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- PDB-4f00: Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4f00
タイトルCrystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with an apidaecin fragment from the bumblebee (residues 3 to 11)
要素
  • Apidaecin
  • Chaperone protein DnaKシャペロン
キーワードCHAPERONE/IMMUNE SYSTEM / chaperone (シャペロン) / peptide binding mode / CHAPERONE-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ADP binding / ATP-dependent protein folding chaperone ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ADP binding / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA複製 / defense response to bacterium / 自然免疫系 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Apidaecin / Apidaecin / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site ...Apidaecin / Apidaecin / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Chaperone DnaK / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, nucleotide binding domain / Up-down Bundle / サンドイッチ / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chaperone protein DnaK / Apidaecin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Bombus pascuorum (昆虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / PDB ID 1DKZ / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Zahn, M. / Straeter, N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK.
著者: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N.
履歴
登録2012年5月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9712
ポリマ－24,9712
非ポリマー00
水1,56787
1
A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin

A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin

A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin

A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,8858
ポリマ－99,8858
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_675-x+1,-y+2,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area16530 Å2
ΔGint-104 kcal/mol
Surface area37380 Å2
手法PISA
2
A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin

A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9424
ポリマ－49,9424
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_577x,-y+2,-z+21
Buried area4130 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area22820 Å2
手法PISA
3
A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin

A: Chaperone protein DnaK
B: Apidaecin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,9424
ポリマ－49,9424
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_657-x+1,y,-z+21
Buried area6120 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area20840 Å2
手法PISA
4


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.156, 116.201, 37.169
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Chaperone protein DnaK / シャペロン / HSP70 / Heat shock 70 kDa protein / Heat shock protein 70


分子量: 23820.777 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 389-607 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0014, dnaK, groP, grpF, JW0013, seg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8
#2: タンパク質・ペプチド Apidaecin


分子量: 1150.348 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-10 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in bumblebees. C-terminus is amidated.
由来: (合成) Bombus pascuorum (昆虫) / 参照: UniProt: P81464
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.58 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 2.4 M sodium malonate 0.1 M citric acid pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月27日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→25 Å / Num. obs: 15317 / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.056
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.401 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
REFMACwith PDBID 1DKZ精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMACwith PDBID 1DKZ位相決定
精密化構造決定の手法: PDB ID 1DKZ / 解像度: 1.95→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 8.439 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.19 / ESU R Free: 0.17 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2422 764 5 %RANDOM
Rwork0.19247 ---
obs0.19493 14529 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.409 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.64 Å20 Å20 Å2
2---2.11 Å20 Å2
3---3.75 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1722 0 0 87 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.021741
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.941.9742351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6645224
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.83626.79578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.23115328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.798157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2277
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0211287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.29 42 -
Rwork0.279 946 -
obs--99.7 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61545.64343.90521.965312.48110.2703-0.1249-0.0437-0.289-0.73670.2974-1.5451-0.4773-0.3458-0.17250.2307-0.0012-0.06230.0934-0.09610.548564.0471116.675539.5927
21.03020.2093-0.06862.1089-0.17260.350.04560.00470.0692-0.0695-0.03510.12340.01510.0207-0.01050.07140.0116-0.01290.09-0.01410.045559.32693.194331.4305
31.9232.031-0.30953.1178-0.04610.13580.0546-0.00990.20320.0042-0.00470.1366-0.01790.0238-0.050.11990.01260.0020.1005-0.00090.059265.3637101.762130.7062
41.33621.9769-0.212710.5493-1.48510.4604-0.067-0.01120.13220.001-0.0637-0.1730.0490.05030.13080.08580.0248-0.03030.1121-0.00340.090941.255882.135128.765
51.4627-0.28851.05971.0303-0.15711.79160.01130.158-0.0115-0.0518-0.02990.03180.13550.05830.01860.0762-0.0031-0.00780.1008-0.00340.027835.96376.191228.4008
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A389 - 396
2X-RAY DIFFRACTION2A397 - 477
3X-RAY DIFFRACTION3A478 - 519
4X-RAY DIFFRACTION4A520 - 562
5X-RAY DIFFRACTION5A563 - 607

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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