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万見
- PDB-4cxh: Regulation of the mammalian elongation cycle by 40S subunit rolli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cxh
タイトルRegulation of the mammalian elongation cycle by 40S subunit rolling: a eukaryotic-specific ribosome rearrangement
要素
  • 18S RRNA - H44
  • 18S RRNA - H5-H14
  • 18S RRNA - H8
  • 28S RRNA - H89
  • 28S RRNA - H95
  • 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12
  • ELONGATION FACTOR 1A
  • MESSENGER RNA伝令RNA
  • TRANSFER RNA転移RNA
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / MAMMALIAN 80S RIBOSOME / ELONGATION CYCLE / TRNA SELECTION / EUKARYOTIC TERNARY COMPLEX / ELONGATION FACTOR EEF1A
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / ヒドロキシル化 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency ...Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translation initiation complex formation / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / ヒドロキシル化 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 小胞体 / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translation elongation factor activity / stress granule assembly / small-subunit processome / cytosolic ribosome / maintenance of translational fidelity / ribosomal small subunit biogenesis / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cytosolic small ribosomal subunit / cytoplasmic translation / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / リボソーム / structural constituent of ribosome / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / シナプス / GTP binding / 核小体 / 小胞体 / RNA binding / 核質 / 生体膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain ...Translation elongation factor EF1A, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Ribosomal protein S12/S23 / Ribosomal protein S12/S23 / Small GTP-binding protein domain / Ribosomal protein S12 signature. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
フェニルアラニン / : / : / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA (> 100) / Small ribosomal subunit protein uS12 / Elongation factor 1-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Budkevich, T.V. / Giesebrecht, J. / Behrmann, E. / Loerke, J. / Ramrath, D.J.F. / Mielke, T. / Ismer, J. / Hildebrand, P. / Tung, C.-S. / Nierhaus, K.H. ...Budkevich, T.V. / Giesebrecht, J. / Behrmann, E. / Loerke, J. / Ramrath, D.J.F. / Mielke, T. / Ismer, J. / Hildebrand, P. / Tung, C.-S. / Nierhaus, K.H. / Sanbonmatsu, K.Y. / Spahn, C.M.T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2014
タイトル: Regulation of the mammalian elongation cycle by subunit rolling: a eukaryotic-specific ribosome rearrangement.
著者: Tatyana V Budkevich / Jan Giesebrecht / Elmar Behrmann / Justus Loerke / David J F Ramrath / Thorsten Mielke / Jochen Ismer / Peter W Hildebrand / Chang-Shung Tung / Knud H Nierhaus / Karissa ...著者: Tatyana V Budkevich / Jan Giesebrecht / Elmar Behrmann / Justus Loerke / David J F Ramrath / Thorsten Mielke / Jochen Ismer / Peter W Hildebrand / Chang-Shung Tung / Knud H Nierhaus / Karissa Y Sanbonmatsu / Christian M T Spahn /
要旨: The extent to which bacterial ribosomes and the significantly larger eukaryotic ribosomes share the same mechanisms of ribosomal elongation is unknown. Here, we present subnanometer resolution ...The extent to which bacterial ribosomes and the significantly larger eukaryotic ribosomes share the same mechanisms of ribosomal elongation is unknown. Here, we present subnanometer resolution cryoelectron microscopy maps of the mammalian 80S ribosome in the posttranslocational state and in complex with the eukaryotic eEF1A⋅Val-tRNA⋅GMPPNP ternary complex, revealing significant differences in the elongation mechanism between bacteria and mammals. Surprisingly, and in contrast to bacterial ribosomes, a rotation of the small subunit around its long axis and orthogonal to the well-known intersubunit rotation distinguishes the posttranslocational state from the classical pretranslocational state ribosome. We term this motion "subunit rolling." Correspondingly, a mammalian decoding complex visualized in substates before and after codon recognition reveals structural distinctions from the bacterial system. These findings suggest how codon recognition leads to GTPase activation in the mammalian system and demonstrate that in mammalia subunit rolling occurs during tRNA selection.
履歴
登録2014年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年8月23日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / database_PDB_caveat ...atom_site / database_PDB_caveat / em_3d_fitting / em_software / entity / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _entity.src_method / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2
改定 3.02019年6月26日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_seq_map_depositor_info / struct_conn
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight ..._chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _entity.formula_weight / _pdbx_seq_map_depositor_info.one_letter_code_mod / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "XA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "XA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2624
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2624
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: 18S RRNA - H44
2: 28S RRNA - H89
A: ELONGATION FACTOR 1A
X: 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12
Y: TRANSFER RNA
a: 18S RRNA - H5-H14
b: 18S RRNA - H8
c: 28S RRNA - H95
x: MESSENGER RNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,57910
ポリマ－184,4149
非ポリマー1651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

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RNA鎖 , 7種, 7分子 12Yabcx

#1: RNA鎖 18S RRNA - H44


分子量: 43635.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 36162
#2: RNA鎖 28S RRNA - H89


分子量: 15974.376 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 337381
#5: RNA鎖 TRANSFER RNA / 転移RNA


分子量: 24686.006 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 4338
#6: RNA鎖 18S RRNA - H5-H14


分子量: 15424.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 36162
#7: RNA鎖 18S RRNA - H8


分子量: 5445.253 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 36162
#8: RNA鎖 28S RRNA - H95


分子量: 6140.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: GenBank: 337381
#9: RNA鎖 MESSENGER RNA / 伝令RNA


分子量: 8527.686 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
解説: FOR MODELING MRNA (CHAIN 1, PDB ID CODE 3I8G) WAS USED
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12

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タンパク質 , 2種, 2分子 AX

#3: タンパク質 ELONGATION FACTOR 1A / EF-1-ALPHA / ELONGATION FACTOR TU / EF-TU / ELONGATION FACTOR 1A


分子量: 48734.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: Q9YAV0
#4: タンパク質 40S RIBOSOMAL PROTEIN US12 / / 40S RIBOSOMAL PROTEIN S23


分子量: 15844.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 参照: UniProt: P62266

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非ポリマー , 1種, 1分子

#10: 化合物 ChemComp-PHE / PHENYLALANINE / フェニルアラニン / フェニルアラニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 165.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CODON RECOGNITION - GTPASE ACTIVATION STATE OF MAMMALIAN 80S RIBOSOME
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20 MM HEPES, 5 MM MGCL2, 100 MM NH4CL, 6 MM BETA- MERCAPTOETHANOL, 0.8 MM SPERMIDINE, 0.6 MM SPERMINE
pH: 7.5
詳細: 20 MM HEPES, 5 MM MGCL2, 100 MM NH4CL, 6 MM BETA- MERCAPTOETHANOL, 0.8 MM SPERMIDINE, 0.6 MM SPERMINE
試料濃度: 1.3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 80, INSTRUMENT - FEI VITROBOT MARK II, METHOD- BLOT FOR 2 SEC BEFORE PLUNGING,

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2008年9月22日 / 詳細: MINIMAL DOSE SYSTEM
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 倍率（補正後）: 65520 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 230
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3SPARX３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: DEFOCUS GROUP
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MULTI-REFERENCE TEMPLATE MATCHING / 解像度: 8.9 Å / 粒子像の数: 52686 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.26 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.26 Å / 倍率補正: CROSS- -CORRELATION WITH KNOWN STRUCTURE
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD -2624. (DEPOSITION ID: 12412).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--RIGID BODY
精密化最高解像度: 8.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 8.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4319 7940 11 0 12270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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