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- PDB-4csm: YEAST CHORISMATE MUTASE + TYR + ENDOOXABICYCLIC INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4csm
タイトルYEAST CHORISMATE MUTASE + TYR + ENDOOXABICYCLIC INHIBITOR
要素CHORISMATE MUTASE
キーワードCOMPLEX (ISOMERASE/PEPTIDE) / CHORISMATE PYRUVATE MUTASE / ALLOSTERIC PROTEIN (アロステリック効果) / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) / TRANSITION STATE ANALOG / COMPLEX (ISOMERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tryptophan binding / L-tyrosine binding / tyrosine biosynthetic process / chorismate metabolic process / chorismate mutase / chorismate mutase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Chorismate Mutase, subunit A / Chorismate mutase, AroQ class superfamily, eukaryotic / Chorismate mutase, AroQ class, eukaryotic type / Chorismate mutase domain profile. / Chorismate mutase, AroQ class superfamily, eukaryotic / Chorismate mutase type II superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TSA / チロシン / Chorismate mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Straeter, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: Mechanisms of catalysis and allosteric regulation of yeast chorismate mutase from crystal structures.
著者: Strater, N. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the T State of Allosteric Yeast Chorismate Mutase and Comparison with the R State
著者: Strater, N. / Hakansson, K. / Schnappauf, G. / Braus, G. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1995
タイトル: Location of the Active Site of Allosteric Chorismate Mutase from Saccharomyces Cerevisiae, and Comments on the Catalytic and Regulatory Mechanisms
著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of Allosteric Chorismate Mutase at 2.2-A Resolution
著者: Xue, Y. / Lipscomb, W.N. / Graf, R. / Schnappauf, G. / Braus, G.
履歴
登録1997年7月14日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHORISMATE MUTASE
B: CHORISMATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3976
ポリマ－59,5782
非ポリマー8194
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CHORISMATE MUTASE
ヘテロ分子

B: CHORISMATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3976
ポリマ－59,5782
非ポリマー8194
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4870 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area22210 Å2
手法PISA
3
A: CHORISMATE MUTASE
ヘテロ分子

A: CHORISMATE MUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,3976
ポリマ－59,5782
非ポリマー8194
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_555-x+2/3,-x+y+1/3,-z+1/31
Buried area4800 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area22040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.500, 205.500, 131.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS TWO SUBUNITS OF THE PROTEIN. THE SUBUNITS WERE REFINED USING RESTRAINTS. THE TWO SUBUNITS BELONG TO DIFFERENT DIMERS.

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要素

#1: タンパク質 CHORISMATE MUTASE / / CHORISMATE PYRUVATE MUTASE


分子量: 29789.172 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: RH1242 / プラスミド: PME605 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株 (発現宿主): RH1242 / 参照: UniProt: P32178, chorismate mutase
#2: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3 / 詳細: TYROSINE BOUND TO REGULATORY SITE
#3: 化合物 ChemComp-TSA / 8-HYDROXY-2-OXA-BICYCLO[3.3.1]NON-6-ENE-3,5-DICARBOXYLIC ACID / (1R,5S)-2-オキサ-8β-ヒドロキシビシクロ[3.3.1]ノナ-6-エン-3α,5-ジカルボン酸


分子量: 228.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H12O6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.49 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 9
詳細: HANGING DROP, 32 % (W/V) PEG MONOMETHYLETHER 500, 4 MM DTT, 0.1 M TRIS PH 9.0, 0.1 M SODIUM CHLORIDE, 2 MM TYROSINE, 3 MM INHIBITOR, 10 MG/ML PROTEIN, vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlprotein1drop
23 mMendo-oxabicyclic inhibitor1drop
332 %(w/v)mPEG5501reservoir
44 mMdithiothreitol1reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir
60.1 Msodium chloride1reservoir
72 mMtyrosine1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 123 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ELLIOTT GX-13 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年3月12日 / 詳細: SUPPER DOUBLE-MIRROR, NI-COATED
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 25765 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.084
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.291 / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 64883
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.8 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CSM

1csm


解像度: 2.8→15 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 -8 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 22397 --
原子変位パラメータBiso mean: 40.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4144 0 58 0 4202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d18.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.93 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.36 -8 %
Rwork0.287 2090 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg18.6
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.6
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.9 Å / Rfactor obs: 0.287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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