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- PDB-4h5n: HSC70 NBD with PO4, Na, Cl -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4h5n
タイトルHSC70 NBD with PO4, Na, Cl
要素Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードTRANSCRIPTION (転写 (生物学)) / Nucleotide Binding Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / protein carrier chaperone / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / GABA synthesis, release, reuptake and degradation ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / protein carrier chaperone / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Lipophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / late endosomal microautophagy / C3HC4-type RING finger domain binding / clathrin coat disassembly / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / CHL1 interactions / ATP-dependent protein disaggregase activity / regulation of protein complex stability / membrane organization / Prp19 complex / presynaptic cytosol / protein folding chaperone complex / postsynaptic cytosol / Lysosome Vesicle Biogenesis / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / オートファゴソーム / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / Protein methylation / ATP metabolic process / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / heat shock protein binding / cellular response to starvation / mRNA Splicing - Major Pathway / lysosomal lumen / G protein-coupled receptor binding / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / メラノソーム / unfolded protein binding / protein-macromolecule adaptor activity / フォールディング / Clathrin-mediated endocytosis / MHC class II protein complex binding / protein-folding chaperone binding / protein refolding / blood microparticle / secretory granule lumen / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / ficolin-1-rich granule lumen / リソソーム / cadherin binding / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / focal adhesion / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / 核小体 / enzyme binding / ATP hydrolysis activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
リン酸塩 / Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Stec, B.
引用ジャーナル: Biochimie / 年: 2015
タイトル: New crystal structures of HSC-70 ATP binding domain confirm the role of individual binding pockets and suggest a new method of inhibition.
著者: Zhang, Z. / Cellitti, J. / Teriete, P. / Pellecchia, M. / Stec, B.
履歴
登録2012年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年12月17日Group: Database references
改定 1.22015年1月14日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,86121
ポリマ－84,3312
非ポリマー1,53019
水14,556808
1
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,88310
ポリマ－42,1661
非ポリマー7179
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,97811
ポリマ－42,1661
非ポリマー81210
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5360 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area30290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)133.802, 101.693, 77.421
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.28, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 42165.648 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSC70, HSP73, HSPA10, HSPA8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11142

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非ポリマー , 5種, 827分子

#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 808 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE MATCHES WITH ISOFORM 2 OF UNIPROT ENTRY P11142 WITH IDENTIFIER P11142-2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.84 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M KCl in Tris, 30%PEG 400, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年8月23日 / 詳細: Osmic
放射モノクロメーター: Osmic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→48 Å / Num. all: 62313 / Num. obs: 62313 / % possible obs: 89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 1.86→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
StructureStudioデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2bup

2bup


解像度: 1.86→48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 3.486 / SU ML: 0.105 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.162 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24751 3292 5 %RANDOM
Rwork0.19033 ---
obs0.19325 62313 86.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.868 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.16 Å20 Å21.21 Å2
2---0.69 Å20 Å2
3---0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5916 0 83 808 6807
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0226072
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6181.9678196
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8235762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.70724.317278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.834151068
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5831544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.23785
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.24317
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1830.2958
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1640.231
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8081.53782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.426092
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.53232319
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.9054.52104
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 59 -
Rwork0.333 1278 -
obs--24.04 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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