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- PDB-4fg3: Crystal Structure Analysis of the Human Insulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fg3
タイトルCrystal Structure Analysis of the Human Insulin
要素(Insulinインスリン) x 2
キーワードHORMONE (ホルモン) / Pancreatic (膵臓)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of fatty acid metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / negative regulation of fatty acid metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / Insulin receptor recycling / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / neuron projection maintenance / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / 認識 / vasodilation / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / ゴルジ体 / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Lima, L.M.T.R. / Favero-Retto, M.P.
引用ジャーナル: Eur J Pharm Biopharm / 年: 2013
タイトル: Structural meta-analysis of regular human insulin in pharmaceutical formulations.
著者: Favero-Retto, M.P. / Palmieri, L.C. / Souza, T.A. / Almeida, F.C. / Lima, L.M.
履歴
登録2012年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9299
ポリマ－11,6354
非ポリマー2945
水64936
1
A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子

A: Insulin
B: Insulin
C: Insulin
D: Insulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,78727
ポリマ－34,90612
非ポリマー88115
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19910 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area12050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.559, 81.559, 33.538
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21D-101-

ZN

31D-102-

CL

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド Insulin / インスリン / Insulin B chain / Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin / インスリン / Insulin B chain / Insulin A chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 41分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Hanging drop: 2 uL 0.1 M sodium phosphate, 10% w/v PEG 6K + 2 uL Human Insulin 100 U/mL (Humulin R, lot #A 405936). Cryo = mother liquor + 10% glycerol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: OXFORD TITAN CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40.78 Å / Num. all: 5487 / Num. obs: 5487 / % possible obs: 32.6 % / 冗長度: 1.9 % / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2-2.111.50.4810.911677870.48131.6
2.11-2.241.80.4011.612987310.40131.8
2.24-2.3920.3451.915057430.34533.6
2.39-2.5820.2731.313666740.27333
2.58-2.8320.1434.212556190.14333.4
2.83-3.162.10.087.911375540.0832.9
3.16-3.6520.04913.29915020.04933.5
3.65-4.471.80.03318.67284100.03332.7
4.47-6.331.70.03317.45503160.03332.3
6.33-13.0191.50.03222.42221510.03228.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CrysalisProデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.001→40.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / SU B: 16.227 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.225 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2519 485 8.8 %RANDOM
Rwork0.1962 ---
obs0.2014 5485 97.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 73.9 Å2 / Biso mean: 29.1673 Å2 / Biso min: 11.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.32 Å20.16 Å2-0 Å2
2--0.32 Å2-0 Å2
3----0.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→40.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数808 0 10 36 854
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0040.02907
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.02594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.7551.9521240
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7333.0171440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2175114
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.67324.54544
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.24515144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.236153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0450.2134
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021045
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02194
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr0.83631500
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free28.52514
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.32351498
LS精密化 シェル解像度: 2.001→2.053 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.343 37 -
Rwork0.295 344 -
all-381 -
obs--93.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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