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- PDB-4np9: Structure of Rabphilin C2A domain bound to IP3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4np9
タイトルStructure of Rabphilin C2A domain bound to IP3
要素Rabphilin-3A
キーワードPROTEIN TRANSPORT / RABPHILIN-3A / C2 DOMAIN (C2ドメイン) / C2A / CALCIUM BINDING (カルシウム) / SYNAPTIC EXOCYTOSIS METAL-BINDING / C-2 domain fold / EXOPHILIN-1
機能・相同性
機能・相同性情報


selenium binding / spontaneous neurotransmitter secretion / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / cholinergic synapse / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-dependent phospholipid binding / dendritic spine organization / synaptic vesicle priming / extrinsic component of membrane ...selenium binding / spontaneous neurotransmitter secretion / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / regulation of calcium ion-dependent exocytosis / cholinergic synapse / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / calcium-dependent phospholipid binding / dendritic spine organization / synaptic vesicle priming / extrinsic component of membrane / phosphate ion binding / エキソサイトーシス / regulation of NMDA receptor activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / 分泌 / phospholipid binding / intracellular protein transport / neuromuscular junction / synaptic vesicle membrane / small GTPase binding / シナプス小胞 / postsynaptic membrane / 樹状突起スパイン / neuron projection / シナプス / calcium ion binding / protein-containing complex binding / protein-containing complex / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Rabphilin-3A / : / Rabphilin/DOC2/Noc2 / Rab-binding domain / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain profile. / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Synaptotagmin ...Rabphilin-3A / : / Rabphilin/DOC2/Noc2 / Rab-binding domain / FYVE-type zinc finger / FYVE-type zinc finger / Rab-binding domain profile. / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / Synaptotagmin / C2ドメイン / C2ドメイン / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2ドメイン / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / Rabphilin-3A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.92 Å
データ登録者Guillen, J. / Ferrer-Orta, C. / Buxaderas, M. / Perez-Sanchez, D. / Guerrero-Valero, M. / Luengo-Gil, G. / Pous, J. / Guerra, P. / Gomez-Fernandez, J.C. / Verdaguer, N. / Corbalan-Garcia, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural insights into the Ca2+ and PI(4,5)P2 binding modes of the C2 domains of rabphilin 3A and synaptotagmin 1.
著者: Guillen, J. / Ferrer-Orta, C. / Buxaderas, M. / Perez-Sanchez, D. / Guerrero-Valero, M. / Luengo-Gil, G. / Pous, J. / Guerra, P. / Gomez-Fernandez, J.C. / Verdaguer, N. / Corbalan-Garcia, S.
履歴
登録2013年11月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / database_2 / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rabphilin-3A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8223
ポリマ－15,3051
非ポリマー5162
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.27, 39.47, 89.26
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Rabphilin-3A / Exophilin-1


分子量: 15305.478 Da / 分子数: 1 / 断片: C2 domain, UNP RESIDUES 378-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rph3a / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P47709
#2: 化合物 ChemComp-I3P / D-MYO-INOSITOL-1,4,5-TRIPHOSPHATE / イノシト-ル1,4,5-トリスりん酸 / イノシトールトリスリン酸


分子量: 420.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15O15P3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 25-28% PEG 4K, 10-20mM Ammonium sulfate, 100mM HEPES pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年3月18日
放射モノクロメーター: Monochromator Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.92→44.93 Å / Num. all: 11230 / Num. obs: 10862 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 9.5 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 13.19
反射 シェル解像度: 1.92→2.041 Å / 冗長度: 50.8 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 1687 / Rsym value: 0.35 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DNAデータ収集
REFMAC精密化
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.92→29.566 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 25.27 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2501 520 4.84 %RANDOM
Rwork0.2089 ---
all0.2501 10862 --
obs0.2108 10754 99.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.92→29.566 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1036 0 29 139 1204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041080
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9031459
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.171418
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034163
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003184
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.92-2.11320.29281240.2209249998
2.1132-2.41880.26381380.2178246398
2.4188-3.0470.25221360.20192576100
3.047-29.56980.23231220.20682696100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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