[日本語] English
万見
- PDB-4pkg: Complex of ATP-actin With the N-terminal Actin-Binding Domain of ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pkg
タイトルComplex of ATP-actin With the N-terminal Actin-Binding Domain of Tropomodulin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Gelsolin,Tropomodulin-1 chimera
キーワードContractile Protein/Actin-Binding Protein / Tmod / Actin Filament (マイクロフィラメント) / Pointed-End Capping Protein / Tropomyosin (トロポミオシン) / Contractile Protein / Actin-binding Protein (アクチン結合タンパク質) / Contractile Protein-Actin-Binding Protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle ...pointed-end actin filament capping / lens fiber cell development / myofibril assembly / striated muscle atrophy / regulation of establishment of T cell polarity / regulation of plasma membrane raft polarization / regulation of receptor clustering / renal protein absorption / positive regulation of keratinocyte apoptotic process / positive regulation of protein processing in phagocytic vesicle / positive regulation of actin nucleation / phosphatidylinositol 3-kinase catalytic subunit binding / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / actin cap / sequestering of actin monomers / regulation of podosome assembly / myosin II binding / negative regulation of viral entry into host cell / actin filament severing / actin filament capping / barbed-end actin filament capping / actin filament depolymerization / actin polymerization or depolymerization / cell projection assembly / cardiac muscle cell contraction / Striated Muscle Contraction / podosome / 筋形質 / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / relaxation of cardiac muscle / cytoskeletal motor activator activity / phagocytosis, engulfment / cortical actin cytoskeleton / tropomyosin binding / cortical cytoskeleton / myofibril / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / hepatocyte apoptotic process / actin filament bundle / filamentous actin / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / cilium assembly / actin monomer binding / Caspase-mediated cleavage of cytoskeletal proteins / skeletal muscle fiber development / phagocytic vesicle / stress fiber / titin binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / response to muscle stretch / actin filament polymerization / sarcomere / adult locomotory behavior / filopodium / muscle contraction / central nervous system development / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / protein destabilization / cellular response to type II interferon / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / blood microparticle / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / amyloid fibril formation / 細胞骨格 / hydrolase activity / Amyloid fiber formation / protein domain specific binding / focal adhesion / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat ...Tropomodulin / Tropomodulin / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / Villin/Gelsolin / Gelsolin homology domain / Severin / Severin / Gelsolin-like domain / Gelsolin repeat / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / Leucine-rich repeat domain superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Gelsolin / Tropomodulin-1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Rao, J.N. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM073791 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2014
タイトル: Actin cytoskeleton. Mechanism of actin filament pointed-end capping by tropomodulin.
著者: Rao, J.N. / Madasu, Y. / Dominguez, R.
履歴
登録2014年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年7月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年8月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_audit_support / pdbx_database_status / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _entity_src_nat.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / refine_hist / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
G: Gelsolin,Tropomodulin-1 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5626
ポリマ－62,9342
非ポリマー6274
水9,206511
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6570 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area23210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.471, 75.866, 136.396
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: Skeletal Muscle骨格筋 / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 Gelsolin,Tropomodulin-1 chimera / AGEL / Actin-depolymerizing factor / ADF / Brevin / Erythrocyte tropomodulin / E-Tmod


分子量: 20824.406 Da / 分子数: 1
Fragment: Gelsolin (UNP residues 12-136), GGSGGSGGS linker, Tmod1 Actin-binding site 1 (UNP residues 50-101)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSN, TMOD1, D9S57E, TMOD / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06396, UniProt: P28289
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 511 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.86 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.18 M sodium fluoride, 11% w/v PEG3350, 1% v/v PEG1000, 1% v/v PEG400
PH範囲: 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月10日
放射モノクロメーター: channel cut Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→40 Å / Num. obs: 67450 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 43.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.576 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1EQY

1eqy


解像度: 1.8→40 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 2000 2.97 %
Rwork0.1562 --
obs0.1572 67450 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4253 0 34 511 4798
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2956137
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0481723
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053666
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006789
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7996-1.84460.29941390.2714528X-RAY DIFFRACTION98
1.8446-1.89440.2821410.23484617X-RAY DIFFRACTION100
1.8944-1.95020.24761410.21014622X-RAY DIFFRACTION100
1.9502-2.01310.22751410.18524629X-RAY DIFFRACTION100
2.0131-2.08510.21371410.17384627X-RAY DIFFRACTION100
2.0851-2.16850.20051440.16924680X-RAY DIFFRACTION100
2.1685-2.26720.19171410.15734623X-RAY DIFFRACTION100
2.2672-2.38670.21420.15054655X-RAY DIFFRACTION100
2.3867-2.53620.18251430.14794663X-RAY DIFFRACTION100
2.5362-2.7320.17111430.15554677X-RAY DIFFRACTION100
2.732-3.00690.21141440.16314716X-RAY DIFFRACTION100
3.0069-3.44170.21151440.16844715X-RAY DIFFRACTION100
3.4417-4.33520.15741450.13374770X-RAY DIFFRACTION100
4.3352-37.94140.14791510.13494925X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.77070.24250.42542.7609-1.5111.6133-0.1821-0.00250.30410.03790.05050.2303-0.7469-0.1207-0.01310.42720.0414-0.12050.20970.00480.32065.613115.096-14.0957
20.97940.25880.53962.2596-0.21771.6798-0.1078-0.11640.20070.00070.0155-0.1041-0.29920.08210.09990.1871-0.006-0.04790.18570.00480.204613.54712.95-7.7872
31.381-0.56040.27371.9649-0.78412.12590.07170.1468-0.0267-0.61810.02830.38080.0519-0.2619-0.01880.3787-0.039-0.17120.2290.01940.2715-1.8432-6.4368-26.6969
41.48920.5865-0.23742.3579-0.45791.64260.086-0.4007-0.05310.1219-0.0914-0.19930.09690.05620.03640.17980.0197-0.05020.19550.03910.205813.4158-6.2962-4.2221
52.7172-1.1610.81612.6422-0.72452.67860.1889-0.79160.03920.4444-0.3826-0.6621-0.06760.83910.0950.1882-0.0623-0.10550.71060.28980.311714.8247-19.537611.5093
62.18360.67380.0231.40150.09151.2726-0.0024-0.6382-0.58960.2054-0.030.03440.09970.0632-0.02720.18-0.0031-0.00330.38690.18920.32156.9545-23.6245.0599
72.6238-0.94560.09523.56720.30395.30950.15950.09750.5393-0.1405-0.1930.9484-0.488-1.0750.00150.80820.2334-0.2050.60790.02320.7728-15.185819.5303-28.8396
82.1362-0.4016-0.07822.3622-0.59091.9189-0.0720.040.38480.1348-0.1948-0.1585-0.9144-0.49090.0530.93140.1543-0.02470.549-0.13560.915.096423.6439-7.4851
91.59991.11130.93752.8284-0.59593.4202-0.1704-0.42510.38690.36490.0514-0.7328-0.54790.40570.21130.5744-0.1922-0.09260.7132-0.21690.884730.235712.78140.0111
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 78 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 79 through 165 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 166 through 320 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 321 through 375 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'G' and (resid 52 through 74 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'G' and (resid 75 through 177 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'G' and (resid 1058 through 1076 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'G' and (resid 1077 through 1091 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'G' and (resid 1092 through 1099 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る