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- PDB-4b69: A. fumigatus ornithine hydroxylase (SidA) bound to ornithine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b69
タイトルA. fumigatus ornithine hydroxylase (SidA) bound to ornithine
要素L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / SIDEROPHORE (シデロホア) / FLAVIN
機能・相同性
機能・相同性情報


L-ornithine N5-monooxygenase [NAD(P)H] / ferrichrome biosynthetic process / ornithine N5-monooxygenase activity / siderophore-dependent iron import into cell / ergosterol biosynthetic process / cellular response to iron ion starvation / N,N-dimethylaniline monooxygenase activity / siderophore biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / NADP+ binding ...L-ornithine N5-monooxygenase [NAD(P)H] / ferrichrome biosynthetic process / ornithine N5-monooxygenase activity / siderophore-dependent iron import into cell / ergosterol biosynthetic process / cellular response to iron ion starvation / N,N-dimethylaniline monooxygenase activity / siderophore biosynthetic process / secondary metabolite biosynthetic process / NADP+ binding / monooxygenase activity / intracellular iron ion homeostasis / iron ion binding
類似検索 - 分子機能
L-lysine 6-monooxygenase/L-ornithine 5-monooxygenase / L-lysine 6-monooxygenase/L-ornithine 5-monooxygenase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
フラビンアデニンジヌクレオチド / オルニチン / L-ornithine N(5)-monooxygenase / L-ornithine N(5)-monooxygenase
類似検索 - 構成要素
生物種ASPERGILLUS FUMIGATUS (アスペルギルス・フミガーツス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Franceschini, S. / Fedkenheuer, M. / Vogelaar, N.J. / Robinson, H.H. / Sobrado, P. / Mattevi, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2012
タイトル: Structural Insight Into the Mechanism of Oxygen Activation and Substrate Selectivity of Flavin-Dependent N-Hydroxylating Monooxygenases.
著者: Franceschini, S. / Fedkenheuer, M. / Vogelaar, N.J. / Robinson, H.H. / Sobrado, P. / Mattevi, A.
履歴
登録2012年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月25日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,2507
ポリマ－56,9601
非ポリマー1,2906
水2,234124
1
A: L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
ヘテロ分子

A: L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)232,99928
ポリマ－227,8394
非ポリマー5,16024
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_545x,-y-1,-z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation3_455-x-1,y,-z1
Buried area21500 Å2
ΔGint-183.6 kcal/mol
Surface area72390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.237, 84.471, 145.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2032-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 L-ORNITHINE N5 MONOOXYGENASE / / L-ORNITHINE N5-OXYGENASE


分子量: 56959.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ASPERGILLUS FUMIGATUS (アスペルギルス・フミガーツス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q5SE95, UniProt: E9QYP0*PLUS

-
非ポリマー , 5種, 130分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-ORN / L-ornithine / オルニチン / オルニチン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: HANGING DROP VAPOR DIFFUSION METHOD, WITH A RESERVOIR SOLUTION CONTAINING; 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES, 2% DIOXANE, PH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / タイプ: LNLS / 波長: 1
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 21523 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.4 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0119精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4B63

4b63


解像度: 2.3→42.24 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 12.533 / SU ML: 0.17 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.417 / ESU R Free: 0.268 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2682 1102 5.1 %RANDOM
Rwork0.21735 ---
obs0.22001 20410 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.924 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 85 124 3705
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0193674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.91.9794991
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2795451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.07923.353167
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.65515599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7741531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0570.2554
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0212789
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.364 73 -
Rwork0.304 1378 -
obs--99.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.71120.81872.40591.56780.72421.5688-0.0107-0.0880.13860.10330.0206-0.1248-0.05030.0996-0.00980.0246-0.02990.01440.1119-0.02280.4738-20.255-30.33930.515
22.13591.00121.4581.56970.99214.0742-0.040.03630.11770.02850.0436-0.2351-0.420.2114-0.00360.0938-0.01920.04490.13150.02080.5558-20.725-19.151-2.725
33.05592.76684.29022.5063.88576.0285-0.10840.21990.0477-0.05870.14550.0126-0.09050.33-0.03720.1550.06820.11750.3020.05680.968-14.787-44.55414.462
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 213
2X-RAY DIFFRACTION1A408 - 455
3X-RAY DIFFRACTION1A464 - 489
4X-RAY DIFFRACTION2A214 - 284
5X-RAY DIFFRACTION2A324 - 407
6X-RAY DIFFRACTION3A287 - 323
7X-RAY DIFFRACTION3A457 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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