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- PDB-4ck7: Pseudo-atomic model of microtubule-bound human kinesin-5 motor do... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ck7
タイトルPseudo-atomic model of microtubule-bound human kinesin-5 motor domain in presence of adp.alfx (NECK-LINKER IN ITS DISCONNECTED CONFORMATION, based on cryo-electron microscopy experiment
要素
  • KINESIN-LIKE PROTEIN KIF11KIF11
  • TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
  • TUBULIN BETA-2B CHAIN
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / KINESINS / MICROTUBULES (微小管) / MITOSIS (有糸分裂) / MECHANOCHEMISTRY
機能・相同性
機能・相同性情報


spindle elongation / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic centrosome separation / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule motor activity / spindle organization ...spindle elongation / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / regulation of mitotic centrosome separation / mitotic centrosome separation / positive regulation of axon guidance / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / microtubule motor activity / spindle organization / microtubule-based movement / mitotic spindle assembly / microtubule-based process / MHC class II antigen presentation / mitotic spindle organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / structural constituent of cytoskeleton / spindle / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton organization / 紡錘体 / microtubule cytoskeleton / mitotic cell cycle / nervous system development / microtubule binding / 微小管 / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / 細胞分裂 / GTPase activity / GTP binding / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain ...Kinesin-associated microtubule-binding domain / Kinesin-associated microtubule-binding / : / : / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / チューブリン / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / フッ化アルミニウム / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / グアノシン三リン酸 / パクリタキセル / KIF11 / Tubulin alpha-1D chain / Tubulin beta-2B chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
BOS TAURUS (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.2 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C
データ登録者Goulet, A. / Major, J. / Jun, Y. / Gross, S. / Rosenfeld, S. / Moores, C.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2014
タイトル: Comprehensive structural model of the mechanochemical cycle of a mitotic motor highlights molecular adaptations in the kinesin family.
著者: Adeline Goulet / Jennifer Major / Yonggun Jun / Steven P Gross / Steven S Rosenfeld / Carolyn A Moores /
要旨: Kinesins are responsible for a wide variety of microtubule-based, ATP-dependent functions. Their motor domain drives these activities, but the molecular adaptations that specify these diverse and ...Kinesins are responsible for a wide variety of microtubule-based, ATP-dependent functions. Their motor domain drives these activities, but the molecular adaptations that specify these diverse and essential cellular activities are poorly understood. It has been assumed that the first identified kinesin--the transport motor kinesin-1--is the mechanistic paradigm for the entire superfamily, but accumulating evidence suggests otherwise. To address the deficits in our understanding of the molecular basis of functional divergence within the kinesin superfamily, we studied kinesin-5s, which are essential mitotic motors whose inhibition blocks cell division. Using cryo-electron microscopy and determination of structure at subnanometer resolution, we have visualized conformations of microtubule-bound human kinesin-5 motor domain at successive steps in its ATPase cycle. After ATP hydrolysis, nucleotide-dependent conformational changes in the active site are allosterically propagated into rotations of the motor domain and uncurling of the drug-binding loop L5. In addition, the mechanical neck-linker element that is crucial for motor stepping undergoes discrete, ordered displacements. We also observed large reorientations of the motor N terminus that indicate its importance for kinesin-5 function through control of neck-linker conformation. A kinesin-5 mutant lacking this N terminus is enzymatically active, and ATP-dependent neck-linker movement and motility are defective, although not ablated. All these aspects of kinesin-5 mechanochemistry are distinct from kinesin-1. Our findings directly demonstrate the regulatory role of the kinesin-5 N terminus in collaboration with the motor's structured neck-linker and highlight the multiple adaptations within kinesin motor domains that tune their mechanochemistries according to distinct functional requirements.
履歴
登録2013年12月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月19日Group: Database references
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: em_3d_fitting / em_software
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id ..._em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2533
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TUBULIN ALPHA-1D CHAIN
B: TUBULIN BETA-2B CHAIN
C: KINESIN-LIKE PROTEIN KIF11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,19710
ポリマ－141,8173
非ポリマー2,3807
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS

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要素

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タンパク質 , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 TUBULIN ALPHA-1D CHAIN / ALPHA TUBULIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 50236.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN脳 / 参照: UniProt: Q2HJ86
#2: タンパク質 TUBULIN BETA-2B CHAIN / BETA TUBULIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 49907.770 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: BRAIN脳 / 参照: UniProt: Q6B856
#3: タンパク質 KINESIN-LIKE PROTEIN KIF11 / KIF11 / KINESIN-LIKE PROTEIN 1 / KINESIN-LIKE SPINDLE PROTEIN HKSP / KINESIN-RELATED MOTOR PROTEIN EG5 / ...KINESIN-LIKE PROTEIN 1 / KINESIN-LIKE SPINDLE PROTEIN HKSP / KINESIN-RELATED MOTOR PROTEIN EG5 / THYROID RECEPTOR-INTERACTING PROTEIN 5 / TR-INTERACTING PROTEIN 5 / TRIP-5 / KINESIN-5 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 41673.105 Da / 分子数: 1 / Fragment: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 1-367 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P52732

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非ポリマー , 6種, 7分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / グアノシン三リン酸


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL / パクリタキセル / パクリタキセル


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#8: 化合物 ChemComp-AF3 / ALUMINUM FLUORIDE / トリフルオロアルミニウム / フッ化アルミニウム


分子量: 83.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF3
#9: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

配列の詳細CYS-LITE MUTANT CONTAINING THE SUBSTITUTION T126C

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MICROTUBULE-BOUND HUMAN KINESIN-5 MOTOR DOMAIN / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 80 MM PIPES 5 MM MGCL2 1 MM EGTA 1 MM TCEP / pH: 6.8 / 詳細: 80 MM PIPES 5 MM MGCL2 1 MM EGTA 1 MM TCEP
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2011年3月10日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 50000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 90 K
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 125

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Flex-EMモデルフィッティング
2UCSF Chimeraモデルフィッティング
3FREALIGN３次元再構成
4SPIDER３次元再構成
CTF補正詳細: FREALIGN
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 9.2 Å / 粒子像の数: 10692
詳細: THE N-TERMINAL SEQUENCE WAS MODELLED USING MODELLER. THE DISCONNECTED CONFORMATION OF THE NECK-LINKER WAS CALCULATED USING A CONJUGATE-GRADIENT ENERGY MINIMIZATION. SUBMISSION BASED ON ...詳細: THE N-TERMINAL SEQUENCE WAS MODELLED USING MODELLER. THE DISCONNECTED CONFORMATION OF THE NECK-LINKER WAS CALCULATED USING A CONJUGATE-GRADIENT ENERGY MINIMIZATION. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2533. (DEPOSITION ID: 12198).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13HQD

3hqd

1
21JFF

1jff

1
精密化最高解像度: 9.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 9.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1199 0 155 0 1354

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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