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- PDB-4bhw: Structural basis for autoinhibition of the acetyltransferase acti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bhw
タイトルStructural basis for autoinhibition of the acetyltransferase activity of p300
要素HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / BROMODOMAIN (ブロモドメイン) / PHD DOMAIN / RING DOMAIN / HAT DOMAIN / ENHANCEOSOME
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / protein propionyltransferase activity / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / 水泳 / peptide butyryltransferase activity ...behavioral defense response / protein propionyltransferase activity / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / 水泳 / peptide butyryltransferase activity / histone H2B acetyltransferase activity / 走性 / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / peptidyl-lysine acetylation / histone H3 acetyltransferase activity / histone H4 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / internal peptidyl-lysine acetylation / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / acetylation-dependent protein binding / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / Polo-like kinase mediated events / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / regulation of androgen receptor signaling pathway / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / positive regulation by host of viral transcription / regulation of mitochondrion organization / face morphogenesis / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / TRAF6 mediated IRF7 activation / platelet formation / megakaryocyte development / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / nuclear androgen receptor binding / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / regulation of tubulin deacetylation / macrophage derived foam cell differentiation / FOXO-mediated transcription of cell death genes / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / internal protein amino acid acetylation / STAT family protein binding / acyltransferase activity / protein acetylation / fat cell differentiation / Formation of paraxial mesoderm / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Zygotic genome activation (ZGA) / acetyltransferase activity / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / cellular response to nutrient levels / RUNX3 regulates p14-ARF / NF-kappaB binding / histone acetyltransferase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / Attenuation phase / negative regulation of protein-containing complex assembly / canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of gluconeogenesis / somitogenesis / pre-mRNA intronic binding / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / regulation of cellular response to heat / skeletal muscle tissue development / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / positive regulation of TORC1 signaling / RORA activates gene expression / CD209 (DC-SIGN) signaling / negative regulation of autophagy / B cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / SUMOylation of transcription cofactors / regulation of signal transduction by p53 class mediator / regulation of autophagy / transcription coregulator binding
類似検索 - 分子機能
CREB-binding protein/p300 RING domain / Cysteine Rich Protein / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP ...CREB-binding protein/p300 RING domain / Cysteine Rich Protein / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / リボン / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-01K / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.799 Å
データ登録者Delvecchio, M. / Gaucher, J. / Aguilar-Gurrieri, C. / Ortega, E. / Panne, D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structure of the P300 Catalytic Core and Implications for Chromatin Targeting and Hat Regulation
著者: Delvecchio, M. / Gaucher, J. / Aguilar-Gurrieri, C. / Ortega, E. / Panne, D.
履歴
登録2013年4月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月21日Group: Database references
改定 1.22013年9月18日Group: Database references
改定 2.02019年4月3日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: atom_site / entity_src_gen ...atom_site / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _atom_site.occupancy / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300
B: HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,65311
ポリマ－134,2052
非ポリマー2,4479
水1,47782
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1410 Å2
ΔGint-116.4 kcal/mol
Surface area57350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)153.051, 92.894, 123.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.43, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2043-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9561, -0.0444, 0.2895), (-0.043, -0.999, -0.0112), (0.2897, -0.0018, -0.9571)
ベクター: -11.5577, -36.5049, 72.0321)

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要素

#1: タンパク質 HISTONE ACETYLTRANSFERASE P300 / P300 HAT / E1A-ASSOCIATED PROTEIN P300


分子量: 67102.695 Da / 分子数: 2 / 断片: P300 CORE, RESIDUES 1043-1519,1581-1666 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q09472, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-01K / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-4-hydroxy-3-(phosphonooxy)tetrahydrofuran-2-yl]methyl (3R,20R)-20-carbamoyl-3-hydroxy-2,2-dimethyl-4,8,14,22-tetraoxo-12-thia-5,9,15,21-tetraazatricos-1-yl dihydrogen diphosphate / Lysine-COENZYME A derivative


分子量: 994.794 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H53N10O19P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 82 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 100 MM HEPES, PH 7.5, 20% PEG3350, 0.2M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.282
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.282 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 80344 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.7.3_928)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRY 3BIY

3biy


解像度: 2.799→46.62 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.2 / 位相誤差: 25.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2441 4056 5.1 %
Rwork0.2077 --
obs0.2096 80344 97.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 27.313 Å2 / ksol: 0.274 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.097 Å20 Å21.3803 Å2
2--8.8622 Å2-0 Å2
3----6.7652 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.799→46.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9177 0 135 82 9394
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069595
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10213011
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5473626
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.2331349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031678
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7989-2.83180.3422980.34182063X-RAY DIFFRACTION77
2.8318-2.86630.37341380.34512635X-RAY DIFFRACTION97
2.8663-2.90260.37131380.29482570X-RAY DIFFRACTION94
2.9026-2.94080.2641170.29592598X-RAY DIFFRACTION98
2.9408-2.9810.3721440.28752677X-RAY DIFFRACTION95
2.981-3.02360.32511560.2852535X-RAY DIFFRACTION96
3.0236-3.06880.3581320.28162582X-RAY DIFFRACTION96
3.0688-3.11670.29431180.26822603X-RAY DIFFRACTION95
3.1167-3.16780.31731630.26832612X-RAY DIFFRACTION97
3.1678-3.22240.26651340.25592589X-RAY DIFFRACTION95
3.2224-3.2810.26741360.2652599X-RAY DIFFRACTION97
3.281-3.34410.31531470.26622602X-RAY DIFFRACTION96
3.3441-3.41230.30981610.24242615X-RAY DIFFRACTION98
3.4123-3.48650.32141320.25842588X-RAY DIFFRACTION96
3.4865-3.56750.25991570.23272656X-RAY DIFFRACTION97
3.5675-3.65670.27121280.22582676X-RAY DIFFRACTION98
3.6567-3.75560.24881300.21612675X-RAY DIFFRACTION97
3.7556-3.8660.21741320.19792725X-RAY DIFFRACTION99
3.866-3.99070.21291500.19552607X-RAY DIFFRACTION99
3.9907-4.13330.24251690.17772696X-RAY DIFFRACTION100
4.1333-4.29870.18491440.16992709X-RAY DIFFRACTION100
4.2987-4.49420.23051420.14882726X-RAY DIFFRACTION100
4.4942-4.73090.17311280.16052711X-RAY DIFFRACTION100
4.7309-5.0270.19061370.17472684X-RAY DIFFRACTION100
5.027-5.41460.25291330.2022708X-RAY DIFFRACTION100
5.4146-5.95850.23691410.20432780X-RAY DIFFRACTION100
5.9585-6.81840.27121750.20952651X-RAY DIFFRACTION100
6.8184-8.58170.18681320.1652707X-RAY DIFFRACTION100
8.5817-46.62620.18311440.16432709X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5198-0.31990.08650.157-0.0280.4836-0.0530.11130.146-0.3445-0.19290.0241-0.2472-0.6902-0.32320.83460.433-0.07150.98010.09240.5263-48.43615.90325.5646
20.38290.0590.0107-0.045-0.16950.2091-0.07410.4210.0420.0001-0.33010.48950.5507-0.2928-0.06590.8275-0.03490.20010.423-0.02460.6089-59.2603-11.664554.3268
30.28270.3559-0.36691.4117-0.66231.19070.08280.00490.0416-0.0534-0.11610.01420.0784-0.0828-0.06760.0838-0.0005-0.03510.21850.00840.283-27.9293-19.640856.9861
40.30930.11740.4380.37570.21230.85890.2988-0.06840.24340.0422-0.36420.02840.0273-0.83770.03160.13370.16630.0410.3670.05620.5324-34.573-3.638354.6135
50.26890.1296-0.09930.1263-0.21180.2524-0.05820.1854-0.11960.0096-0.11920.13270.505-0.676-0.00021.0021-0.31970.08650.9396-0.0120.5819-50.7295-40.745133.3945
60.0865-0.05780.0876-0.1115-0.0801-0.01240.0811-0.07330.1621-0.1325-0.37790.4224-0.2653-0.1807-0.00011.17870.1276-0.15430.7152-0.06680.72-53.6166-23.86942.6811
7-0.09-0.0034-0.10611.2243-0.22741.33910.00890.011-0.0214-0.1921-0.1387-0.15250.13630.1011-0.00160.44010.10370.06670.34720.05910.3209-20.9561-17.977910.6488
80.24620.1040.090.5034-0.31520.33690.12670.11240.0203-0.2481-0.1631-0.05940.1301-0.111200.70650.06740.07980.4587-0.01240.4052-23.511-17.82015.8442
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 1046:1179)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 1180:1243)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 1244:1621)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 1622:1664)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 1046:1179)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 1180:1243)
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESSEQ 1244:1520)
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESSEQ 1521:1664)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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