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- PDB-4o1g: MTB adenosine kinase in complex with gamma-Thio-ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4o1g
タイトルMTB adenosine kinase in complex with gamma-Thio-ATP
要素Adenosine kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Adenosine Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenosine kinase / adenosine kinase activity / dGTP binding / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / リン酸化 / GTP binding / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
pfkB family of carbohydrate kinases signature 1. / Carbohydrate/purine kinase, PfkB, conserved site / Carbohydrate kinase PfkB / pfkB family carbohydrate kinase / リボキナーゼ / Ribokinase-like / UDP-N-acetylmuramoyl-L-alanine:D-glutamate ligase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Adenosine kinase / Adenosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Dostal, J. / Brynda, J. / Hocek, M. / Pichova, I.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2014
タイトル: Structural Basis for Inhibition of Mycobacterial and Human Adenosine Kinase by 7-Substituted 7-(Het)aryl-7-deazaadenine Ribonucleosides
著者: Snasel, J. / Naus, P. / Dostal, J. / Hnizda, A. / Fanfrlik, J. / Brynda, J. / Bourderioux, A. / Dusek, M. / Dvorakova, H. / Stolarikova, J. / Zabranska, H. / Pohl, R. / Konecny, P. / Dzubak, ...著者: Snasel, J. / Naus, P. / Dostal, J. / Hnizda, A. / Fanfrlik, J. / Brynda, J. / Bourderioux, A. / Dusek, M. / Dvorakova, H. / Stolarikova, J. / Zabranska, H. / Pohl, R. / Konecny, P. / Dzubak, P. / Votruba, I. / Hajduch, M. / Rezacova, P. / Veverka, V. / Hocek, M. / Pichova, I.
履歴
登録2013年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,0503
ポリマ－34,5041
非ポリマー5462
水2,522140
1
A: Adenosine kinase
ヘテロ分子

A: Adenosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,1006
ポリマ－69,0082
非ポリマー1,0924
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1,y,-z-11
Buried area4560 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area25330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.843, 72.410, 82.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.440, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-575-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Adenosine kinase / / AK


分子量: 34503.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: adoK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P83734, UniProt: P9WID5*PLUS, adenosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.43 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→40.66 Å / Num. obs: 51801 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 29.672 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.032 / Net I/σ(I): 21.29
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.49-1.580.740.6062.2632870843283210.70198.7
1.58-1.690.9050.3344.0131281787278360.38699.5
1.69-1.820.9690.1857.2329192731672980.21399.8
1.82-20.9940.08514.6726992674167280.09899.8
2-2.230.9980.04426.4924357607860750.051100
2.23-2.580.9990.03136.4621755544354290.03699.7
2.58-3.150.9990.02547.418019456645570.02899.8
3.15-4.450.9990.0258.214144356335590.02399.9
4.450.9980.02159.587640201819980.02599

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→40.66 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 2.677 / SU ML: 0.051 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.074 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2091 2537 5 %RANDOM
Rwork0.1856 ---
obs0.1868 50733 99.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 66.15 Å2 / Biso mean: 26.3218 Å2 / Biso min: 12.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å2-0.21 Å2
2--0.27 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→40.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2397 0 32 140 2569
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0192495
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.973407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.93333891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7075328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.09824.135104
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.20215380
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3771515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022835
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02511
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.539 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.289 183 -
Rwork0.249 3429 -
all-3612 -
obs--99.15 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4474-0.10450.05020.0638-0.17530.83230.01590.1847-0.0601-0.0628-0.0050.01350.2184-0.1126-0.01090.1025-0.0533-0.0080.1133-0.02660.0193-19.1910.656-30.715
21.91580.0638-0.80760.1613-0.19770.96560.0667-0.03590.1889-0.02690.01640.00930.0561-0.0182-0.08310.0257-0.0180.00320.01510.0020.0664-16.2755.106-9.127
32.3880.04530.08440.1641-0.13811.0436-0.1050.1856-0.3556-0.05340.0059-0.05450.17440.06490.09910.0740.01330.04570.0256-0.02260.0913-0.505-5.246-16.047
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 140
2X-RAY DIFFRACTION2A141 - 254
3X-RAY DIFFRACTION3A255 - 323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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