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- PDB-4w4m: Crystal structure of PrgK 19-92 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4w4m
タイトルCrystal structure of PrgK 19-92
要素Lipoprotein PrgK
キーワードPROTEIN TRANSPORT / T3SS / Salmonella (サルモネラ)
機能・相同性
機能・相同性情報


protein secretion / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Hypothetical protein rpa1041 / Type III secretion system lipoprotein HrcJ/YscJ / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bergeron, J.R.C. / Strynadka, N.C.J.
引用ジャーナル: Structure / : 2015
タイトル: The modular structure of the inner-membrane ring component PrgK facilitates assembly of the type III secretion system basal body.
著者: Julien R C Bergeron / Liam J Worrall / Soumya De / Nikolaos G Sgourakis / Adrienne H Cheung / Emilie Lameignere / Mark Okon / Gregory A Wasney / David Baker / Lawrence P McIntosh / Natalie C J Strynadka /
要旨: The type III secretion system (T3SS) is a large macromolecular assembly found at the surface of many pathogenic Gram-negative bacteria. Its role is to inject toxic "effector" proteins into the cells ...The type III secretion system (T3SS) is a large macromolecular assembly found at the surface of many pathogenic Gram-negative bacteria. Its role is to inject toxic "effector" proteins into the cells of infected organisms. The molecular details of the assembly of this large, multimembrane-spanning complex remain poorly understood. Here, we report structural, biochemical, and functional analyses of PrgK, an inner-membrane component of the prototypical Salmonella typhimurium T3SS. We have obtained the atomic structures of the two ring building globular domains and show that the C-terminal transmembrane helix is not essential for assembly and secretion. We also demonstrate that structural rearrangement of the two PrgK globular domains, driven by an interconnecting linker region, may promote oligomerization into ring structures. Finally, we used electron microscopy-guided symmetry modeling to propose a structural model for the intimately associated PrgH-PrgK ring interaction within the assembled basal body.
履歴
登録2014年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年10月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月14日Group: Database references
改定 1.22015年8月26日Group: Other
改定 1.32023年12月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lipoprotein PrgK
B: Lipoprotein PrgK
C: Lipoprotein PrgK
D: Lipoprotein PrgK
E: Lipoprotein PrgK
F: Lipoprotein PrgK
G: Lipoprotein PrgK
H: Lipoprotein PrgK
I: Lipoprotein PrgK
J: Lipoprotein PrgK
K: Lipoprotein PrgK
L: Lipoprotein PrgK
M: Lipoprotein PrgK
N: Lipoprotein PrgK


分子量 (理論値)分子数
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1
A: Lipoprotein PrgK


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タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lipoprotein PrgK


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タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lipoprotein PrgK


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合計 (水以外)8,7671
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タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lipoprotein PrgK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7671
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タイプ名称対称操作
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E: Lipoprotein PrgK


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タイプ名称対称操作
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F: Lipoprotein PrgK


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G: Lipoprotein PrgK


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H: Lipoprotein PrgK


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I: Lipoprotein PrgK


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J: Lipoprotein PrgK


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K: Lipoprotein PrgK


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L: Lipoprotein PrgK


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M: Lipoprotein PrgK


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14
N: Lipoprotein PrgK


分子量 (理論値)分子数
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タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.120, 112.100, 112.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
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NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / Refine code: 0

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要素

#1: タンパク質
Lipoprotein PrgK


分子量: 8766.982 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / 遺伝子: prgK, STM2871 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P41786

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 80 mM Phosphate buffer pH 4.0, 20 mM Tris pH 7.0, 25 % PEG 300, 20 mM MgCl2, 20 mM NaCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9511 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HS / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9511 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→79.39 Å / Num. obs: 17949 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Net I/σ(I): 4.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
iMOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.2→79.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.879 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / SU B: 26.997 / SU ML: 0.448 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.565 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27951 975 5.2 %RANDOM
Rwork0.24612 ---
obs0.24783 17949 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.833 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.99 Å20 Å20 Å2
2---3.85 Å20 Å2
3----1.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→79.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6912 0 0 0 6912
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.027043
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.026882
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.931.9729552
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.996315910
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg17.4715858
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.36426.573321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.884151271
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6741513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21082
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0217868
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.021437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
11A35760.1
12B35760.1
21A35020.12
22C35020.12
31A35960.09
32D35960.09
41A35200.1
42E35200.1
51A35450.11
52F35450.11
61A35440.11
62G35440.11
71A35760.08
72H35760.08
81A35310.1
82I35310.1
91A35590.09
92J35590.09
101A35160.1
102K35160.1
111A34850.11
112L34850.11
121A32170.14
122M32170.14
131A35020.11
132N35020.11
141B35670.12
142C35670.12
151B35740.1
152D35740.1
161B35150.1
162E35150.1
171B36190.1
172F36190.1
181B36500.1
182G36500.1
191B35540.11
192H35540.11
201B35070.12
202I35070.12
211B35570.11
212J35570.11
221B36110.09
222K36110.09
231B35420.11
232L35420.11
241B32970.14
242M32970.14
251B35220.11
252N35220.11
261C34920.11
262D34920.11
271C36220.12
272E36220.12
281C35540.11
282F35540.11
291C35390.12
292G35390.12
301C36310.11
302H36310.11
311C36380.13
312I36380.13
321C35970.12
322J35970.12
331C36400.11
332K36400.11
341C36110.11
342L36110.11
351C34230.14
352M34230.14
361C35620.13
362N35620.13
371D35450.08
372E35450.08
381D35580.1
382F35580.1
391D35460.1
392G35460.1
401D35920.07
402H35920.07
411D35890.09
412I35890.09
421D35630.09
422J35630.09
431D35010.1
432K35010.1
441D35000.09
442L35000.09
451D32120.14
452M32120.14
461D35130.1
462N35130.1
471E34940.1
472F34940.1
481E35120.09
482G35120.09
491E36490.08
492H36490.08
501E36650.11
502I36650.11
511E36120.11
512J36120.11
521E35780.1
522K35780.1
531E35560.11
532L35560.11
541E33560.14
542M33560.14
551E36020.1
552N36020.1
561F36750.07
562G36750.07
571F35290.1
572H35290.1
581F35060.11
582I35060.11
591F35110.12
592J35110.12
601F35810.08
602K35810.08
611F35070.11
612L35070.11
621F32610.14
622M32610.14
631F34650.12
632N34650.12
641G35250.1
642H35250.1
651G35010.11
652I35010.11
661G35210.11
662J35210.11
671G35870.09
672K35870.09
681G35160.11
682L35160.11
691G32720.14
692M32720.14
701G34690.12
702N34690.12
711H36620.08
712I36620.08
721H38320.1
722J38320.1
731H37720.1
732K37720.1
741H37370.11
742L37370.11
751H33510.13
752M33510.13
761H37100.1
762N37100.1
771I36620.09
772J36620.09
781I35880.11
782K35880.11
791I36050.09
792L36050.09
801I33550.14
802M33550.14
811I36160.1
812N36160.1
821J38080.11
822K38080.11
831J37480.11
832L37480.11
841J33690.13
842M33690.13
851J37060.1
852N37060.1
861K37740.11
862L37740.11
871K34060.12
872M34060.12
881K36360.11
882N36360.11
891L33740.13
892M33740.13
901L36010.12
902N36010.12
911M33030.14
912N33030.14
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.283 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.431 80 -
Rwork0.318 1285 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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