediol (MPD), 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM N-[2-acetamido]-2-iminodiacetic acid (ADA), 30 mM sodium acetate, 5-8 mM cobalt chloride, pH 7.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 113 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年10月25日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→74.33 Å / Num. obs: 59210 / % possible obs: 95.1 % / 冗長度: 4.07 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 20.4 |
反射 シェル | 最高解像度: 1.4 Å / 冗長度: 2.54 % / Rmerge(I) obs: 0.307 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 81.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1LZ0 解像度: 1.4→74.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 0.998 / SU ML: 0.039 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.066 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 19.449 Å2
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精密化ステップ | サイクル: 1 / 解像度: 1.4→74.33 Å
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拘束条件 |
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