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- PDB-4uok: Electron Cryo-microscopy of Venezuelan Equine Encephalitis Virus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uok
タイトルElectron Cryo-microscopy of Venezuelan Equine Encephalitis Virus TC-83 in complex with neutralizing antibody Fab 3B4C-4
要素
  • FAB FRAGMENT HEAVY CHAINFragment antigen-binding
  • FAB FRAGMENT LIGHT CHAINFragment antigen-binding
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / ALPHAVIRUS / VENEZUELAN / ANTIBODY NEUTRALIZATION / FAB
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18 Å
データ登録者Porta, J. / Jose, J. / Roehrig, J.T. / Blair, C.D. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: J Virol / : 2014
タイトル: Locking and blocking the viral landscape of an alphavirus with neutralizing antibodies.
著者: Jason Porta / Joyce Jose / John T Roehrig / Carol D Blair / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann /
要旨: Alphaviruses are serious, sometimes lethal human pathogens that belong to the family Togaviridae. The structures of human Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), an alphavirus, in complex with ...Alphaviruses are serious, sometimes lethal human pathogens that belong to the family Togaviridae. The structures of human Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV), an alphavirus, in complex with two strongly neutralizing antibody Fab fragments (F5 and 3B4C-4) have been determined using a combination of cryo-electron microscopy and homology modeling. We characterize these monoclonal antibody Fab fragments, which are known to abrogate VEEV infectivity by binding to the E2 (envelope) surface glycoprotein. Both of these antibody Fab fragments cross-link the surface E2 glycoproteins and therefore probably inhibit infectivity by blocking the conformational changes that are required for making the virus fusogenic. The F5 Fab fragment cross-links E2 proteins within one trimeric spike, whereas the 3B4C-4 Fab fragment cross-links E2 proteins from neighboring spikes. Furthermore, F5 probably blocks the receptor-binding site, whereas 3B4C-4 sterically hinders the exposure of the fusion loop at the end of the E2 B-domain.
IMPORTANCE: Alphaviral infections are transmitted mainly by mosquitoes. Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is an alphavirus with a wide distribution across the globe. No effective vaccines ...IMPORTANCE: Alphaviral infections are transmitted mainly by mosquitoes. Venezuelan equine encephalitis virus (VEEV) is an alphavirus with a wide distribution across the globe. No effective vaccines exist for alphaviral infections. Therefore, a better understanding of VEEV and its associated neutralizing antibodies will help with the development of effective drugs and vaccines.
履歴
登録2014年6月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月1日Group: Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_software / Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32019年5月29日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / pdbx_database_proc / struct_biol
Item: _audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN ..._audit_author.name / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.title

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2655
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2655
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FAB FRAGMENT HEAVY CHAIN
L: FAB FRAGMENT LIGHT CHAIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,0572
ポリマ-47,0572
非ポリマー00
0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: 抗体 FAB FRAGMENT HEAVY CHAIN / Fragment antigen-binding


分子量: 23406.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: HUMANIZED FABS USING COMBINATORIAL ANTIBODY LIBRARIES AND PHAGE DISPLAY TECHNOLOGY
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10F
#2: 抗体 FAB FRAGMENT LIGHT CHAIN / Fragment antigen-binding


分子量: 23650.797 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
解説: HUMANIZED FABS USING COMBINATORIAL ANTIBODY LIBRARIES AND PHAGE DISPLAY TECHNOLOGY
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10F

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: VENEZUELAN EQUINE ENCEPHALITIS VIRUS STRAIN TC-83 / タイプ: VIRUS
緩衝液名称: 0.5 M NACL, 10 MM TRIS PH 7.6, 5 MM EDTA / pH: 7.6 / 詳細: 0.5 M NACL, 10 MM TRIS PH 7.6, 5 MM EDTA
試料濃度: 1.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2012年10月14日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 59000 X / 倍率(補正後): 60521 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 24 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 104

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN13次元再構成
2EMAN23次元再構成
CTF補正詳細: EACH IMAGE
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: COMMON LINES / 解像度: 18 Å / 粒子像の数: 1120 / ピクセルサイズ(公称値): 1.07 Å / ピクセルサイズ(実測値): 1.11 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2655. (DEPOSITION ID: 12522).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--HOMOLOGY
精密化最高解像度: 18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3308 0 0 0 3308

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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