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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4mlh | ||||||
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タイトル | Human Glucokinase in Complex with a Novel Amino Thiazole Allosteric Activator | ||||||
要素 | Glucokinaseグルコキナーゼ | ||||||
キーワード | TRANSFERASE/TRANSFERASE ACTIVATOR / sugar kinase / allosteric activator (アロステリック効果) / small molecule (小分子) / TRANSFERASE-TRANSFERASE ACTIVATOR complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process ...Defective GCK causes maturity-onset diabetes of the young 2 (MODY2) / mannokinase activity / glucose sensor activity / regulation of potassium ion transport / ヘキソキナーゼ / fructokinase activity / carbohydrate phosphorylation / glucokinase activity / glucose catabolic process / glucose 6-phosphate metabolic process / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / NADP metabolic process / glucose binding / cellular response to leptin stimulus / calcium ion import / canonical glycolysis / 解糖系 / regulation of glycolytic process / intracellular glucose homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / regulation of insulin secretion / positive regulation of glycogen biosynthetic process / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / response to glucose / glycolytic process / positive regulation of insulin secretion / cellular response to insulin stimulus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Voegtli, W.C. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2013 タイトル: Identification of a New Class of Glucokinase Activators through Structure-Based Design. 著者: Hinklin, R.J. / Boyd, S.A. / Chicarelli, M.J. / Condroski, K.R. / Dewolf, W.E. / Lee, P.A. / Lee, W. / Singh, A. / Thomas, L. / Voegtli, W.C. / Williams, L. / Aicher, T.D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4mlh.cif.gz | 99.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4mlh.ent.gz | 77 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4mlh.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ml/4mlh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ml/4mlh | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 51008.996 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GCK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P35557, グルコキナーゼ |
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#2: 糖 | ChemComp-GLC / |
#3: 化合物 | ChemComp-VO2 / |
配列の詳細 | PROTEIN CONSTRUCT IS RESIDUES 12-465 OF ISOFORM 2 (UNP P35557-2). |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.16 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG1500, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年9月14日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 13908 / Num. obs: 13772 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(F): 0.065 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 8.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3.06 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.276 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 99 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→30 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso max: 112.48 Å2 / Biso mean: 61.5835 Å2 / Biso min: 19.17 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
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拘束条件 |
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Xplor file |
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