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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4ezp | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the substrate binding domain of E.coli DnaK in complex with A3-APO(residues 1 to 20) | ||||||
要素 |
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キーワード | CHAPERONE/PEPTIDE BINDING PROTEIN / chaperone (シャペロン) / CHAPERONE-PEPTIDE BINDING PROTEIN complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ADP binding / ATP-dependent protein folding chaperone ...stress response to copper ion / sigma factor antagonist activity / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / cellular response to unfolded protein / protein folding chaperone / 封入体 / heat shock protein binding / ADP binding / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein-folding chaperone binding / protein refolding / protein-containing complex assembly / DNA複製 / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / PDB ENTRY 3DPO / 解像度: 1.65 Å | ||||||
データ登録者 | Zahn, M. / Straeter, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013 タイトル: Structural Studies on the Forward and Reverse Binding Modes of Peptides to the Chaperone DnaK. 著者: Zahn, M. / Berthold, N. / Kieslich, B. / Knappe, D. / Hoffmann, R. / Strater, N. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4ezp.cif.gz | 189.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4ezp.ent.gz | 152.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4ezp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ez/4ezp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ez/4ezp | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23820.777 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 389-607 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: b0014, dnaK, groP, grpF, JW0013, seg / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6Y8 #2: タンパク質・ペプチド | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.73 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 2.4 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium acetate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年3月4日 |
放射 | モノクロメーター: Si - 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.918 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.65→19.8 Å / Num. obs: 65834 / % possible obs: 96 % / Rmerge(I) obs: 0.045 |
反射 シェル | 解像度: 1.65→1.74 Å / Rmerge(I) obs: 0.479 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: PDB ENTRY 3DPO / 解像度: 1.65→19.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 4.208 / SU ML: 0.072 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.096 / ESU R Free: 0.1 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 30.288 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.65→19.8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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