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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4frq | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of BBBB+UDP+Gal at pH 9.5 with MPD as the cryoprotectant | ||||||
要素 | Histo-blood group ABO system transferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / MANGANESE (マンガン) / ABO ROSSMANN FOLD / RETAINING GLYCOSYLTRANSFERASE / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / BLOOD GROUP ANTIGEN (血液型) / METAL-BINDING | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding ...フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase / glycoprotein-fucosylgalactoside alpha-N-acetylgalactosaminyltransferase activity / fucosylgalactoside 3-alpha-galactosyltransferase activity / ABO blood group biosynthesis / hexosyltransferase activity / lipid glycosylation / Golgi cisterna membrane / protein glycosylation / antigen binding / manganese ion binding / vesicle / carbohydrate metabolic process / ゴルジ体 / nucleotide binding / ゴルジ体 / extracellular region / 生体膜 / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å | ||||||
データ登録者 | Johal, A.R. / Alfaro, J.A. / Blackler, R.J. / Schuman, B. / Borisova, S.N. / Evans, S.V. | ||||||
引用 | ジャーナル: Glycobiology / 年: 2014 タイトル: pH-induced conformational changes in human ABO(H) blood group glycosyltransferases confirm the importance of electrostatic interactions in the formation of the semi-closed state. 著者: Johal, A.R. / Blackler, R.J. / Alfaro, J.A. / Schuman, B. / Borisova, S. / Evans, S.V. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4frq.cif.gz | 126.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4frq.ent.gz | 98.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4frq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/4frq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/fr/4frq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 4fqwC 4fraC 4frbC 4frdC 4freC 4frhC 4frlC 4frmC 4froC 4frpC 4gbpC 4kxoC 3sxgS C: 同じ文献を引用 (文献) S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A
#1: タンパク質 | 分子量: 34062.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ABO / プラスミド: PCW DELTA 1AC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 GOLD 参照: UniProt: H6A2X0, UniProt: P16442*PLUS, フコシルガラクトシド 3-α-ガラクトシルトランスフェラーゼ |
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#5: 糖 | ChemComp-GAL / |
-非ポリマー , 4種, 135分子
#2: 化合物 | ChemComp-UDP / |
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#3: 化合物 | ChemComp-PEG / |
#4: 化合物 | ChemComp-MN / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
配列の詳細 | THE ELECTRON DENSITY FOR RESIDUE 195 IS CONSISTENT |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.69 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9.5 詳細: 1% PEG 4000, 5% MPD, 5 mM manganese chloride, 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM glycine, 30 mM sodium acetate with 20% MPD as cryoprotectant, pH 9.5, temperature 298K, ...詳細: 1% PEG 4000, 5% MPD, 5 mM manganese chloride, 100 mM ammonium sulfate, 70 mM sodium chloride, 50 mM glycine, 30 mM sodium acetate with 20% MPD as cryoprotectant, pH 9.5, temperature 298K, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月26日 / 詳細: 9 CCDs, 9 TILED FIBER-OPTIC TAPERS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.9795 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 12961 / % possible obs: 95.6 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.044 / Net I/σ(I): 24.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3SXG 解像度: 2.35→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 7.078 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.434 / ESU R Free: 0.272 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 24.542 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→20 Å
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拘束条件 |
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