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万見
- PDB-4psx: Crystal structure of histone acetyltransferase complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4psx
タイトルCrystal structure of histone acetyltransferase complex
要素
  • (Histone acetyltransferase type B ...) x 2
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
キーワードHISTONE/TRANSFERASE / HAT WD40 / acetyltransferase / AcCoA (アセチルCoA) / Phosphorylation (リン酸化) / HISTONE-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / Rpd3L complex / HDACs deacetylate histones / Rpd3L-Expanded complex / Condensation of Prophase Chromosomes / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / histone H4 acetyltransferase activity ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / HDMs demethylate histones / HATs acetylate histones / Rpd3L complex / HDACs deacetylate histones / Rpd3L-Expanded complex / Condensation of Prophase Chromosomes / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / histone H4 acetyltransferase activity / SUMOylation of chromatin organization proteins / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / subtelomeric heterochromatin formation / rRNA transcription / histone acetyltransferase complex / CENP-A containing nucleosome / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / nucleosome assembly / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / DNA修復 / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #390 / Histone Acetyltransferase; domain 1 / Histone acetyl transferase 1 (HAT1), N-terminal domain / Fungal HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #390 / Histone Acetyltransferase; domain 1 / Histone acetyl transferase 1 (HAT1), N-terminal domain / Fungal HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / GNAT domain / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Arc Repressor Mutant, subunit A / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / ヒストンH4 / Histone acetyltransferase type B subunit 2 / ヒストンH3 / Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.509 Å
データ登録者Yang, M. / Li, Y.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2014
タイトル: Hat2p recognizes the histone H3 tail to specify the acetylation of the newly synthesized H3/H4 heterodimer by the Hat1p/Hat2p complex
著者: Li, Y. / Zhang, L. / Liu, T. / Chai, C. / Fang, Q. / Wu, H. / Agudelo garcia, P.A. / Han, Z. / Zong, S. / Yu, Y. / Zhang, X. / Parthun, M.R. / Chai, J. / Xu, R.M. / Yang, M.
履歴
登録2014年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
B: Histone acetyltransferase type B subunit 2
C: Histone H4
D: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
E: Histone acetyltransferase type B subunit 2
F: Histone H4
Y: Histone H3
P: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,29711
ポリマ－178,6668
非ポリマー1,6313
水10,917606
1
A: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
B: Histone acetyltransferase type B subunit 2
C: Histone H4
Y: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1976
ポリマ－89,3334
非ポリマー8642
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area32150 Å2
手法PISA
2
D: Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
E: Histone acetyltransferase type B subunit 2
F: Histone H4
P: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1015
ポリマ－89,3334
非ポリマー7681
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7350 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area31200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.548, 85.331, 114.510
Angle α, β, γ (deg.)75.97, 72.40, 66.06
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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Histone acetyltransferase type B ... , 2種, 4分子 ADBE

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase type B catalytic subunit


分子量: 37566.344 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-319 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HAT1, LPA16W, YP8132.12, YPL001W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q12341, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質 Histone acetyltransferase type B subunit 2


分子量: 45107.902 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 8-389 / Mutation: V143T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HAT2, YEL056W
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P39984

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 CFYP

#3: タンパク質・ペプチド Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 5093.079 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-49 / Mutation: I21V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02309
#4: タンパク質・ペプチド Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 1565.797 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2-16 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P61830

-
非ポリマー , 3種, 609分子

#5: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 606 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.75 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M potassium sodium tartrate, 20%(w/v) polyethylene glycol 3,350, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→38.6 Å / Num. all: 66418 / Num. obs: 66418 / % possible obs: 75.67 % / Observed criterion σ(F): 1.98 / Observed criterion σ(I): 1.98
反射 シェル解像度: 2.5→2.55 Å / % possible all: 75.67

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PSW

4psw


解像度: 2.509→38.6 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 24.6 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2228 3338 5.03 %
Rwork0.1807 --
obs0.1829 66417 75.67 %
all-66418 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.509→38.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11685 0 101 606 12392
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00912053
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.25216333
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8814465
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081776
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062092
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5092-2.5450.3577110.238234110
2.545-2.5830.3348320.24552616
2.583-2.62340.3211460.239685024
2.6234-2.66640.2214580.2505110832
2.6664-2.71230.2826540.2393146341
2.7123-2.76170.28621050.2578169350
2.7617-2.81480.2811220.257207860
2.8148-2.87220.26661380.2352230867
2.8722-2.93460.2791190.2324264376
2.9346-3.00290.29651630.2334284882
3.0029-3.07790.26071590.2252309589
3.0779-3.16110.24111680.215328394
3.1611-3.25410.2651800.2098335897
3.2541-3.35910.25061770.1916342898
3.3591-3.4790.2381750.1838340998
3.479-3.61820.21671750.1662341098
3.6182-3.78280.22511740.159343298
3.7828-3.9820.20621740.1587340198
3.982-4.23120.18871940.1506343598
4.2312-4.55750.16621710.1368340698
4.5575-5.01520.17292070.138337098
5.0152-5.73890.19461810.157338097
5.7389-7.22270.22231880.1935335797
7.2227-38.63030.21521670.1772345799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -13.3471 Å / Origin y: -60.3416 Å / Origin z: -15.4922 Å
111213212223313233
T0.4191 Å2-0.0133 Å2-0.0014 Å2-0.345 Å20.101 Å2--0.4127 Å2
L0.5823 °2-0.0182 °2-0.0246 °2--0.0297 °20.0443 °2--0.5701 °2
S0.0647 Å °0.0001 Å °0.0192 Å °0.0001 Å °0.0004 Å °-0.0446 Å °-0.0146 Å °0.0196 Å °-0.0528 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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