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- PDB-4dec: Crystal structure of glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from My... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4dec
タイトルCrystal structure of glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from Mycobacterium tuberculosis in complex with Mn2+, uridine-diphosphate (UDP) and phosphoglyceric acid (PGA)
要素GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / UDP-glucose metabolic process / hexosyltransferase activity / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-ホスホグリセリン酸 / : / リン酸塩 / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Albesa-Jove, D. / Urresti, S. / van der Woerd, M. / Guerin, M.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Mechanistic insights into the retaining glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from mycobacteria.
著者: Urresti, S. / Albesa-Jove, D. / Schaeffer, F. / Pham, H.T. / Kaur, D. / Gest, P. / van der Woerd, M.J. / Carreras-Gonzalez, A. / Lopez-Fernandez, S. / Alzari, P.M. / Brennan, P.J. / Jackson, M. / Guerin, M.E.
履歴
登録2012年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22013年1月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5107
ポリマ－36,5831
非ポリマー9276
水3,909217
1
A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子

A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,02014
ポリマ－73,1652
非ポリマー1,85412
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_655-x+1,-y,z1
Buried area7320 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area21240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.316, 100.316, 127.026
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number80
Space group name H-MI41
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)


分子量: 36582.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: gpgS, MT1246, Rv1208 / プラスミド: pET28a-gpgS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: O05309, UniProt: P9WMW9*PLUS, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの

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非ポリマー , 6種, 223分子

#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / ウリジン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-3PG / 3-PHOSPHOGLYCERIC ACID / 3-ホスホグリセリン酸 / 3-ホスホグリセリン酸


分子量: 186.057 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7O7P
#5: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5mM UDP, 5mM 3PG, 5mM MnCl2, Tris-HCL pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月8日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8726 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→39.36 Å / Num. all: 43786 / Num. obs: 42409 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 33.71 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 12.4
反射 シェル解像度: 1.98→2.1 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique all: 6950 / % possible all: 98.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MxCuBEデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.98→39.36 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.28 / FOM work R set: 0.853 / SU ML: 0.55 / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 22.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2054 1946 4.59 %
Rwork0.1772 --
obs0.1785 42399 96.84 %
溶媒の処理減衰半径: 1.24 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.412 Å2 / ksol: 0.352 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 109.08 Å2 / Biso mean: 41.9334 Å2 / Biso min: 19.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.3863 Å20 Å2-0 Å2
2--7.3863 Å20 Å2
3----14.7726 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→39.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2135 0 53 217 2405
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0182261
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5663105
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.191837
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9778-2.02730.32331380.30872896303497
2.0273-2.08210.32081380.267629563094100
2.0821-2.14330.28641420.250129533095100
2.1433-2.21250.26931460.222530003146100
2.2125-2.29160.22181390.19872914305399
2.2916-2.38330.23431400.1872949308998
2.3833-2.49180.26261370.19822904304198
2.4918-2.62310.20691410.19482899304098
2.6231-2.78740.21631400.17772900304097
2.7874-3.00260.21721410.17842854299596
3.0026-3.30460.21251320.18052848298095
3.3046-3.78250.19371430.16262804294795
3.7825-4.76420.15431340.13632840297494
4.7642-39.37110.1781350.16162736287191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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