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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4a4i | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the human Lin28b cold shock domain | ||||||
要素 | PROTEIN LIN-28 HOMOLOG B | ||||||
キーワード | RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of pre-miRNA processing / positive regulation of miRNA catabolic process / negative regulation of primary miRNA processing / RNA destabilization / miRNA catabolic process / RNA 3'-end processing / pre-miRNA processing / sequence-specific double-stranded DNA binding / 核小体 / RNA binding ...negative regulation of pre-miRNA processing / positive regulation of miRNA catabolic process / negative regulation of primary miRNA processing / RNA destabilization / miRNA catabolic process / RNA 3'-end processing / pre-miRNA processing / sequence-specific double-stranded DNA binding / 核小体 / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å | ||||||
データ登録者 | Mayr, F. / Schuetz, A. / Doege, N. / Heinemann, U. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2012 タイトル: The Lin28 Cold-Shock Domain Remodels Pre-Let-7 Microrna. 著者: Mayr, F. / Schutz, A. / Doge, N. / Heinemann, U. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4a4i.cif.gz | 77.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4a4i.ent.gz | 63.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4a4i.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a4/4a4i ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a4/4a4i | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9880.287 Da / 分子数: 2 / 断片: COLD SHOCK DOMAIN, RESIDUES 24-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PQLINKH / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA PHAGE-RESISTANT / 参照: UniProt: Q6ZN17 #2: 化合物 | ChemComp-GOL / | #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 6.5 / 詳細: 2 M AMMONIUM SULFATE, 0.2 M NACL, 0.1 M MES PH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月26日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.91841 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.95→48.59 Å / Num. obs: 16277 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.95→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 94.4 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→48.59 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 6.037 / SU ML: 0.094 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.15 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23.592 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.95→48.59 Å
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拘束条件 |
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