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- PDB-4qyl: Crystal Structure of the human BRPF1 bromodomain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qyl
タイトルCrystal Structure of the human BRPF1 bromodomain in complex with a histone H2AK5ac peptide
要素
  • Histone H2A type 1
  • Peregrin
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / bromodomain-PHD finger protein 1 (BRPF1) / histone acetyltransferase (HAT) / monocytic leukemia zinc-finger (MOZ) / epigenetics (エピジェネティクス) / chromatin reader / bromodomain (ブロモドメイン) / histone post-transcriptional modification (PTM) reader domain / acetyllysine / nucleus (細胞核)
機能・相同性
機能・相同性情報


acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HCMV Late Events / HDACs deacetylate histones / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines ...acetyltransferase activator activity / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / histone acetyltransferase complex / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / HCMV Late Events / HDACs deacetylate histones / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / ヌクレオソーム / HATs acetylate histones / Ub-specific processing proteases / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif ...BRPF1, PHD domain / Peregrin, ePHD domain / : / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger C2H2-type / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1 / Peregrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lubula, M.Y. / Glass, K.C.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2014
タイトル: Structural insights into recognition of acetylated histone ligands by the BRPF1 bromodomain.
著者: Lubula, M.Y. / Eckenroth, B.E. / Carlson, S. / Poplawski, A. / Chruszcz, M. / Glass, K.C.
履歴
登録2014年7月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年9月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年10月22日Group: Database references
改定 1.22014年12月17日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Peregrin
B: Peregrin
C: Peregrin
D: Peregrin
E: Histone H2A type 1
F: Histone H2A type 1
G: Histone H2A type 1
H: Histone H2A type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,13612
ポリマ－59,7528
非ポリマー3844
水13,007722
1
A: Peregrin
E: Histone H2A type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0343
ポリマ－14,9382
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1180 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area7630 Å2
手法PISA
2
B: Peregrin
F: Histone H2A type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0343
ポリマ－14,9382
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area7730 Å2
手法PISA
3
C: Peregrin
G: Histone H2A type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0343
ポリマ－14,9382
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1140 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area7550 Å2
手法PISA
4
D: Peregrin
H: Histone H2A type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0343
ポリマ－14,9382
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1260 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area7630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.908, 55.581, 82.135
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 1 - 117 / Label seq-ID: 1 - 117

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

-
要素

#1: タンパク質
Peregrin / Bromodomain and PHD finger-containing protein 1 / Protein Br140


分子量: 13720.686 Da / 分子数: 4 / 断片: bromodomain (UNP residues 629-742) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BR140, BRPF1 / プラスミド: pDEST15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2DE3pLysS / 参照: UniProt: P55201
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H2A type 1 / H2A.1 / Histone H2A/p


分子量: 1217.361 Da / 分子数: 4 / 断片: histone H2AK5ac peptide (UNP residues 2-13) / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0C0S8
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 722 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M NH4SO4, 0.1 M MES monohydrate, pH 6.5, 30% w/v polyethylene glycol monomethyl ether (PEG) 5000, 1% propylene glycol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月24日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→41.02 Å / Num. all: 48421 / Num. obs: 48421 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 21.04
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.386 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3RCW

3rcw


解像度: 1.8→41.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.095 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25257 2587 5.1 %RANDOM
Rwork0.20389 ---
obs0.20629 48421 99.97 %-
all-48421 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.965 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å2-0 Å2-0.09 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→41.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4087 0 20 722 4829
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0194354
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0080.024147
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7751.9885881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.35139554
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.895539
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.97124.764233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.26315778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg8.2871533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.0215060
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.021033
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A75100.07
12B75100.07
21A73700.08
22C73700.08
31A73840.07
32D73840.07
41B72140.07
42C72140.07
51B72280.07
52D72280.07
61C71590.09
62D71590.09
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 197 -
Rwork0.25 3536 -
obs--100 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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