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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4e7h | ||||||
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タイトル | PFV intasome prior to 3'-processing, Apo form (UI-Apo) | ||||||
要素 |
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キーワード | RECOMBINATION/DNA / protein-DNA complex (デオキシリボ核酸) / tetramer (四量体) / HHCC motif / endonuclease (エンドヌクレアーゼ) / metal-binding / multifunctional enzyme / nuclease (ヌクレアーゼ) / nucleotidyltransferase / nucleus (細胞核) / transferase (転移酵素) / virion (ウイルス) / DNA-binding / zinc-binding / viral protein (ウイルスタンパク質) / recombination (遺伝的組換え) / viral protein-DNA complex (ウイルス性) / RECOMBINATION-DNA complex | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / リボヌクレアーゼH / virion component / DNA integration / 逆転写酵素 / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / DNA recombination / host cell cytoplasm / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNAポリメラーゼ / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / タンパク質分解 / RNA binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Human spumaretrovirus (ウイルス) Synthetic DNA (人工物) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5701 Å | ||||||
データ登録者 | Hare, S. / Cherepanov, P. | ||||||
引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2012 タイトル: 3'-Processing and strand transfer catalysed by retroviral integrase in crystallo. 著者: Hare, S. / Maertens, G.N. / Cherepanov, P. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4e7h.cif.gz | 157.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4e7h.ent.gz | 118.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4e7h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e7/4e7h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/e7/4e7h | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 1種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 44456.695 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 752-1143 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Human spumaretrovirus (ウイルス) / 株: HSRV2 / 遺伝子: pol / プラスミド: pSSH6P-PFV-INFL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PC2 参照: UniProt: P14350, 逆転写酵素, DNAポリメラーゼ, リボヌクレアーゼH, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ |
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-DNA鎖 , 2種, 2分子 CD
#2: DNA鎖 | 分子量: 5834.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: viral DNA / 由来: (合成) Synthetic DNA (人工物) |
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#3: DNA鎖 | 分子量: 5812.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic DNA (人工物) |
-非ポリマー , 5種, 248分子
#4: 化合物 | ChemComp-SO4 / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 化合物 | ChemComp-HEZ / | #7: 化合物 | ChemComp-ZN / | #8: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.56 % |
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 1.35 M AMMONIUM SULFATE, 25% (V/V), GLYCEROL, 4.8% (V/V) 1,6-HEXANEDIOL, 50 MM MES-NAOH, 2MM EDTA, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 1.0389 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月17日 |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.0389 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.57→40 Å / Num. obs: 50886 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 12.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.57→2.71 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.849 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 3OY9 解像度: 2.5701→36.916 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.92 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.704 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5701→36.916 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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