[日本語] English
- PDB-4jsp: structure of mTORDeltaN-mLST8-ATPgammaS-Mg complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jsp
タイトルstructure of mTORDeltaN-mLST8-ATPgammaS-Mg complex
要素
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
  • Target of rapamycin complex subunit LST8MTOR
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Kinase (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex / heart valve morphogenesis / regulation of membrane permeability / negative regulation of lysosome organization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of autophagosome assembly / TORC1 signaling / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of keratinocyte migration / cellular response to leucine / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nutrient / energy reserve metabolic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / nucleus localization / ruffle organization / negative regulation of cell size / cellular response to osmotic stress / anoikis / cardiac muscle cell development / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of protein localization to nucleus / regulation of myelination / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / オートファジー / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / lysosome organization / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of myotube differentiation / behavioral response to pain / MTOR / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / cellular response to nutrient levels / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / neuronal action potential / positive regulation of translational initiation / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of macroautophagy / 細胞内膜系 / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / response to amino acid / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / heart morphogenesis / regulation of cellular response to heat / cytoskeleton organization / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cellular response to amino acid starvation / T cell costimulation / cellular response to starvation / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of glycolytic process / negative regulation of autophagy / response to nutrient levels / response to nutrient / post-embryonic development / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of PTEN gene transcription / regulation of cell growth / positive regulation of translation / regulation of actin cytoskeleton organization / cellular response to amino acid stimulus / TP53 Regulates Metabolic Genes / multicellular organism growth / オートファジー / protein catabolic process / protein destabilization / regulation of circadian rhythm / PML body / phosphoprotein binding / cellular response to insulin stimulus / rhythmic process / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / ribosome binding
類似検索 - 分子機能
Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Domain of unknown function (DUF3385) / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT ...Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Domain of unknown function (DUF3385) / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Pavletich, N.P. / Yang, H.
引用ジャーナル: Nature / : 2013
タイトル: mTOR kinase structure, mechanism and regulation.
著者: Yang, H. / Rudge, D.G. / Koos, J.D. / Vaidialingam, B. / Yang, H.J. / Pavletich, N.P.
履歴
登録2013年3月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年5月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月8日Group: Structure summary
改定 1.22013年5月29日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,26410
ポリマ-341,1214
非ポリマー1,1446
0
1
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
D: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1325
ポリマ-170,5602
非ポリマー5723
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Serine/threonine-protein kinase mTOR
C: Target of rapamycin complex subunit LST8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,1325
ポリマ-170,5602
非ポリマー5723
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.400, 163.200, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
12B
22A
13B
23A
14B
24A
15B
25A
16B
26A
17B
27A
18B
28A
19B
29A
110B
210A
111B
211A
112B
212A
113B
213A
114B
214A
115B
215A
116B
216A
117D
217C

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
16
17

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 134650.250 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1376-2549 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FRAP, FRAP1, FRAP2, MTOR, RAFT1, RAPT1 / プラスミド: pcDNA3.1(+)hygromycin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex subunit LST8 / MTOR / TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with ...TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Gable / Protein GbetaL / Mammalian lethal with SEC13 protein 8 / mLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GBL, LST8, MLST8 / プラスミド: pcDNA3.1(+)blasticidin / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVC4
#3: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.5 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG 8000, NaCl , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97925 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97925 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→100 Å / Num. obs: 70381 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.149 / Χ2: 0.729 / Net I/σ(I): 4.1
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.3-3.422.50.61267170.822195.2
3.42-3.553.20.45168050.862196.4
3.55-3.724.40.43370250.88199.4
3.72-3.914.60.32670270.865199.5
3.91-4.164.80.2270540.731199.7
4.16-4.484.70.14470970.681199.6
4.48-4.934.90.10970230.661198.9
4.93-5.645.10.11671800.661199.9
5.64-7.114.70.09771190.654198.4
7.11-1004.80.04273340.619197.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 3.3→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 27.171 / SU ML: 0.429 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.547 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2678 1611 2.5 %RANDOM
Rwork0.2329 ---
all0.2338 72065 --
obs0.2338 64758 89.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1.1 Å / 減衰半径: 1.1 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 236.75 Å2 / Biso mean: 70.769 Å2 / Biso min: 23.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.97 Å20 Å20 Å2
2---2.25 Å20 Å2
3---3.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22128 0 66 0 22194
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.01922716
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.261.94530796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.56352742
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.54523.9521088
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.642153982
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.50615158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.23374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02117152
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1B284TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B80TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B376TIGHT POSITIONAL0.010.05
1B300TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B88TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B116TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1012TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B1268TIGHT POSITIONAL0.020.05
1B223MEDIUM POSITIONAL0.020.5
1B232TIGHT THERMAL2.2599
1B223MEDIUM THERMAL2.8699
2B271MEDIUM POSITIONAL0.010.5
2B248TIGHT THERMAL4.7699
2B271MEDIUM THERMAL5.0599
3B121MEDIUM POSITIONAL0.020.5
3B132TIGHT THERMAL7.3599
3B121MEDIUM THERMAL7.8499
4B161MEDIUM POSITIONAL0.010.5
4B172TIGHT THERMAL11.399
4B161MEDIUM THERMAL10.9899
5B211MEDIUM POSITIONAL0.030.5
5B188TIGHT THERMAL19.3799
5B211MEDIUM THERMAL18.7699
6B204MEDIUM POSITIONAL0.020.5
6B204TIGHT THERMAL10.8599
6B204MEDIUM THERMAL10.8999
7B238MEDIUM POSITIONAL0.020.5
7B224TIGHT THERMAL3.999
7B238MEDIUM THERMAL3.999
8B363MEDIUM POSITIONAL0.020.5
8B320TIGHT THERMAL2.699
8B363MEDIUM THERMAL3.1199
9B258MEDIUM POSITIONAL0.020.5
9B256TIGHT THERMAL4.6399
9B258MEDIUM THERMAL4.8699
10B283MEDIUM POSITIONAL0.020.5
10B284TIGHT THERMAL6.0999
10B283MEDIUM THERMAL6.2599
11B73MEDIUM POSITIONAL0.030.5
11B80TIGHT THERMAL7.6799
11B73MEDIUM THERMAL7.8299
12B425MEDIUM POSITIONAL0.020.5
12B376TIGHT THERMAL19.3799
12B425MEDIUM THERMAL19.0599
13B293MEDIUM POSITIONAL0.040.5
13B300TIGHT THERMAL7.3499
13B293MEDIUM THERMAL7.6499
14B90MEDIUM POSITIONAL0.020.5
14B88TIGHT THERMAL3.9799
14B90MEDIUM THERMAL4.2199
15B108MEDIUM POSITIONAL0.020.5
15B116TIGHT THERMAL4.3899
15B108MEDIUM THERMAL4.6699
16B1055MEDIUM POSITIONAL0.030.5
16B1012TIGHT THERMAL3.2999
16B1055MEDIUM THERMAL3.4399
17D1186MEDIUM POSITIONAL0.020.5
17D1268TIGHT THERMAL10.6599
17D1186MEDIUM THERMAL10.9499
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 87 -
Rwork0.346 3639 -
all-3726 -
obs--73.38 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る