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- PDB-4crn: Cryo-EM of a pretermination complex with eRF1 and eRF3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4crn
タイトルCryo-EM of a pretermination complex with eRF1 and eRF3
要素
  • ERF1 IN RIBOSOME-BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEXEukaryotic translation termination factor 1
  • ERF3 IN RIBOSOME BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEXGSPT1
キーワードTRANSLATION (翻訳 (生物学)) / TERMINATION / CRYO-EM (低温電子顕微鏡法)
機能・相同性
機能・相同性情報


Eukaryotic Translation Termination / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / sequence-specific mRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) ...Eukaryotic Translation Termination / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / translation release factor activity, codon specific / sequence-specific mRNA binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic stress granule / 翻訳 (生物学) / GTPase activity / mRNA binding / GTP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 ...Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosomal protein L30e-like / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Eukaryotic peptide chain release factor GTP-binding subunit / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.1 Å
データ登録者Preis, A. / Heuer, A. / Barrio-Garcia, C. / Hauser, A. / Eyler, D. / Berninghausen, O. / Green, R. / Becker, T. / Beckmann, R.
引用ジャーナル: Cell Rep / : 2014
タイトル: Cryoelectron microscopic structures of eukaryotic translation termination complexes containing eRF1-eRF3 or eRF1-ABCE1.
著者: Anne Preis / Andre Heuer / Clara Barrio-Garcia / Andreas Hauser / Daniel E Eyler / Otto Berninghausen / Rachel Green / Thomas Becker / Roland Beckmann /
要旨: Termination and ribosome recycling are essential processes in translation. In eukaryotes, a stop codon in the ribosomal A site is decoded by a ternary complex consisting of release factors eRF1 and ...Termination and ribosome recycling are essential processes in translation. In eukaryotes, a stop codon in the ribosomal A site is decoded by a ternary complex consisting of release factors eRF1 and guanosine triphosphate (GTP)-bound eRF3. After GTP hydrolysis, eRF3 dissociates, and ABCE1 can bind to eRF1-loaded ribosomes to stimulate peptide release and ribosomal subunit dissociation. Here, we present cryoelectron microscopic (cryo-EM) structures of a pretermination complex containing eRF1-eRF3 and a termination/prerecycling complex containing eRF1-ABCE1. eRF1 undergoes drastic conformational changes: its central domain harboring the catalytically important GGQ loop is either packed against eRF3 or swung toward the peptidyl transferase center when bound to ABCE1. Additionally, in complex with eRF3, the N-terminal domain of eRF1 positions the conserved NIKS motif proximal to the stop codon, supporting its suggested role in decoding, yet it appears to be delocalized in the presence of ABCE1. These results suggest that stop codon decoding and peptide release can be uncoupled during termination.
履歴
登録2014年2月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Structure summary
改定 1.22017年8月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_image_scans / em_software / Item: _em_software.image_processing_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "PB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "PB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "PC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2597
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  • マップデータ: EMDB-2597
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: ERF3 IN RIBOSOME BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEX
X: ERF1 IN RIBOSOME-BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3963
ポリマ-96,8732
非ポリマー5221
0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ERF3 IN RIBOSOME BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEX / GSPT1


分子量: 47840.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FOR CHAIN P (ERF3) THE FIRST 254 AMINO ACIDS ARE MISSING.
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTYB2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P05453
#2: タンパク質 ERF1 IN RIBOSOME-BOUND ERF1-ERF3-GDPNP COMPLEX / Eukaryotic translation termination factor 1


分子量: 49032.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FOR CHAIN X THE LAST 25 AMINO ACIDS (416-440) ARE MISSING
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PTYB2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P12385
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p / 5'-Guanylyl imidodiphosphate


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
配列の詳細THE FIRST 254 AMINO ACIDS FOR THE N-TERMINAL DOMAIN ARE MISSING IN THE MODEL THE LAST AMINO ACIDS ...THE FIRST 254 AMINO ACIDS FOR THE N-TERMINAL DOMAIN ARE MISSING IN THE MODEL THE LAST AMINO ACIDS (RESIDUES 416-440) ARE MISSING IN THE MODEL

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: CMV-STALLED WHEAT GERM 80S-RNC BOUND TO ERF1 AND ABCE1-ADPNP
タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE, VITROBOT MARK 4

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2013年2月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(補正後): 147136 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 0.02 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Cootモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3STARFISH粒子像選択
4SPIDER3次元再構成
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 9.1 Å / 粒子像の数: 39309
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2597 (DEPOSITION ID: 12368).
対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 9.1 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6661 0 32 0 6693

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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