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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4g5r | ||||||
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タイトル | Structure of LGN GL4/Galphai3 complex | ||||||
要素 |
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キーワード | CELL CYCLE/SIGNALING PROTEIN / Galphai / GoLoco / Galpha signaling / asymmetric cell division / CELL CYCLE-SIGNALING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Ran protein signal transduction / lateral cell cortex / maintenance of centrosome location / cell cortex region / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / negative regulation of adenylate cyclase activity / GTP metabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / dopamine receptor signaling pathway ...Ran protein signal transduction / lateral cell cortex / maintenance of centrosome location / cell cortex region / positive regulation of spindle assembly / G alpha (i) signalling events / negative regulation of adenylate cyclase activity / GTP metabolic process / GDP-dissociation inhibitor activity / dopamine receptor signaling pathway / dynein complex binding / mitotic spindle pole / establishment of mitotic spindle orientation / positive regulation of macroautophagy / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / G-protein alpha-subunit binding / lateral plasma membrane / regulation of mitotic spindle organization / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / mitotic spindle organization / G protein-coupled receptor binding / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (z) signalling events / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / GPER1 signaling / GDP binding / heterotrimeric G-protein complex / : / 細胞皮質 / midbody / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / Extra-nuclear estrogen signaling / 細胞周期 / 細胞分裂 / lysosomal membrane / protein domain specific binding / nucleotide binding / GTPase activity / 中心体 / GTP binding / 核小体 / ゴルジ体 / protein-containing complex / extracellular exosome / 核質 / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.481 Å | ||||||
データ登録者 | Jia, M. / Li, J. / Zhu, J. / Wen, W. / Zhang, M. / Wang, W. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Crystal Structures of the scaffolding protein LGN reveal the general mechanism by which GoLoco binding motifs inhibit the release of GDP from Galphai subunits in G-coupled heterotrimeric proteins 著者: Jia, M. / Li, J. / Zhu, J. / Wen, W. / Zhang, M. / Wang, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4g5r.cif.gz | 275.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4g5r.ent.gz | 220.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4g5r.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g5/4g5r ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g5/4g5r | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 37903.023 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP RESIDUES 25-354 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P08754 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3099.544 Da / 分子数: 4 / 断片: GoLoco 4 (UNP RESIDUES 628-653) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in mouse. / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8VDU0 #3: 化合物 | ChemComp-GDP / #4: 化合物 | #5: 化合物 | ChemComp-CIT / |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.16 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6 詳細: 0.5M ammonium sulfate, 1.0M lithium sulfate monohydrate, 0.1M sodium citrate tribasic dihydrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月6日 |
放射 | モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9793 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.48→50 Å / Num. all: 39388 / Num. obs: 39267 / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 95.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 14.7 |
反射 シェル | 解像度: 3.5→3.56 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique all: 1955 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 3.481→48.044 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8099 / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.26 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 199.31 Å2 / Biso mean: 103.2263 Å2 / Biso min: 37.1 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 3.481→48.044 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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