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- PDB-4atw: The crystal structure of Arabinofuranosidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4atw
タイトルThe crystal structure of Arabinofuranosidase
要素ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / TAF / ARABINOFURANOSIDASE / THERMOSTABLE (耐熱性)
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arabinose metabolic process / alpha-L-arabinofuranosidase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Alpha-L-arabinofuranosidase, C-terminal / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminal domain / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminus / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like ...Alpha-L-arabinofuranosidase, C-terminal / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminal domain / Alpha-L-arabinofuranosidase C-terminus / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / グリコシダーゼ / Glycoside hydrolase superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Alpha-L-arabinofuranosidase / Alpha-L-arabinofuranosidase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA MSB8 (テルモトガ・マリティマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Dumbrepatil, A. / Song, H.-N. / Jung, T.-Y. / Kim, T.-J. / Woo, E.-J.
引用ジャーナル: J.Microbiol.Biotech. / 年: 2012
タイトル: Structural Analysis of Alpha-L-Arabinofuranosidase from Thermotoga Maritima Reveals Characteristics for Thermostability and Substrate Specificity.
著者: Dumbrepatil, A. / Park, J. / Jung, T.-Y. / Song, H.-N. / Jang, M. / Han, N.S. / Kim, T.-J. / Woo, E.-J.
履歴
登録2012年5月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月9日Group: Database references
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
B: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
C: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
D: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
E: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN
F: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,5966
ポリマ－330,5966
非ポリマー00
水0
1
A: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,0991
ポリマ－55,0991
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.710, 161.538, 112.602
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.30, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE DOMAIN PROTEIN / ALPHA-L-ARABINOFURANOSIDASE


分子量: 55099.293 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 2-482 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA MSB8 (テルモトガ・マリティマ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / Variant (発現宿主): MC1061
参照: UniProt: G4FHJ5, UniProt: Q9WYB7*PLUS, non-reducing end alpha-L-arabinofuranosidase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.09 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 0.1 M SODIUM CACODYLATE (PH 6.5), 0.2 M MAGNESIUM ACEATE

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6C1 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→29.94 Å / Num. obs: 60127 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14.28
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.45 / % possible all: 93.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→29.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 98388.92 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 4430 7.4 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 60127 84.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 15.4997 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.32 Å20 Å2-1.3 Å2
2---7.62 Å20 Å2
3---13.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.55 Å0.34 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.75 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→29.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23256 0 0 0 23256
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it6.411.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it9.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it9.332
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it12.372.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.414 285 3 %
Rwork0.334 9196 -
obs--80.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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