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- PDB-4w6z: YEAST ALCOHOL DEHYDROGENASE I, SACCHAROMYCES CEREVISIAE FERMENTAT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w6z
タイトルYEAST ALCOHOL DEHYDROGENASE I, SACCHAROMYCES CEREVISIAE FERMENTATIVE ENZYME
要素Alcohol dehydrogenase 1アルコールデヒドロゲナーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TETRAMER OF ASYMMETRIC DIMERS / ZINC COORDINATION / INTRAMOLECULAR DISULFIDE BONDS
機能・相同性
機能・相同性情報


methylglyoxal reductase (NADH) / amino acid catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / octanol dehydrogenase (NAD+) activity / methylglyoxal reductase (NADH) activity / glycolytic fermentation to ethanol / butanol dehydrogenase (NAD+) activity / NADH oxidation / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / melatonin binding / アルコールデヒドロゲナーゼ ...methylglyoxal reductase (NADH) / amino acid catabolic process to alcohol via Ehrlich pathway / octanol dehydrogenase (NAD+) activity / methylglyoxal reductase (NADH) activity / glycolytic fermentation to ethanol / butanol dehydrogenase (NAD+) activity / NADH oxidation / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / melatonin binding / アルコールデヒドロゲナーゼ / アリルアルコールデヒドロゲナーゼ / allyl-alcohol dehydrogenase activity / zinc ion binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase ...Alcohol dehydrogenase, zinc-type, conserved site / Zinc-containing alcohol dehydrogenases signature. / Quinone Oxidoreductase; Chain A, domain 1 / Medium-chain alcohol dehydrogenases, catalytic domain / Alcohol dehydrogenase-like, C-terminal / Zinc-binding dehydrogenase / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / GroES-like superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-8-IODO-ADENINE-DINUCLEOTIDE / TRIFLUOROETHANOL / Alcohol dehydrogenase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者plapp, B.v. / savarimuthu, b.r. / ramaswamy, s.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)MCB 918657 米国
National Institutes of Health/National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism (NIH/NIAAA)AA00279 米国
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Yeast alcohol dehydrogenase structure and catalysis.
著者: Savarimuthu Baskar Raj / S Ramaswamy / Bryce V Plapp /
要旨: Yeast (Saccharomyces cerevisiae) alcohol dehydrogenase I (ADH1) is the constitutive enzyme that reduces acetaldehyde to ethanol during the fermentation of glucose. ADH1 is a homotetramer of subunits ...Yeast (Saccharomyces cerevisiae) alcohol dehydrogenase I (ADH1) is the constitutive enzyme that reduces acetaldehyde to ethanol during the fermentation of glucose. ADH1 is a homotetramer of subunits with 347 amino acid residues. A structure for ADH1 was determined by X-ray crystallography at 2.4 Å resolution. The asymmetric unit contains four different subunits, arranged as similar dimers named AB and CD. The unit cell contains two different tetramers made up of "back-to-back" dimers, AB:AB and CD:CD. The A and C subunits in each dimer are structurally similar, with a closed conformation, bound coenzyme, and the oxygen of 2,2,2-trifluoroethanol ligated to the catalytic zinc in the classical tetrahedral coordination with Cys-43, Cys-153, and His-66. In contrast, the B and D subunits have an open conformation with no bound coenzyme, and the catalytic zinc has an alternative, inverted coordination with Cys-43, Cys-153, His-66, and the carboxylate of Glu-67. The asymmetry in the dimeric subunits of the tetramer provides two structures that appear to be relevant for the catalytic mechanism. The alternative coordination of the zinc may represent an intermediate in the mechanism of displacement of the zinc-bound water with alcohol or aldehyde substrates. Substitution of Glu-67 with Gln-67 decreases the catalytic efficiency by 100-fold. Previous studies of structural modeling, evolutionary relationships, substrate specificity, chemical modification, and site-directed mutagenesis are interpreted more fully with the three-dimensional structure.
#1: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and preliminary crystallographic studies of Saccharomyces cerevisiae alcohol dehydrogenase I.
著者: Ramaswamy, S. / Kratzer, D.A. / Hershey, A.D. / Rogers, P.H. / Arnone, A. / Eklund, H. / Plapp, B.V.
#2: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 1987
タイトル: Kinetic characterization of yeast alcohol dehydrogenases. Amino acid residue 294 and substrate specificity.
著者: Ganzhorn, A.J. / Green, D.W. / Hershey, A.D. / Gould, R.M. / Plapp, B.V.
履歴
登録2014年8月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2014年9月3日ID: 2HCY
改定 1.02014年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid / _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alcohol dehydrogenase 1
B: Alcohol dehydrogenase 1
C: Alcohol dehydrogenase 1
D: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,54418
ポリマ－147,0404
非ポリマー2,50414
水2,720151
1
A: Alcohol dehydrogenase 1
B: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子

A: Alcohol dehydrogenase 1
B: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,54418
ポリマ－147,0404
非ポリマー2,50414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+11
2
C: Alcohol dehydrogenase 1
D: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子

C: Alcohol dehydrogenase 1
D: Alcohol dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,54418
ポリマ－147,0404
非ポリマー2,50414
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.338, 144.338, 128.204
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-509-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Alcohol dehydrogenase 1 / アルコールデヒドロゲナーゼ / Alcohol dehydrogenase I / YADH-1


分子量: 36759.906 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ADH1, ADC1, YOL086C, O0947 / プラスミド: YEP13 / 発現宿主: SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 株 (発現宿主): 302-21#2 (ADH1-11, ADH2, LEU2, TRP2)
参照: UniProt: P00330, アルコールデヒドロゲナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-8ID / NICOTINAMIDE-8-IODO-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 3-(AMINOCARBONYL)-1-[(2R,3R,4S,5R)-5-({[(R)-{[(S)-{[(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINO-8-IODO-9H-PURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL]METHOXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}(HYDROXY)PHOSPHORYL]OXY}METHYL)-3,4-DIHYDROXYTETRAHYDROFURAN-2-YL]PYRIDINIUM


分子量: 790.330 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27IN7O14P2
#4: 化合物
ChemComp-ETF / TRIFLUOROETHANOL / 2,2,2-トリフルオロエタノ-ル / 2,2,2-トリフルオロエタノール


分子量: 100.040 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3F3O
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS AN ERROR IN THE ORIGINAL PUBLISHED DNA SEQUENCE. THE PROTEIN SEQUENCE SHOULD BE TYR AT ...THERE IS AN ERROR IN THE ORIGINAL PUBLISHED DNA SEQUENCE. THE PROTEIN SEQUENCE SHOULD BE TYR AT POSITION 20 (SEE REFERENCE 2 ABOVE).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.07 % / 解説: plate
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 125 MM SODIUM N-TRIS(HYDROXYMETHYL) METHYL-3-AMINOPROPANE SULFONIC ACID, 1.7 MM NICOTINAMIDE 8- IODOADENINE DINUCLEOTIDE, 0.1 M 2,2,2-TRIFLUOROETHANOL, 0.16 MM EDTA, 10 MG/ML PROTEIN, 6% ...詳細: 125 MM SODIUM N-TRIS(HYDROXYMETHYL) METHYL-3-AMINOPROPANE SULFONIC ACID, 1.7 MM NICOTINAMIDE 8- IODOADENINE DINUCLEOTIDE, 0.1 M 2,2,2-TRIFLUOROETHANOL, 0.16 MM EDTA, 10 MG/ML PROTEIN, 6% INITIAL POLYETHYLENE GLYCOL 5000 MONOMETHYL ETHER (FLUKA MPEG5000) IN DROP HANGING OVER 22-26% MPEG5000 AND 0.1 M 2,2,2-TRIFLUOROETHANOL. CRYSTALS WERE SOAKED IN SAME BUFFER WITH 30% W/V MPEG5000 WITH 0.5 M 2,2,2- TRIFLUOROETHANOL FOR FIVE DAYS BEFORE FREEZING AT 100 K., PH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 278K, PH 8.40
PH範囲: 8.4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.857 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月28日 / 詳細: MULTIPOLE WIGGLER
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.857 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.713
11-h,-k,l20.287
反射解像度: 2.4→40.4 Å / Num. obs: 59662 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 3.85 % / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rsym value: 0.116 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.71 % / Rmerge(I) obs: 0.418 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 93.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LLU.PDB

1llu


解像度: 2.4→28.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 11.881 / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22177 1473 2.5 %RANDOM
Rwork0.17652 ---
obs0.17767 58104 98.54 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.195 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.39 Å2-0 Å2-0 Å2
2---8.39 Å2-0 Å2
3---16.79 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→28.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10328 0 122 151 10601
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01910664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0210154
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8611.96814474
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.847323416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2551384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.23924.752404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.884151716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.521532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022310
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3412.0445548
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.3412.0445547
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1833.0636928
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.1833.0636929
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.362.2065112
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.3592.2065112
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.1513.2637547
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.14716.73812189
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.12616.71712168
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 76 -
Rwork0.335 3860 -
obs--90.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3942-0.3814-0.2012.00140.12661.18450.09410.18360.0404-0.0762-0.032-0.31490.05150.1467-0.06220.20930.06540.02660.20340.01060.054197.271-15.34950.391
22.588-0.24440.15711.6879-0.16520.87570.06860.2384-0.0643-0.2366-0.13450.04530.0972-0.14130.06580.23440.04820.01030.1841-0.00690.011171.079-15.2147.536
31.5442-0.37210.52822.0802-0.38830.88070.08150.3322-0.0283-0.4245-0.02620.31250.0169-0.0644-0.05520.32230.0373-0.030.2658-0.04010.078745.21513.67850.5
42.4867-0.0662-0.78032.93450.7572.00750.03520.33620.2898-0.3147-0.03160.0643-0.1264-0.0714-0.00370.23240.0625-0.00630.20590.05450.0473.21813.77546.514
51.5423-0.6958-0.00661.90190.04720.90250.05020.09450.0166-0.0212-0.0073-0.34460.03670.0978-0.04280.17480.0272-0.0040.1412-0.00830.073196.585-16.062-12.573
61.4739-0.22160.26690.93940.31721.27030.08550.0838-0.1622-0.0218-0.13460.15760.1173-0.13180.04920.17360.0143-0.01380.1327-0.03030.038370.398-16.154-15.437
72.1478-0.53850.71911.9646-0.0580.92130.05990.4655-0.0151-0.4995-0.02560.18820.0002-0.0698-0.03420.33540.0374-0.02790.26890.01440.035944.32412.801-14.487
81.9266-0.5749-0.85922.79090.29270.54610.11340.3550.2654-0.4502-0.03480.0727-0.1426-0.0618-0.07860.29020.0229-0.03030.23350.06710.054772.4512.672-18.601
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 154
2X-RAY DIFFRACTION1A294 - 347
3X-RAY DIFFRACTION2A155 - 293
4X-RAY DIFFRACTION3B1 - 154
5X-RAY DIFFRACTION3B294 - 347
6X-RAY DIFFRACTION4B155 - 293
7X-RAY DIFFRACTION5C1 - 154
8X-RAY DIFFRACTION5C294 - 347
9X-RAY DIFFRACTION6C155 - 293
10X-RAY DIFFRACTION7D1 - 154
11X-RAY DIFFRACTION7D294 - 347
12X-RAY DIFFRACTION8D155 - 293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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