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万見
- PDB-4a7h: Structure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a7h
タイトルStructure of the Actin-Tropomyosin-Myosin Complex (rigor ATM 2)
要素
  • ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
  • MYOSIN IE HEAVY CHAIN
  • TROPOMYOSIN 1-ALPHA CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN/HYDROLASE (構造) / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE COMPLEX (構造) / STRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / CYTOSKELETON (細胞骨格) / CONTRACTILE FILAMENT / MOTOR ACTIVITY / MYOSIN BINDING (ミオシン) / ACTIN BINDING (アクチン) / ATP CATABOLIC PROCESS / RIGOR STATE
機能・相同性
機能・相同性情報


macropinocytic cup membrane / pseudopodium membrane / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / chemotaxis to cAMP / macropinocytic cup / leading edge membrane / vesicle transport along actin filament / early phagosome / myosin complex ...macropinocytic cup membrane / pseudopodium membrane / actin wave / macropinocytic cup cytoskeleton / chemotaxis to cAMP / macropinocytic cup / leading edge membrane / vesicle transport along actin filament / early phagosome / myosin complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / phagocytic cup / phagocytosis, engulfment / tropomyosin binding / myosin heavy chain binding / mesenchyme migration / troponin I binding / actin filament bundle / cell leading edge / filamentous actin / 仮足 / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / actin filament bundle assembly / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / 食作用 / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament organization / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / actin binding / vesicle / calmodulin binding / hydrolase activity / protein heterodimerization activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポミオシン / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain ...Class I myosin tail homology domain / Class I myosin, motor domain / Unconventional myosin tail, actin- and lipid-binding / Class I myosin tail homology (TH1) domain profile. / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポミオシン / IQ calmodulin-binding motif / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Kinesin motor domain superfamily / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha skeletal muscle / Myosin IE heavy chain
類似検索 - 構成要素
生物種ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ)
DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Behrmann, E. / Mueller, M. / Penczek, P.A. / Mannherz, H.G. / Manstein, D.J. / Raunser, S.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2012
タイトル: Structure of the rigor actin-tropomyosin-myosin complex.
著者: Elmar Behrmann / Mirco Müller / Pawel A Penczek / Hans Georg Mannherz / Dietmar J Manstein / Stefan Raunser /
要旨: Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions ...Regulation of myosin and filamentous actin interaction by tropomyosin is a central feature of contractile events in muscle and nonmuscle cells. However, little is known about molecular interactions within the complex and the trajectory of tropomyosin movement between its "open" and "closed" positions on the actin filament. Here, we report the 8 Å resolution structure of the rigor (nucleotide-free) actin-tropomyosin-myosin complex determined by cryo-electron microscopy. The pseudoatomic model of the complex, obtained from fitting crystal structures into the map, defines the large interface involving two adjacent actin monomers and one tropomyosin pseudorepeat per myosin contact. Severe forms of hereditary myopathies are linked to mutations that critically perturb this interface. Myosin binding results in a 23 Å shift of tropomyosin along actin. Complex domain motions occur in myosin, but not in actin. Based on our results, we propose a structural model for the tropomyosin-dependent modulation of myosin binding to actin.
履歴
登録2011年11月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1988
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1988
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
B: TROPOMYOSIN 1-ALPHA CHAIN
C: MYOSIN IE HEAVY CHAIN
D: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
E: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
F: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
G: ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE
H: TROPOMYOSIN 1-ALPHA CHAIN
I: MYOSIN IE HEAVY CHAIN
J: MYOSIN IE HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)480,95220
ポリマ－478,61510
非ポリマー2,33610
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
ACTIN, ALPHA SKELETAL MUSCLE / / F-ACTIN / ALPHA-ACTIN-1


分子量: 41875.633 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 器官: SARCOPLASM筋形質 / 組織: SKELETAL MUSCLE骨格筋 / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質 TROPOMYOSIN 1-ALPHA CHAIN


分子量: 15807.628 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 98-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ORYCTOLAGUS CUNICULUS (ウサギ) / 組織: GIZZARD / プラスミド: PJC20 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P58772
#3: タンパク質 MYOSIN IE HEAVY CHAIN / MYOE


分子量: 79207.305 Da / 分子数: 3 / Fragment: RESIDUES 1-697 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
株: AX2 / プラスミド: PDXA-3H
発現宿主: DICTYOSTELIUM DISCOIDEUM (キイロタマホコリカビ)
参照: UniProt: Q03479, EC: 3.6.4.1
#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 334 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, SER 334 TO GLU ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 334 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN I, SER 334 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN J, SER 334 TO GLU
配列の詳細SEQUENCE IS NOT BASED ON THE EXPERIMENTAL PROTEIN AS NO FULL-LENGTH TROPOMYOSIN STRUCTURES WERE ...SEQUENCE IS NOT BASED ON THE EXPERIMENTAL PROTEIN AS NO FULL-LENGTH TROPOMYOSIN STRUCTURES WERE AVAILABLE, BUT ON A MODEL OBTAINED FROM MD SIMULATIONS DESCRIBED IN LI, X. E. ET AL. TROPOMYOSIN POSITION ON F-ACTIN REVEALED BY EM RECONSTRUCTION AND COMPUTATIONAL CHEMISTRY. BIOPHYS J 100, 1005-1013, (2011) SEQUENCE AS DESCRIBED BY KOLLMAR, M., DURRWANG, U., KLICHE, W., MANSTEIN, D. J. & KULL, F. J. CRYSTAL STRUCTURE OF THE MOTOR DOMAIN OF A CLASS-I MYOSIN. EMBO J 21, 2517-2525, (2002).

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: F-ACTIN-MYO1E-TROPOMYOSIN COMPLEX (CONFORMATION 2) / タイプ: COMPLEX / 詳細: CMOS IMAGE FRAMES SELECTED BY POWER SPECTRUM
緩衝液名称: 5MM TRIS, 100MM KCL, 2MM MGCL2, 50MM GLUTAMINE, 50MM ARGININ
pH: 7.2
詳細: 5MM TRIS, 100MM KCL, 2MM MGCL2, 50MM GLUTAMINE, 50MM ARGININ
試料濃度: 0.01 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE
詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 101, INSTRUMENT- GATAN CRYOPLUNGE 3, METHOD- MANUAL BLOTTING FOR APPROXIMATELY 15 SECONDS,

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: JEOL 3200FSC
詳細: BEST 836 MICROGRAPHS WERE SELECTED FROM OVER 3000 AQUIRED IMAGES
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 80000 X / 倍率（補正後）: 169644 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 750 nm / Cs: 4.1 mm
試料ホルダ温度: 77 K
撮影電子線照射量: 1.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F816 (8k x 8k)
画像スキャンデジタル画像の数: 836
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1DireXモデルフィッティング
2SPARX３次元再構成
CTF補正詳細: EACH PARTICLE
3次元再構成手法: IHRSR / 解像度: 7.8 Å / 粒子像の数: 9650 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.84 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.84 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-1988 (DEPOSITION ID: 10379).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--GEOMETRY-BASED CONFORMATIONAL SAMPLING USING DEFORMABLE ELASTIC NETWORK (DEN) APPROACH REFINEMENT PROTOCOL--EM
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-ID
13MFP

3mfp

1
21LKX

1lkx

1
精密化最高解像度: 7.8 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 7.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数33360 0 140 0 33500

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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