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- PDB-4de7: Crystal structure of glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from My... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4de7
タイトルCrystal structure of glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from Mycobacterium tuberculosis in complex with Mg2+ and uridine-diphosphate (UDP)
要素GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / UDP-glucose metabolic process / hexosyltransferase activity / glycosyltransferase activity / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyltransferase 2-like / Glycosyl transferase family 2 / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase / Glucosyl-3-phosphoglycerate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Albesa-Jove, D. / Urresti, S. / van der Woerd, M. / Guerin, M.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Mechanistic insights into the retaining glucosyl-3-phosphoglycerate synthase from mycobacteria.
著者: Urresti, S. / Albesa-Jove, D. / Schaeffer, F. / Pham, H.T. / Kaur, D. / Gest, P. / van der Woerd, M.J. / Carreras-Gonzalez, A. / Lopez-Fernandez, S. / Alzari, P.M. / Brennan, P.J. / Jackson, M. / Guerin, M.E.
履歴
登録2012年1月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Database references
改定 1.22013年1月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,1714
ポリマ－36,5831
非ポリマー5883
水39622
1
A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子

A: GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3428
ポリマ－73,1652
非ポリマー1,1776
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area20920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)98.850, 98.850, 127.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 GLUCOSYL-3-PHOSPHOGLYCERATE SYNTHASE (GpgS)


分子量: 36582.656 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: H37Rv / 遺伝子: gpgS, MT1246, Rv1208 / プラスミド: pET28a-gpgS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS
参照: UniProt: O05309, UniProt: P9WMW9*PLUS, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / ウリジン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.14 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1 mM MgCl2, 5mM UDP, 1.5M NaCl, 10%(v/v) ethanol, Tris-HCL pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月22日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→41.58 Å / Num. all: 12217 / Num. obs: 12217 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.22 % / Biso Wilson estimate: 68.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.08 % / Rmerge(I) obs: 0.413 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / Num. unique all: 1205 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→39.077 Å / SU ML: 0.85 / σ(F): 1.46 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: AUTHORS STATE THE FOLLOWING ON THE DENSITY ON UDP. THE DENSITY IS VERY LOW, BUT WE DO BELIEVE THE LIGAND IS PRESENT. WE THINK THAT THE LOW OCCUPANCY AND THE PARTIAL DISORDER OF UDP MOLECULE ...詳細: AUTHORS STATE THE FOLLOWING ON THE DENSITY ON UDP. THE DENSITY IS VERY LOW, BUT WE DO BELIEVE THE LIGAND IS PRESENT. WE THINK THAT THE LOW OCCUPANCY AND THE PARTIAL DISORDER OF UDP MOLECULE RESULTS IN VERY WEEK ELECTRON DENSITY. BOTH, THE ALPHA- AND BETA-PHOSPHATES OF UDP ARE DISORDERED, AND NO ELECTRON DENSITY IS VISIBLE FOR THEM. WE BELIEVE THE DISORDER OF PHOSPHATE GROUPS IS DUE TO THE ABSENCE OF DIVALENT CATION BOND TO THE STRUCTURE, WHICH USUALLY COORDINATES BETWEEN THE PHOSPHATE GROUPS AND THE ENZYME. COORDINATION OF THE DIVALENT CATION IS PH DEPENDENT, AT PH < 6 THE RESIDUE HIS258 IS FOUND PROTONATED, AND IS UNABLE TO COORDINATE DIVALENT CATIONS. WE BELIEVE THAT IS WHAT HAPPENS IN THIS CASE, RESULTING IN PARTIAL DISORDER OF UDP AND LOW OCCUPANCY. NONETHELESS, WEEK ELECTRON DENSITY IS FOUND FOR THE URIDINE MOIETY, SO WE FELL IT IS STILL INFORMATIVE TO INCLUDE IT IN THE STRUCTURE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2447 585 4.8 %RANDOM
Rwork0.2242 ---
obs0.2252 12193 98.43 %-
all-12387 --
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.265 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.4203 Å20 Å2-0 Å2
2--2.4203 Å20 Å2
3----4.8407 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→39.077 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2090 0 28 22 2140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072196
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9753013
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.614807
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9941-3.29530.29931480.29942771X-RAY DIFFRACTION94
3.2953-3.77180.27281570.24182908X-RAY DIFFRACTION100
3.7718-4.75070.2361410.21582955X-RAY DIFFRACTION100
4.7507-39.08010.2151390.20092974X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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